ENZIMAS

Diana Suarez11
Mind Map by Diana Suarez11, updated 8 months ago
717
10
1

Description

Mapa conceptual de Enzimas
Tags

Resource summary

ENZIMAS
1 Proteínas y catalizadores biológicos
2 FUNCIONES
2.1 Aceleran las reacciones celulares de forma efectiva y específica en condiciones fisiológicas
3 CLASIFICACIÓN
3.1 DE ACUERDO A SU COMPLEJIDAD
3.1.1 Simples
3.1.1.1 Formadas por una o más cadenas polipeptídicas
3.1.2 Conjugadas
3.1.2.1 Contiene, por lo menos, un grupo no protéico unido a la cadena polipeptídica
3.1.2.1.1 Apoenzima
3.1.2.1.1.1 Parte polipeptídica de la enzima
3.1.2.1.1.2 Holoenzima
3.1.2.1.1.2.1
3.1.2.1.2 Cofactor
3.1.2.1.2.1 Parte no protéica de la enzima
3.1.2.1.2.1.1 Ej: iones metálicos activadores
3.1.2.1.2.2 Su combinación forma
3.2 SEGÚN SU ACTIVIDAD
3.2.1 Hidrolasas:Realizan hidrolisis en presencia de agua. Ejemplos: esterasas, fosfatasas, peptidasas.
3.2.2 Liasas Catalizan la liberacion de grupos funcionales diversos. Ejemplo descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, desaminasas.
3.2.3 Transferasas Tranfieren grupos funcionales o radicales de una molecula a otra. Ejemplos: transcarboxilasas, trasnsmetilasas, transaminasas..
3.2.4 Isomerasas: Transforma una molecula en su isomero. Ejemplo: epimerasas, mutasas.
3.2.5 Oxidorreductasa: Catalizan reacciones de oxido-reduccion por medio del hidrogeno, oxigeno con el transporte de electrones. Ejemplos: Deshidrogenasas, oxindsas, oxigenasas, reductasas,peroxidasas.
3.2.6 Ligasas:Catalizan la formacion de enlaces entre carbono y O,S y N acoplada con hidrolisis de fosfatos de alta energia. Ejemplos: sintetasas carboxilasas.
4 ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
4.1 Sustrato
4.1.1 Sustancia sobre la cual actúa la enzima
4.1.2 Específico para cada enzima. Especifcidad: dada por el Centro Activo
4.2
4.3 FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
4.3.1 Concentración del sustrato: aumento del sustrato después de la velocidad máxima de la enzima no tiene efecto.
4.3.2 Concentración de la enzima: aumenta la velocidad enzimática con suficiente sustrato.
4.3.3 Temperatura: a elevada temperatura, la enzima pierde su actividad (desnaturalización)
4.3.4 pH: óptimo 7,0. Excepto en enzimas del estómago con pH ácido
4.3.5 Concentración de cofactores: debe ser igual o mayor que la C. de la enzima para obtener máxima actividad catalítica
5 CINÉTICA ENZIMÁTICA
5.1
6 REGULACIÓN
6.1 Inhibicion
6.1.1
6.1.2 Reversible
6.1.2.1 Competitiva:Inhibidor se une al centro activo.
6.1.2.2 No competitiva:El inhibidor se une a otro sitio.
6.1.2.3 Acompetitiva:Union solo al complejo E-S.
6.1.3 Irreversible
6.1.3.1 Por enlace covalente
6.1.3.2 Venenos
6.2 Alosterismo
6.2.1
6.2.2 Los inhibidores alostericos se unen a una zona de la y cambian configuracion del centro activo.
7 Nomenclatura
7.1 Nombre comun:Nombre del sustrato de la reaccion+asa.
7.2 Nombre arbitrario
7.3 Nombre segun el tipo de reaccion que efectua.
8 Presentan especifidad
9 Son regulables.
10 Presentan un sitio de unon al sustrato(Union no covalente).
11 Necesitan de factores enzimaticos inorganicos(metales) y organicos(coenzimas)
12 Otros
12.1 RibozimasMoleculas de ARN que adoptan estructuras terciarias esenciales para la actividad enzimatica.
12.2 Zimogenos o proenzima: precursor inactivo de una enzima.
12.3 Isoenzimas:Misma actividad catalitica, diferentes propiedades fisioquimicas.
Show full summary Hide full summary

Suggestions

Bioquimica
Ricky Mendoza Or
Nomenclatura química (Sistemas Stoke y Estequiométrico)
Marcela Fallas
Disoluciones Químicas
maya velasquez
Tabla Periódica y Elementos
Diego Santos
Ciclos de los Elementos
Diego Santos
nomenclatura de la química inorgánica
Rafael Sanchez
temas quimica exani II
ibeth cruz
Leyes ponderales y Estequiometría
Araceli Ordóñez
TEMA 1: BIOELEMENTOS, AGUA Y SALES MINERALES
Gloria Aguilar Recuenco
Cuadros Catabolismo de ácidos grasos/ Glucólisis/ Ciclo de Krebs
Nadia Bg