18392602
Description
Mind Map by Mariangel Alcaraz Meza, updated more than 1 year ago
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Created by Mariangel Alcaraz Meza
over 7 years ago
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Modificaciones
postraduccionales
- ACETILACIÓN
- Es una modificación que ocurre en el extremo N-terminal. En la mayoría de
los casos, la metionina (iniciador) es hidroxilada y un grupo acetilo se agrega
al nuevo aminoácido. El Acetil-CoA es el donador del acetilo para estas
reacciones.Esta modificación permite el incremento de la resistencia a su
degradación.
- Es una modificación que ocurre en el extremo N-terminal. En la mayoría de
los casos, la metionina (iniciador) es hidroxilada y un grupo acetilo se agrega
al nuevo aminoácido. El Acetil-CoA es el donador del acetilo para estas
reacciones.Esta modificación permite el incremento de la resistencia a su
degradación.
- CARBOXILACIÓN
- En los aminoácidos de algunas
proteínas, se añade un grupo
carboxilo a la cadena lateral de un
aminoácido.
- En los aminoácidos de algunas
proteínas, se añade un grupo
carboxilo a la cadena lateral de un
aminoácido.
- METILACIÓN
- Adición de un grupo metilo. La
metilación postraduccional de las
proteínas ocurre en los nitrógenos y en
los oxígenos. El donador de grupos
metilo activado es la
S-adenosilmetionina (SAM).
- Adición de un grupo metilo. La
metilación postraduccional de las
proteínas ocurre en los nitrógenos y en
los oxígenos. El donador de grupos
metilo activado es la
S-adenosilmetionina (SAM).
- FOSFORILACIÓN
- En este tipo de modificación un fosfato (o más
de uno en muchos casos) se agrega y después
se quita. Esta modificación actúa casi siempre
de forma reversible (fosforilación y
desfosforilación). Esta modificación actúa
como mecanismo para regular la actividad
biológica de una proteína (regulación por
modificación covalente).
- En este tipo de modificación un fosfato (o más
de uno en muchos casos) se agrega y después
se quita. Esta modificación actúa casi siempre
de forma reversible (fosforilación y
desfosforilación). Esta modificación actúa
como mecanismo para regular la actividad
biológica de una proteína (regulación por
modificación covalente).
- SULFATACIÓN
- Es la modificación del sulfato en algunas
proteínas, principalmente ocurre en los residuos
de tirosina. El donador del sulfato universal es el
3’-fosfoadenosil-5’-fosfosulfato (PAPS). Puesto
que el sulfato es agregado de forma
permanente, es necesario para la actividad
biológica y no se utiliza como una modificación
regulatoria.
- Es la modificación del sulfato en algunas
proteínas, principalmente ocurre en los residuos
de tirosina. El donador del sulfato universal es el
3’-fosfoadenosil-5’-fosfosulfato (PAPS). Puesto
que el sulfato es agregado de forma
permanente, es necesario para la actividad
biológica y no se utiliza como una modificación
regulatoria.
- GLUCOSILACIÓN
- Se le da este nombre debido a que se unen de manera covalente las
cadenas de oligosacáridos (glicanos), con algunos aminoácidos de la
cadena proteica y en general no desempeña un papel en la regulación de
la actividad de la proteína. Sin embargo, debido al fenómeno hidrofílico
de los azúcares, mantienen la solubilidad de las glicoproteínas y aseguran
el plegamiento correcto de los dominios, por lo que dan la estabilidad
extracelular de la proteína contra la degradación
- Se le da este nombre debido a que se unen de manera covalente las
cadenas de oligosacáridos (glicanos), con algunos aminoácidos de la
cadena proteica y en general no desempeña un papel en la regulación de
la actividad de la proteína. Sin embargo, debido al fenómeno hidrofílico
de los azúcares, mantienen la solubilidad de las glicoproteínas y aseguran
el plegamiento correcto de los dominios, por lo que dan la estabilidad
extracelular de la proteína contra la degradación
- HIDROXILACIÓN
- Es la incorporación de grupos –OH a algunas
proteínas. Estas modificaciones que dependen de la
vitamina C como cofactor incluyen hidroxilaciones
de prolina, lisina y la amidación del C-terminal
- Es la incorporación de grupos –OH a algunas
proteínas. Estas modificaciones que dependen de la
vitamina C como cofactor incluyen hidroxilaciones
de prolina, lisina y la amidación del C-terminal
- MODIFICACIÓN
CON LÍPIDOS
- ACILACIÓN
- Afecta las cadenas laterales y/o los extremos del
polipéptido, incrementando su hidrofobicidad y
proporcionando a la proteína un punto de anclaje en la
membrana. Los principales ácidos grasos que se
incorporan por acilación son: el miristato (14C), el
palmitato (16C) y el estearato u oleato (18C), en las
cadenas laterales de serina y treonina, formando un
enlace éster con el grupo –OH, y en cisteína formando
enlace tioéster con el SH.
- Afecta las cadenas laterales y/o los extremos del
polipéptido, incrementando su hidrofobicidad y
proporcionando a la proteína un punto de anclaje en la
membrana. Los principales ácidos grasos que se
incorporan por acilación son: el miristato (14C), el
palmitato (16C) y el estearato u oleato (18C), en las
cadenas laterales de serina y treonina, formando un
enlace éster con el grupo –OH, y en cisteína formando
enlace tioéster con el SH.
- PRENILACIÓN
- Se refiere a la adición de
compuestos isoprenoides
derivados de la vía biosintética
del colesterol: grupo geranilo
(10C), farnesil (15C) o el
geranilgeranilo (20C). Los grupos
isoprenoides se unen a residuos
de cisteína en el extremo
C-terminal de las proteínas, con
la formación de un enlace tioéter
(C-SC).
- Se refiere a la adición de
compuestos isoprenoides
derivados de la vía biosintética
del colesterol: grupo geranilo
(10C), farnesil (15C) o el
geranilgeranilo (20C). Los grupos
isoprenoides se unen a residuos
de cisteína en el extremo
C-terminal de las proteínas, con
la formación de un enlace tioéter
(C-SC).
- ACILACIÓN
- FORMACIÓN DE
PUENTES
DISULFURO
- Varias proteínas forman enlaces
covalentes mediante puentes disulfuro
entre la cisteína de la misma cadena
(intracatenaria) o con otra de una
cadena distinta (intercatenaria). Esta
modificación favorece un correcto
plegamiento y ayudan a la protección de
la conformación nativa de la proteína de
la desnaturalización.
- Varias proteínas forman enlaces
covalentes mediante puentes disulfuro
entre la cisteína de la misma cadena
(intracatenaria) o con otra de una
cadena distinta (intercatenaria). Esta
modificación favorece un correcto
plegamiento y ayudan a la protección de
la conformación nativa de la proteína de
la desnaturalización.
- PROCESAMIENTO
PROTEOLÍTICO
- También conocido como proceso de "recorte". La gran mayoría de las
proteínas maduras deben modificarse de esta manera: a todas se les
deben retirar algunas porciones de la cadena [metionina], después de
emerger del ribosoma. Muchas proteínas se sintetizan como precursores
inactivos, que se activan en condiciones adecuadas mediante la proteólisis
limitada.
- También conocido como proceso de "recorte". La gran mayoría de las
proteínas maduras deben modificarse de esta manera: a todas se les
deben retirar algunas porciones de la cadena [metionina], después de
emerger del ribosoma. Muchas proteínas se sintetizan como precursores
inactivos, que se activan en condiciones adecuadas mediante la proteólisis
limitada.
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