36860472
Description
Mind Map by EDDY SANTIAGO MEJIA LOPEZ, updated more than 1 year ago
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Created by EDDY SANTIAGO MEJIA LOPEZ
over 4 years ago
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Aminoacidos y Proteinas
- ¿Que son los aminoacidos?
- Son monomeros que componene a las proteinas
- Se combinan para formar estas
- Estereoquimica de los aminoacidos
- Estereoquimica de los aminoacidos
- Se combinan para formar estas
- Poseen un caracteristico grupo amino unido al carbono a,
- Tambien tienen un grupo carboxilo
- ZWITERRION
- ZWITERRION
- Tambien tienen un grupo carboxilo
- ¿Como se diferencian?
- Los aminoacidos poseen distintas cadenas laterales (R)
- Estas cadenas son las que le dan las propiedades distintivas a cada aminoacido
- Estas cadenas son las que le dan las propiedades distintivas a cada aminoacido
- Los aminoacidos poseen distintas cadenas laterales (R)
- Son monomeros que componene a las proteinas
- ¿Cuantos aminoacidos?
- En los genes de todos los organismos estan codificados
veinte aminoacidos diferentes que se incorporan a las
proteinas
- En los genes de todos los organismos estan codificados
veinte aminoacidos diferentes que se incorporan a las
proteinas
- Aminoacidos con cadenas alifaticas
- Glicina, alanina, valina, leucina e isoleucina poseen cadenas laterales alifíticas, o alcanos.el grupo R se extien más y se hace más hidrófobo. La isoleucina, por ejemplo, tiene
una tendencia mucho mayor a pasar desde el agua a un disolvente de hidrocarburos, que la glicina. Los aminoácidos más hidrófobos, como la isoleucina, se encuentran
normalmente en el interior de las moléculas proteicas, donde están protegidos del agua.
- Aminoacidos con cadenas que contiene hidroxilo o
azufre
- En esta categoría podemos situar a la sen na, cisterna, t reo ni na y metionina. Estos aminoácidos, debido a que sus
cadenas laterales son débilmente polares, son en general más hidrófilos que sus análogos alifáticos, a pesar de que la
metionina es bastante hidrófoba. En este grupo, puede destacarse la cisteína en dos aspectos. En primer lugar, la cadena
lateral puede ionizarse a pH ligeramente elevado:
- Aminoacidos
aromaticos
- La fenilanina, la tirosina y el triptofano, con sus cadenas laterales aromaticas, son relativamente apolares (hidrofobicos).
Todas ellas pueden contribuir al efecto hidrofobico. El grupo hidroxilo de la tirosina puede formar puentes de hidrogeno y
constituye un grupo funcional importante en algunas enzimas
- La fenilanina, la tirosina y el triptofano, con sus cadenas laterales aromaticas, son relativamente apolares (hidrofobicos).
Todas ellas pueden contribuir al efecto hidrofobico. El grupo hidroxilo de la tirosina puede formar puentes de hidrogeno y
constituye un grupo funcional importante en algunas enzimas
- En esta categoría podemos situar a la sen na, cisterna, t reo ni na y metionina. Estos aminoácidos, debido a que sus
cadenas laterales son débilmente polares, son en general más hidrófilos que sus análogos alifáticos, a pesar de que la
metionina es bastante hidrófoba. En este grupo, puede destacarse la cisteína en dos aspectos. En primer lugar, la cadena
lateral puede ionizarse a pH ligeramente elevado:
- Glicina, alanina, valina, leucina e isoleucina poseen cadenas laterales alifíticas, o alcanos.el grupo R se extien más y se hace más hidrófobo. La isoleucina, por ejemplo, tiene
una tendencia mucho mayor a pasar desde el agua a un disolvente de hidrocarburos, que la glicina. Los aminoácidos más hidrófobos, como la isoleucina, se encuentran
normalmente en el interior de las moléculas proteicas, donde están protegidos del agua.
- Curva de Titulacion
- Se obtiene informacion de un aminoacido de la relacion
de su carga electrica neta y el pH de la disolucion.
- El pH caracteristico en que la carga electrica es
cero, es denomiando punto isoelectrico . Para
entender un poco mejor: pI= pK1+pK2 /2
- El pH caracteristico en que la carga electrica es
cero, es denomiando punto isoelectrico . Para
entender un poco mejor: pI= pK1+pK2 /2
- Se obtiene informacion de un aminoacido de la relacion
de su carga electrica neta y el pH de la disolucion.
- Caracteristicas Acido-Base
- Los aminoacidos con un solo grupo amino o un solo grupo carboxilico
(grupos R no inonizables) son acidos diproticos a pH bajo, y existen en
formas diferentes al ir aumentando el pH
- Los aminoacidos con dos grupos R ionizables poseen especies
ionicas adicionales, en funcion del pH del medio y del pKa del grupo
R
- Los aminoacidos con un solo grupo amino o un solo grupo carboxilico
(grupos R no inonizables) son acidos diproticos a pH bajo, y existen en
formas diferentes al ir aumentando el pH
- ¿Peptidos?
- Dos moleculas de aminoacidos se pueden unir de
forma covalente a traves de un enlace amida
sustituido, comunmente llamado enlace peptidico
- Este enlace se forma por la eliminacion de los elementos del agua
(deshidratacion) del grupo a-carboxilo de un aminoacido y el
grupo a-amino de otro
- Este enlace se forma por la eliminacion de los elementos del agua
(deshidratacion) del grupo a-carboxilo de un aminoacido y el
grupo a-amino de otro
- Es posible unir tres aminoacidos mediante dos enlaces peptidicos
para formar un tripeptido y asi sucesivamente
- Cuando se unen pocos aminoacidos de este modo
la estructura resultante se denomina oligopeptido.
- Masa molecular
- Las moleculas polipetidicas tienen generalmente masas
inferiores a 10.000 y las que se denominan proteinas
tienen masas moleculares superiores
- Las moleculas polipetidicas tienen generalmente masas
inferiores a 10.000 y las que se denominan proteinas
tienen masas moleculares superiores
- Masa molecular
- Cuando se unen muchos aminoacidos el producto se denomina polipeptido
- Cuando se unen pocos aminoacidos de este modo
la estructura resultante se denomina oligopeptido.
- Dos moleculas de aminoacidos se pueden unir de
forma covalente a traves de un enlace amida
sustituido, comunmente llamado enlace peptidico
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