Biología Celular y Molecular II

MECANISMOS DE COMUNICACIÓN CELULAR
1. PRINCIPIOS GENERALES DE LA COMUNICACIÓN CELULAR
  1. hace mucho antes que aparecieran los organismos pluricelulares los organismos unicelulares ya habian desarrollado un mecanismo que les permitia repsonder a cambios químicos o físicos de su entorno y responder a la presencia de otras células
  2. CASCADA DE SEÑALIZACIÓN
    1. Secuencia de reacciones de proteínas que actúan en cadena para transmitir señal en la célula. Las reacciones incluyen frecuentemente fosforilaciones y desfosforilaciones.
2. LAS MOLÉCULAS SEÑAL EXTRACELULARES SE UNEN A RECEPTORES ESPECÍFICOS
  1. Los organismos pluricelulares se comunican mediante diferentes tipos de moleculas señal como
    1. Proteínas
    2. retinoides
    3. aminoádos
    4. nucleótidos
    5. esteroides
    6. pueden ser liberadas por las células señalizadoras y otras por difusión. Las proteínas transmembrana pueden actuar como señalizadoras de esta forma pueden ser liberados a la superficie celular mediante rotura proteolítica y así, actuar a la distancia
      1. Molécula señal, primer mensajero o ligando
        •Función de activar al receptor en las células blanco. •Luego, las células blanco modifican o degradan al ligando dando término a la respuesta.
        Segundos mensajeros:
        son mediadores intracelulares, moléculas señalizadoras de pequeño tamaño.
3. FORMAS DE SEÑALIZACIÓN INTERCELULAR
  1. a) Dependiente de contacto
  2. b) Paracrina
  3. c) Sináptica
  4. d) Endocrina
  5. e) Autocrina
4. RECEPTORES DE SUPERFICIE CELULAR
  1. • Receptores acoplados a canales iónicos
  2. • Receptores acoplados a proteínas G:
    1. SEÑALIZACIÓN A TRAVÉS DE RECEPTORES ACOPLADOS A PROTEINAS G
    2. Segundos mensajeros de los receptores acoplados a proteínas G
  3. • Receptores acoplados a enzimas
5. . La función principal de la comunicación celular es la de adaptarse a los cambios que existen en el medio que les rodea para sobrevivir a esos cambios, gracias al fenómeno de la homeostasis
  1. Señalización a través de receptores de superficie celular acoplados a proteínas G Y mediadores intracelulares pequeños
    1. Los GPCR a través de proteínas G activan o inactivan enzimas unidas a la membrana plasmática o canales iónicos.
      1. Un incremento de los niveles de AMP cíclico o de Ca afecta la célula estimulando la proteína quinasa
    2. La PKC,PKA y LAS CaM- quinasas fosforilan proteínas diana determinadas en residuos serina y treonina alterando la actividad de proteínas.
      1. Cada tipo celular tiene su propio conjunto característico de proteínas diana que son reguladas
    3. Las diferentes respuestas mediadas por GPCR son desactivadas cuando el ligando señal extracelular es eliminado.
      1. Los propios GPCR son fosforilados por GRK lo que hace que la arrestina se una.
  2. Señalización a través de receptores de superficie celular acoplados a enzimas
    1. Existen varias clase de receptores incluyendo los receptores tirosina quinasa RTK los receptores asociados a tirosina quinasa los receptores a serina/treonina quinasa y los receptores asociados a histidina quinasa.
      1. La unión del ligando a RTK induce a los receptores a la fosforilacion cruzada en varios residuos tirosina de sus dominios citoplasmáticos.
        Receptores intracelulares
        Son proteínas receptoras que se encuentran al interior de la célula.
        Receptores de superficie celular
        Son proteínas ancladas a la membrana que se unen al ligando en la parte exterior de la célula
  3. Canales iónicos activados por ligando
    1. Son canales de iones que abren en respuesta a la unión de un ligando.
  4. Vías de señalización dependientes de proteólisis regulada por proteínas latentes reguladas de genes.
    1. La unión inicia una vía de señalización
      1. Cuando un ligando se une a un receptor de superficie celular, el dominio intracelular del receptor cambia de algún modo.
        Fosforilación
        Las proteínas pueden activarse o desactivarse de varias maneras.
        Segundos mensajeros
        Moléculas no proteicas que pasan la señal iniciada por la unión de un ligando
        Iones de Ca
        AMP ciclico
        Inositol Fosfato
CITOESQUELETO Y COMPORTAMIENTO CELULAR
1. CILIOS
  1. son más largos que los cilios, una célula tiene pocos o un solo flagelo.S on estructuras móviles muy especializadas y eficientes formadas por microtúbulos y dineína
    1. más cortos que los flagelos y están organizados de forma parecida, pero su movimiento es parecido al movimiento de una brazada.
2. FLAGELOS
  1. Ambas son estructuras apéndices celulares filiformes que contienen un haz de microtúbulos en su interior.
    1. se presentan en los espermatozoides y en muchos protozoos, mediante su movimiento ondulante permiten nadar por los medios líquidos.
3. movimiento está producido por el batido de su parte central llamado: axonema
4. HUSO MITOTICO
CITOESQUELETO
1. Conjunto de Microfilamentos,  Proporciona el sostén mecánico.
  1. Responsable de polaridad celular.,  Otorga a las células musculares la maquinaria para la contracción.
2. proteínas accesorias son muy importantes para unir los Microfilamentos.
  1. Permite a las neuronas extender los axones y dendritas.
3. Auto ensamblaje y estructura
  1. Filamentos de actina
    1. son dos polímeros helicoidales de la proteína actina, aparecen como estructuras flexibles, organizado en una gran variedad de hases lineales, en redes bidimensionales y geles tridimensionales
      1. NUCLEACIÓN
        El GTP favorece el crecimiento — GDP acotamiento.
        Se refiere a la formación de 3 monómeros de actina proporcionandole mayor estabilidad y actúa como núcleo, siendo esta una acción reversible
  2. Microtubulos
    1. son cilindros largos y huecos formados por la proteína tubulina,, son rígidos que los filamentos de actina, normalmente tienen un extremo unido a un centro organizado de Microtubulos llamado centrosoma.
      1. NUCLEACIÓN
        formados por dimero de tubulinas alfa y beta la unión de estos forman oligómeros que constituyen un núcleo se alinean ordenadamente mediante enlaces no covalentes, en filas longitudinales que se denominan protofilamentos
        extremos - formados por alfa-tubulinas
        extremo + formado por beta tubulina*
        son dinámicos
  3. Filamentos intermedios
    1. estructuras parecidas a cuerdas, se localiza debajo la membrana nuclear interna , otros filamentos intermedios se extienden a lo largo del citoplasma proporcionando a la célula resistencia mecánica
4. proteínas accesorias
  1. Proteínas motoras
    1. sirve de molvilidad, contracción y cambios de formas celulares. Existen 3:
      1. •Miosina
      2. •Quinesina
      3. •Dineina:
      4. moléculas motoras se diferencian en el tipo de filamento al que se unen, en el sentido que se desplazan y en la carga que transportan. Se asocian a filamentos mediante regiones apicales o ¨cabeza¨ (dominios motores) que unen ATP y lo hidrolizan
        Cabeza: dominio o motor, determina la identificación de la vía y la dirección del desplazamiento Colas: determina el tipo de carga, y la función biológica de cada proteína.
        Ciclo mecánico químico:
        o Unión al filamento o Cambio conformacional o Liberación al filamento o Generación de fuerza de unión
  2. Proteinas de unión o ligadoras
    1. conecta los filamentos entre sí y con distinta características celular de membrana.
  3. Proteinas Reguladoras
    1. regulan los procesos de alargamiento (polimerización) y acorta (despolimerización).
Cómo regulan las células los filamentos de su citoesqueleto
1. Algunas propiedades de los filamentos están regulados por modificaciones covalentes directas de las subunidades de filamento, pero la mayoría ejerce un gran conjunto de proteínas accesorias que se unen a los filamentos
  1. • En las células animales los microtubulos se forman a partir del centrosoma
    1. • A menudo los filamentos de actina se nuclean en la membrana plasmática
      1. regulada por señales externas permitiendo cambiar rápidamente su forma y rigidez respondiendo a los cambios de su entorno, puede estar catalizada por dos tipos distintos de factores reguladores
        El complejo ARP
        nuclea el crecimiento de actina a partir del extremo menos y posibilita de este modo un alargamiento rápido de los filamentos por el extremo más.
        Las forminas
        de proteínas diméricas, cada subunidad presenta un lugar de unión para un monómero de actina, el dímero de formina nuclea la polimerización del filamento, mientras el nuevo filamento crece, el dímero de formina se mantiene asociado al extremo más.
        • El alargamiento de los filamentos está modificado por proteínas que se unen a las subunidades libres
        Cuando los filamentos han sido nucleados, por lo general se alargan por adición de subunidades solubles. Conjunto tan abundante contiene proteínas que se unen a los monómeros de actina e impiden su polimerización o la hacen menos favorable.
        la más abundante es una pequeña proteína llamada timosina. Los monómeros de actina unidos a la timiosina se encuentran en un estado cerrado, en el cual no puede asociarse ni al extremo más ni menos de los filamentos de actina y tampoco pueden hidrolizar o cambiar el nucleótido que llevan unido.
        reclutamiento depende de otra proteína de unión al monómero, la profilina, ésta se une a un monómero de actina en la cara opuesta de forma que bloquea el lugar al que se asocia el monómero con el extremo menos. El crecimiento de los filamentos de actina depende mucho más de la activación de la profilina para aquellos filamentos cuyos extremos más están asociados a ciertas forminas.
        • La dinámica de los filamentos puede verse drásticamente alterada por la unión de proteínas que interaccionan con sus extremos
        • Diferentes tipos de proteínas alteran las propiedades de los extremos de los microtúbulos que crecen rápidamente
        proteínas que actúan en los extremos de los microtubulos desempeñan papeles mucho más importantes que los de ser simples proteínas recubridoras de filamentos. Pueden afectar de forma dramática la inestabilidad dinámica de los microtubulos, pueden influenciarla velocidad a la cual los microtubulos cambian de un estado de crecimiento a un estado de despolimerización, o de un estado de despolimerización a uno de crecimiento
        • Los filamentos intermedios están empaquetados y entrecruzados formando hileras compactas.
        grupos de neurofilamentos forman hileras paralelas muy resistentes que se mantienen unidas por contactos laterales múltiples, proporcionando estabilidad y fuerza a las largas expansiones neuronales.
        empaquetar los filamentos intermedios, también los une a los micrtúbulos, a los haces de filamento de actina y a los filamentos de la proteína motora miosina II; además permite la unión de los haces de filamentos intermedios a las estructuras adhesivas de la membrana plasmática
        •La filamina y la espectrina forman redes de filamentos de actina
        Los geles de actina formados por filamina son necesarios para que extiendan proyecciones de membrana parecidas a láminas llamadas lamelipodios que les permite arrastrarse por superficies sólidas.
        descritas disponen de conexiones rectas y rígidas entre sus dos dominios de unión a los filamento de actina y tienden a alinear a los filamentos en haces paralelos.
        • Los elementos del citoesqueleto puede unirse a la membrana plasmática
        proteínas ERM pueden existir en dos conformaciones, una conformación extendida activa que oligomeriza y se une a la actina y a una proteína trasmembrana, y una conformación plegada inactiva, en la cual los extremos N y C-terminales están empaquetados juntos mediante interacciones intramoleculares. El paso de una conformación a otra se puede producir por fotosíntesis o por la unión a PIP2

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