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Flashcards

FINAL BCM PARTE 2

Julieta Gloss Espanhol 135 flashcards

FINAL BCM PARTE 2

Flashcards do conjunto (135)

  1. 1y) La síntesis de enzimas lisosomales comienza en los ribosomas libres.Las enzimas lisosomales son sintetizadas en el reticulo endoplasmatico rugoso
  2. 2z) Las enzimas lisosomales nacientes presentan unas secuencia de señalización en su extremo N-terminal que las dirige hacia el RE.Incorrecto. Las enzimas lisosomales nacientes son glicosidadas en el RE y enviadas a golgi donde se les agrega una fosfo-n-acetilglucosamina para luego eliminarle la n-acetilglucosamina dejando un resto manosa que dara una señalizacion a un receptor que las dirigira al endosoma tardio
  3. 3-vía de señalización que desencadena la sintesis de citoquinas.La vía JAK-stat: -Unión de ligandos a los receptores de citoquinas asociados a JAK. -Transautofosforilacion de las JAK y también fosforilación del receptor -Unión de STAT en sus dominios SH2 al fosfato -JAK fosforilan a las STAT provocando la disociación. -Se dimerizan y translocan al núcleo actuando como FT y se transcriben los genes para citoquinas, para regular crecimiento, diferenciación y respuesta inmune.
  4. 4- vía NFkB .Factores de transcripción que promueven la transcripción de genes que codifican para las cadenas livianas de los Ac en linfocitos B.
    -receptor activado: x proteínas proinflamatorias,signos de infección o interleucinas
    -se activa la proteína con acción quinas a
    -fosofrilacion a IKK (IKb) quinasa
    -Activo JKK
    -fosfórica a I-KB: inhibidos de NF-KB
    -se reclina a ubiquitina ligA y se la poliubiquitinaa
    -IKB se degrada x vía proteosoma
    -se libera la proteína P65 y P50 (subunidades de nf-Kb)
    -P50 y P65 expresan una señal de localización nuclear
    -P50 y P65 translocan al núcleo y se unen a un elemento de ruta
    -inducen transcripción y traducción
    -proteínas que realizan la ruta inmune (interleucinas e inhibidos NF-kB.
  5. 5-Vía RTK (que tipo de proteína es, como se activa y que respuesta celular tiene).MAPK -Unión del ligando al receptor RTK -Recep dimeriza (unión de subunidades) y se transautofosforilan -unión prote adaptadora con dominio sh2 y expone dominio sh3 -unión prote SOS e intercambio GDP por GTP en RAS -RAS ACTIVA e interacciona con RAF activandola RAF fosforila a MEK y MEK activa fosforila a ERK -ERK fosforila a proteínas del citosol o a FT Para PROLIFERACIOOON
    Otra rta:RTK acoplado a enzimas con actividad tiros una quinasa, VÍA RAS/RAF/MAP quinasa, se activan formando dimeros por la unión a ligando.
    Pasos:
    -ligando
    -receptor activo
    -dimeriza
    - trans-auto fosforilacion (2 moles receptoras cambian la conformación y se acercan) -fosforilan los residuos de tirosina citosolica del receptor
    -reconoce a la fosfó-tirosina (proteína adaptadora)
    -unión x dominios SH2 -> expone dominio de unión a SH3
    -unión proteína SO (actividad intercambio de nucleotidos de Guayana)
    -activa la proteína G monomerica (cambio GtP X gen) LA ras
    -RAS desencadena vía RAS-RAF-MAP-QUINASA
    -Ras activa x alosterismo a quinasa RAF
    -fosforilacion de MEK (se activa)
    -fosforilacion de ERIC/más quinasa
  6. 6Explicar la vía PIP3K, que lo inhibe (PTEN) y que es.-señal de supervivencia a mitogenos
    -receptor RTK se activa
    -unión x dominio SH2 una PI3K
    -PI3K fosfórica en 3 al P,4,5-difosfato
    -se forma el fosfatidilinocitos-3,4,5-trifosfato
    -es reconocido y se unen proteínas PKB-AKT y PDK1
    -PDK1 se fosfórica a PKB
    -PKB es fosforilada otra vez x otra proteína
    -pkB activa se disocia
    -se puede fosforilar a la proteína inhibitoria de la apoteosis (bAD)
    -BAD se activa e inhibe a la apoteosis
    -supervivencia celular
    La finalización de la vía se da cuando se activa la fosfatasa PTEN q desfosforila al fosfatidilinocitol trifosfato, PDK no puede interaccionar y pKB se inactiv
    -No se puede activar BAD
  7. 7-que es un gpcrEs un receptor transmembrana ALFA S: -Unión ligando al receptor, gpcr con actividad GEF que permite el intercambio de GDP por GTP en alfa S. -activa adenilato ciclasa para convertir ATP en AMPc, permitiendo que se active LA SUBUNIDAD CATALÍTICA DE PKA 2 opc: fosforilar proteínas citosólicas o FT
  8. 8- explicar una vía de gpcr y dar el ejemplo de otra.????????
  9. 9ligandos● MAPK: Factores de crecimiento (EGF)
    ● JAK STAT: interferón, interleuquinas, tnf alfa, eritropoyetina y trombopoyetina, GH y PRLH
    ● WNT B CATENINA: WNT
    ● NF Kb: interleuquinas, patógenos, TNF alfa
    ● PI3K: señal de supervivencia
  10. 10-describa vias que intervienen en la transcripcion de genes(nfkb y jak stat)
  11. 11moléculas de señalizaciónInterruptores: GTPasas, Calmodulina
    ● Kinasas
    ● Fosfatasas
    ● Adaptadoras
    ● Dominios lipídicos.
  12. 12una vía en la que participen los polifosfoinositidos una vía que involucra activación de prot g triméricaVia pip 3k, y via adenilato ciclasa AMPC PKA
  13. 13Que es una proteína g y 3 ejemplos de proteínas g monómeros y 3 de triméricasProteínas G triméricas: ● Alfa-S ● Alfa-q ● Alfa-I
    Proteínas G monoméricas: ● RAS ● RHO ● RAC
  14. 14Explicar la vía que libera calcio del re● Molécula señal se une al GPCR, tiene actividad GEF, por ende, intercambia GDP por GTP a Gq
    ● Gq activa fosfolipasa C-beta
    ● Fosfolipasa C-beta separa el poli fosfoinosítido en diacilglicerol e inositol trifosfato.
    ● El inositol IP3 trasloca y se une a un receptor del RE.
    ● Se abre el canal de calcio en el RE.
    ● El calcio interactúa con PKC (está interaccionando con el diacilglicerol) y se activa PKC.
    ● PKC fosforila a proteínas citosólicas o FDT.
  15. 15vias que desencadenan la inflamacionVia nfkb
  16. 16la vía estimulada por eritropoyetina (EPO) o qué activa la map kinasaUn ligando se une al receptor y por complementaridad inducida se transautofosforilan en sus respectivos dominios SH2, exponiendo el dominio SH3 al que se le une la proteína SOS que tiene actividad GEF y cambia GDP por GTP activando la proteína RAS que fosforila RAFy activa Mec que es una MAPK y activa ERK paraque transloque al núcleo y active a transcripcion de genes.
  17. 17- Explicar la vía de señalización desde la superficie celular, dependiente de IP3/DAG que regula concentración de calcio intracelular.Un receptor RPCG es activado por un ligando y por intercambio de GDP por GTP cambia a una conformación activa en la que la proteína G asociada se disocia en sus subunidades, dejando su subunidad alfa activa la cual se unira a una fosfolipasa cb que fosforilara IP3-diacilglicerol dejando DAG anclado en la membrana y PIP3 libre para que transloque al RE y abra los canales de calcio liberando DAG de la membrana activando PKC y cam.
  18. 18Se ha descubierto un receptor acoplado a una proteína G trimérica. Para saber si este receptor activa a la adenililciclasa o a la fosfolipasa C, se decide realizar un experimento en el cual se introduce en la célula un inhibidor de la proteincinasa A (PKA) y, ante la estimulación del receptor, no se produce la respuesta esperada. En base a estos datos diga a cuál enzima activa el receptor analizado.PKA se asocia a la via de adenilatociclasa asi que si no hay respuesta es por que era esa via que esta inhibida
  19. 19¿Qué son las proteínas G, qué tipos conoce? Explique el mecanismo de activación de las proteínas G.Las proteínas G estan asociadas a receptores GPCR y se caracterizan por su actividad GEF de intercambio de nucleotidos de guanina y de GDP por GTP, en GTP estan activas. Pueden ser trimericas (s,q,i) o monoméricas (RAS)
  20. 20Describir detalladamente el mecanismo de activación e inactivación de la adenililciclasa. Explicar cómo está compuesto el receptor y la proteína G involucrada. Describir el mecanismo de inhibición de la misma.Se activa atraves de la via adenilatociclasa-AMPc-PKA. Se une un ligando a GPCR activandolo por intercambio de GDP por GTP activando a la proteína G disasociando sus subunidades la subunidad alfa S queda activada e intercambia ATP por AMPC, esta ultma activa PKA para que transloque al núcleo y active la transcripcion de genes.
  21. 21Definir primer y segundo mensajeros y dar ejemplos. ¿Qué proteínas conservadas participan en la traducción de señales y cual es su función? Explicar la vía de expresión de genes CRE.Primer: sector a partir del cual comienza la elongacion de la nueva hebra de ADN, es el punto de partida para la replicacion del ADN.
    Segundo mensajero: Molécula que recibe señal y envia otra señal a otra molécula hasta que se efectua una respuesta celular.
    Proteínas conservadas como MAPK?
  22. 22Indique si las siguientes moléculas son primeros mensajeros, segundos mensajeros o efectores: AMPc, Ca2+ , GH, adrenalina, DAG, óxido nítrico, adenililciclasa, MAP cinasa, fosfolipasa C.Segundos mensajeros: AMPc, GH, NO
    Efectores: Ca2+, mapk, adrenalina
    pRIMEROS mensajeros: fosfolipasa C, adenilato ciclina
  23. 23Describa la vía de señalización que activa el factor NF-κB. ¿Qué mecanismos participan en la translocación de ese factor desde el citosol hacia el núcleo? ¿Sobre que tipo de genes actúa? Explique el mecanismo por el cual activa la transcripción del gen. Cuáles son los principales estímulos que desencadenan dicha vía. Mediante que mecanismo se mantiene inactivo el NF-ΚB en las células sin estimular.La via NFKB inicia cuando IKBalfa secuestra a las proteínas p50 y p65 por activación de TNF y su receptor NFKB, luego IKK fosforila IKBalfa liberando a las proteínas para que expongan su localización nuclear y transloquen al núcleo para la transcripcion de genes que activan una respuesta inflamatoria. IKK esta acompañada de la proteína nemo y son forforiladas por tac quinasa. Mediante desfosforilacion puede mantenerse inactivo.
  24. 24Describa estructura general y mecanismo de activación de los receptores RTK. ¿Cuál es la diferencia con los receptores para citosina? ¿Cómo se activa Ras luego de la estimulación de un RTK mediada por la unión de un factor de crecimiento? Describa la cascada de cinasas que transmite señales corriente abajo desde la proteína Ras activada a la MAPK.Los RTK se activan por fosforilación. En su estructura poseen 3 dominios uno extracelular que contiene muchas cisteinas y es donde se le une un ligando, transmembrana y citosolico con actividad tirosinakinasa. RTK se une por el dominio SH2 a GRB2 exponiendo al dominio SH3 por el que se une Y ACTIVA A LA PROTEÍNA SOS que tiene actividad gef cambia GTP por GDP activando su conformación y asi activando RAS, RAS activa RAF que fosforila mec que activa MAPK
  25. 25¿A qué tipo de receptores se encuentra asociada la liberación de inositol 1,4,5-trifosfato (IP3) como segundo mensajero? Describa los mecanismos que promueven dicha liberación. ¿Qué consecuencias tiene la liberación al citosol celular de IP3?Se asocia a receptores GPCR, LA CONSECUENCIA es la liberacion de calcio.
  26. 26Explique cómo se realiza reclutamiento y activación completa de la PKB en las vías PI-3 cinasa ¿Cómo se modula negativamente la señalización de la vía PI-3 cinasa?PI3K activa pip3 que activa PKB por fosforilación supongo que por desfosforilacion se modularia negativamente
  27. 27¿Qué son las citocinas? Mencione un ejemplo. Describa la estructura del receptor para citocina. Describa la vía de señalización JAK/STAT luego de la fijación del ligando a un receptor para citocina. Explique al menos, un mecanismo específico para la finalización de la transducción de la señal del receptor para Eritropoyetina.Los receptores de citocinas se llaman Tyrk, tienen un sitio de union para proteínas citosolicas y se activan por union a ligando. Tienen dos subunidades que dimerizan cuando se une al ligando. Luego de la union ligando-receptor se produce una transautofosforilacion entre dos JAK en sus respectivos residuos de tirosina, luego se une STAT al dominio SH2 y es fosforilada se produce la exposicion de la señal nuclear que activara la transcripcion de genes de crecimiento, proliferacion y respuesta inmune.
  28. 28La alteración de la vía de señalización del TGFβ puede estar involucrada en distintos tipos de cáncer. Explique.La alteracion de TGFb puede llevar a la perdida de la inhibicion del crecimiento celular, puede darse una mutaciona nivel receptores evitando la transcripcion final de p15 que codifica para una proteína inhibidora de ciclo.
  29. 29Describa detalladamente la regulación de la relajación arterial en respuesta a acetilcolina.Apartir de una señal de un neurotransmisor se activa la acetilcolina la cual activa la oxidonitrico sintasa, la cual activa a la argenina que libera NO el cual entra a la célula y activa a la guanilato ciclasa que va activar una quinasa que produce la relajacion del musculo.
  30. 30microtúbulos , inestabilidad dinámica , tipos de microtúbulosLos microtúbulos son filamentos del citoesqueleto conformados por tubulina alfa y beta. Son bastante rígidos, se les une GTP y no son flexibles. Realizan el proceso de inestabilidad dinámica el cual ocurre en el extremo +. Se da la inestabilidad dinámica cuando la velocidad de hidrólisis alcanza el extremo +, es decir, que en el extremo encontramos GDP en lugar de GTP. Debido a esto, la cc crítica ahora es menor a la de monómeros libres, por ende, se acorta el extremo. Hasta que viene una tubulina con GTP para salvar la night y permite que la cc crítica ahora sea mayor a la de monómeros libres y, por ende, se rescate el filamento.
  31. 31- elementos componen el citoesqueleto,mencionar sus funciones y estructura,Microfilamentos: Compuestos por actina. Encargados del proceso de quimiotaxis, mecanorreceptores (microvellosidades), soporte celular, formación del anillo contráctil, formación del sarcómero.
    Microtúbulos: Compuestos por tubulina. Encargados de la formación de vellosidades y flagelos, participan en el proceso de división celular llevando el ADN condensado hacia cada polo, encargados del transporte vesicular, geolocalización de organelas.
    Filamentos intermedios: Compuestos por familia de proteínas como la queratina. Encargados del sostén celular y participan en la adhesión entre células y célula-MEC.
  32. 32- explicar todo el proceso de quimiotaxisuimiotaxis: Proceso en el cual la célula se mueve sobre la matriz extracelular a partir de extensiones de la membrana. Vamos a tener dos extremos, uno conductor y otro contrario al conductor. Se generan nuevos contactos focales. En el extremo conductor se activa la vía Rac-GTP y se forman las redes y haces que forman al lamelipodio. La vía Rac-GTP activa a; RAC, WASP y PAK. RAC activa a PI3K que fosforila a un PIP, con eso se impide la formación de casquete en el extremo +. WASP activa a ARP 2-3 y PAK inhibe a una quinasa que fosforila miosina para que disminuya su actividad. Todo se da entonces para que la célula forme haces de filamentos de actina en esta porción. Se busca acá polimerizar para que ocurra el avance.
    En el extremo contrario al conductor se va a activar la vía Rho-GTP. No hay activación de RAC, acá buscamos priorizar la contracción. Se activa G12 Y G13 y, por ende, se activa RHO. RHO activa a forminas y activa a RHO quinasa. Las forminas permiten la formación de haces y RHO quinasa inhibe a una fosfatasa que le quitaría el fosfato a la miosina, entonces hay contracci
  33. 33- como estudiar una proteína del citoesqueletoEl citoesqueleto puede estudiarse mediante microscopía de fluorescencia, pero tenemos dos alternativas dependiendo nuestro enfoque. Podemos unir un fluorocromo a una toxina dirigida contra el citoesqueleto. Por ejemplo, la Faloidina que atenta contra los filamentos de activa dejándolos en una conformación estable del citoesqueleto. La Faloidina es una toxina que se une a loas filamentos polimerizados impidiendo su despolimerización. Podemos también hacer una proteína de fusión por ejemplo GFP-Actina globular (monómero) y ver la dinámica del citoesqueleto mientras se arma y se desarma.
  34. 34-Nombras uniones celulares y dibujarlasTIPOS DE UNIONES CELULARES:
    ● Uniones CÉLULA-MEC
    - Unión de anclaje, Hemidesmosomas
    ● Uniones CÉLULA-CÉLULA - Uniones comunicantes o GAP - Uniones oclusivas - Uniones adherentes, Desmosomas
  35. 35-explicar las uniones GAP y cómo se regulan.Uniones o nexos comunicantes. Se encuentran en la porción más basal de la célula y se encargan de la comunicación entre células comunicando sus citoplasmas. El pasaje de señal, etc. Están formadas por conexinas las cuales forman conexones y, finalmente, el canal comunicante. Pueden mezclarse las conexinas de diferentes formas.
  36. 36diga el tipo de uniones en la célula.as uniones GAP son uniones de canal, unen citoplasmas de células vecinas se conectan a partir de un poro en cada una que las comunica y este poro esta formado por proteínas llamadas conexinas
  37. 37Describa detalladamente la organización extra e intracelular de las uniones adherentes.Las uniones adherentes son uniones célula-célula las cuales se unen por filamentos de actina del citoesqueleto que tienen cadherinas en cada célula que se unen al cito uninendo las células vecinas
  38. 38¿Qué es la lámina basal? Nombre los 4 componentes que la conforman ¿Cómo es la lámina basal del epitelio pulmonar alveolar?La lamina basal es una matriz extracelular especializada en tejidos epiteliales, subyace a todos los epitelios. Es una lamina delgada, resistente y flexible. Esta compuesta por células indiferenciadas, deermina la polaridad. Se compone por integrinas, colageno IV, perlecano, laminina y nidogeno.
  39. 39¿A qué proteína y/o estructura intracelular se unen las integrinas? Un ejemplo de unión celular que contiene integrinas es: a) Hemidesmosomas b) Unión GAP c) Unión adherente d) Unión estrechaLas integrinas se unen a la MEC participan de uniones célula-matriz como las adherentes y hemidesmosomales.
  40. 40¿Como pueden las moléculas de la ECM controlar eventos intracelulares sino pueden atravesar la membrana plasmática? ¿Por qué las alteraciones del colágeno tipo IV producen trastornos en el riñón y no en el tejido óseo?Lo hacen gracias a la presencia de proteínas transportadoras capaces de llevar moleculas de la MEC de un lado a otro de la membrana plasmatica induciendo cambios.
  41. 41Describir detalladamente las uniones de hendidura (GAP), localización y función.Las uniones GAP son uniones de canal, unen células a traves de sus citoesqueletos, lo que une el citoesqueleto a la mec son la cadherinas que se unen con la cadherina de la célula adyasente que tambien esta unida al citoesqueleto de esa célula uniendo asi ambas células. Su función además de la union de células adyasentes es que median el pasaje de segundos mensajeros de iones y nutrientes, integran actividades electricas y metabolicas.
  42. 42Estructura cadherinas clásicas y desmosómicas a que estructuras se conecta cada una de estas proteínas. En que tipo de unión celular participan y cual es su función y ubicación ¿Qué afección causaría en la piel si se agrega al tejido anticuerpos antidesmocolina y antidesmogleína?Las cadherinas median la union célula-celula y son dependientes de calcio, en el caso de la cadherina clasica la union es a partir del extremo n-terminal y tienen 2 dominios uno de union a calcio y otro de union a la otra cdherina, se unen a partir de filamentos de actina. En las cadherinas desmosomales en cambio se unen a partir de filamentos intermedios. Participan de uniones adherentes, transmiten tension de una célula a la otra.
  43. 43Describir estructura, ubicación y composición de las uniones estrechas u oclusivas o comunicantes. Qué sucede si se altera la composición o actividad de las uniones del epitelio intestinal por acción de una toxina bacteriana. ¿Cuál es la razón por la cual las uniones estrechas contribuyen a mantener la polaridad (apicalbasolateral) de las células epiteliales? ¿Qué alteraciones producirían en el funcionamiento de intestino de un individuo al que se le incorporan anticuerpos antiocludina y anticlaudina?Las uniones estrechas o oclusivas unen células vecinas, se componen de cordones selladores que tienen 3 proteínas: ocludina, claudina y tricelulina. Determinan la polaridad de la célula al separar la parte apical de la basal.
  44. 44¿Qué tipo de proteína son las integrinas según su interacción con la membrana plasmática? Estructura de la integrina ¿Por qué las integrinas funcionan como receptores de adhesión? Indique dónde se ubican las integrinas en una célula epitelial y mencione dos moléculas con las que interactúan.Las integrinas unen célula-matriz a traves de los filamentos intermedios por eso funcionan como factores de adhesion, tienen un sitio de reconomiento hacia las moleculas que se les unen llamado RGD y esta formado por 3 aminoácidos, cuando se activa este sitio cambia su conformación a activa logrando unirse por un lado al citoesqueleto de actina y por el otro a la talina
  45. 45Estructura y función de la laminina en la MEC.Es la principal proteína multiadhesiva y su función es crear uniones entrecruzadas de los componentes de la MEC
  46. 46Mencione los 3 tipos de moléculas. más abundantes de la matriz extracelular de los tejidos animales e indique la función principal que cumple cada una de ellas. Qué tipo de unión celular conecta la MEC con los filamentos intermedios de las células epiteliales. Describa su estructura y su ubicación dentro de la célula.Laminina: uniones de los componentes
    Proteoglucanos: resistencia mecanica y estructura
    Elastina: elasticidad
    Las uniones hemidesmosomales (anclaje) unen mec con los filamentos intermedios.
  47. 47Describa la estructura de una cadherina clásica, indicando a qué estructuras se conecta cada uno de los dominios de esta proteína. ¿En qué tipo de unión celular participan la cadherinas clásicas y cual es la función y ubicación de este tipo de unión celular? Describa la estructura de una cadherina desmosómica indicando a qué estructuras se conecta cada uno de los dominios de esta proteína ¿En qué tipo de unión celular participan las cadherinas desmosómicas y cual es su función y ubicación de este tipo de uniones celulares?Cadherina clasica: tiene un dominio de union a calcio en su extremo n-terminalque le permite luego unirse a los filamentos de actina del citoesqueleto. Participan en las uniones adherentes, su función es transmitir tension de una célula a otra la ubicacion es en los citoesqueletos.
    Cadherina desmosomica: tambien tiene un dominio de union a calcio pero se conecta atraves de filamentos intermedios del citoesqueleto en su dominio intracelular se unen a proteínas adaptadiras. Participan de uniones desmosomales de anclaje uniendo MEC con célula.
  48. 48cuales son los componentes DE LA AMTRIZ EXTRACELULARMATRIZ AMORFA: ● Glucoproteínas multiadhesivas ● GAGs ● Proteoglucanos
    MATRIZ FIBRILAR: ● Fibras colágenas ● Fibras reticulares ● Fibras elásticas
  49. 49funciones de la MECProvee resistencia mecánica
    ● Soporte
    ● Conexión celular
    ● Amortiguadora
    ● Permite movimiento celular
    ● Barrera bioquímica
    ● Influye en la supervivencia, desarrollo, migración y proliferación de las células.
    ● Provee fuerza tensora.
  50. 50fases de ciclo celular.fase interfasica: -G0 - G1 -S -G2
    fase mitótica: -profase -prometafase -metafase -anafase -telofase -citocinesis
  51. 51• en qué etapa del ciclo celular ocurre la máxima compactación del adn .Metafase.
  52. 52• puntos de control del ciclo celular.G1/S: control del entorno y del ADN
    -G2/M: Control del entorno y del ADN
    -metafase/anafase: control de la alineación de los cromosomas.
  53. 53• que pasa si el adn esta dañado (en relación con el ciclo celular) y decir como es que se frena el ciclo antes de la entrada a la mitosis cuando el adn esta dañado.Cuando el ADN esta dañado se activan dos dominios: ATR y ATM, ATR va a activar chk1 que inactiva al complejo CDC para que no pueda sacar los fosfatos inhibidores de CDK y el ciclo quede frenado. Por otro lado ATM activa chk2 que activa p53 para que active p21 y frene el ciclo celular
  54. 54• que pasa en el punto de control G1/SActivación vía MAPK y fosforilación de rb que deja de inhibir a E2F
    Hay un senso del entorno de la celula, si todo esta bien, Proteolisis del complejo SCF que degrada CKI o P27 para que dejen de inhibir a la CDK y pueda avanzar el ciclo.
  55. 55• complejo APC.Realiza proteolisis. Va actuar a nivel metafase-anafase y fase G0/G1. Metafase-Anafase: Separación de cromosomas. Complejo APC-CDC20. Se degrada la securina. Romper las moléculas de cohesinas. Fase G0/G1: Complejo APC-CDH1. Se inactiva CDK-M y permite el pasaje. Por poliubiquitinación.
    • arrestos de ciclo
  56. 56-que pasa con mutaciones en p53 y en ras.p53 si está mutada no se puede arrestar el ciclo, por lo tanto si hay un error en el ADN la célula no lo arregla y sigue con el ciclo. RAS está mutada pueden haber 2 opciones: - nunca prolifere la célula -Nunca se detiene el estímulo entonces no para de proliferar, cáncer?
  57. 57-que activa p53 o p21 para que se de la apoptosisATM y chk2
  58. 58explicar molecularmente el segundo punto de control.-Unión E2F-Rb al ADN, donde Rb está inhibiendo al FT
    -CDK 4 y 6 vas a fosforilar a Rb y se libera de E2F
    -E2F permite la transcripción de genes de ciclinas fase S, de más E2F ingresando a dicha fase.
  59. 59• regulación del ciclo celular, activación desactivación de cdk.ACTIVACIÓN DE CDK:
    ● Unión de ciclina
    ● CAK va a fosforilar parcialmente a CDK pero la WEE va a fosforilar cerca del sitio activo inhibiendola nuevamente. CDC25 va a desfosforilar lo que puso WEE, llevando a la activación de CDK. DESACTIVACIÓN DE CDK:
    ● Por degradación de ciclina
    ● por inhibidor de CDK, P21 inhibe CDK
  60. 60que pasa en g2/mSe controla el entorno de la célula y que la duplicacion se haya dado correctamente. Si hay daño cdc6 y cdt1 inactivan una fosfatasa llamada CDC25 que desfosforila a la ciclina que permite el avance del ciclo.
  61. 61-reaccion acrosomicaCuando el espermatozoide entra en contacto con la membrana pelusida se produce una reacción acrosomica en la que pierde su capa extracelular al interaccionar con ZP1,ZP2 y ZP3 y vuelca todos sus granulos de la vesicula acrosomica permitiendo su paso atraves de la membrana.
  62. 62-diferencias entre meiosis y mitosis-diferencias entre meiosis y mitosis
  63. 63• punto de control de metafase a anafase, cual es el evento molecular involucrado específicamentSe forma el complejo APC-CDC20 y separa a la segurina de la separasa, que estaba inhibiendola impidiendo que se rompan las cohesinas que separan a las cromátides hermanas.
  64. 64fases de la meiosisG0/G1/S
    M1: PROFASE 1/ PROMETAFASE 1/ METAFASE 1/ ANAFASE 1 / TELOFASE 1 / CITOCINESIS(2 CEL)
    M2: PROFASE 2/PROMETAFASE 2/METAFASE 2/ANAFASE 2/TELOFASE 2/ CITOCINESIS 2 (4 CEL)
  65. 65complejo sinaptonemicoEn la profase I ocurre el apareamiento de los cromosomas homólogos → el apareamiento se completa cuando se forma el COMPLEJO SINAPTONÉMIC
  66. 66Estados compactados del adn y cómo se llegan a separar las cromátidas.El estado mas compactado del adn es en metafase para que luego en anafase por friccion los microtubulos puedan separar ambas cromatides hermanas. Para que se de este evento debe haber proteolisis de CS20 que marcara para degradar a las segurinas que inhiben a las separasas de cortar las uniones (cohesinas) que mantienen unidas a las cromatides hermanas
  67. 67El pasaje por tres transiciones críticas del ciclo celular involucra la degradación de proteínas marcando de ese modo la irreversibilidad del proceso. Menciones cuales son las 3 transiciones citadas anteriormente. Indique cuales son las 3 proteínas del ciclo celular que sufren proteólisis en cada caso. Describa como se produce la reacción proteolítica en cada caso.G1/s SCF, G2/M: CDC25, metafase/anaface: APC/C
  68. 68Diferenciación, que és.La diferenciación es un proceso celular en el cual las células se diferencian en distintos tipos celulares por expresiones de distintos genes.
  69. 69- Cuente la inhibición lateral, y diga el nombre de una vía implicada en éstaLa inhibición lateral ocurre en el proceso de división asimétrica donde una célula que produce una molécula X, inhibe que otras produzcan la misma molécula. Esta inhibición lateral esta mediada por una proteína señal inhibitoria la cual se une a un receptor que capta la señal para que la célula no produzca esa molécula. En una de las células entonces habrá una mayor acumulación de la molécula X que en las otras.
    UNA VÍA IMPLICADA ES LA VÍA NOTCH-DELTA LIGANDO: molécula delta inhibitoria. ·
    Se une el ligando al receptor NOTCH en la célula blanco.
    · Ocurre la endocitosis de parte del complejo en la célula que emite la señal.
    · La cola del receptor NOTCH queda en la célula blanco y se corta.
    · La cola de NOTCH migra hacia el núcleo y se une a cofactores de transcripción.
    · Se activa la transcripción de genes HES que inhiben la expresión de regulación génica.
  70. 70clasificacion de celulas madresCapaces de dar origen a un organismo completo y a un tejido extraembrionario. pueden dar todas los tipos de células
    PLURIPOTENTES→ CÉLULAS MADRES EMBRIONARIAS
    Producen células derivadas de cualquiera de las 3 capas embrionarias pueden dar lugar a algunas células del embrión
    MULTIPOTENTES → CÉLULAS MADRES MESENQUIMALES
    Capaces de generar células de su propia capa o linaje embrionario de origen
    UNIPOTENTES → UFC-ERITROIDE
    Capaces de autorrenovarse y originar un solo tipo celular
  71. 71- qué es un mitogeno, cual es su funcion, en que vias actuaMITÓGENO: promueve la proliferación celular (división) → básicamente las vías de RTK
    - vía RAS MAPK (RTK)
    - via PI3K-Akt → involucra fosfatidilinositol
    - via PLC gama (RTK) y beta (GPCR) → involucra fosfatidilinositol
  72. 72- qué es un morfogeno cual es su funcion, en que vias actuaMORFÓGENO: promueve diferenciación. Promueve un patron de diferenciación en células vecinas.
    - Vía JAK-STAT (receptor de citoquina) → unión a elemento de resp de citoquinas → transcripción de genes: (diferenciación, crecimiento, resp inmune (inflamacion), movimiento)
    EPO (eritropoyetina: citoquina) → maduracion y diferenciacion de cel madres.
    otras citoquinas: interferon, trombopoyetina, GH,etc.
    - Wnt clásica (b-catenina modula transcripción de genes como c-myc) / Hedgehog
  73. 73Relacionar p53 con apoptosis.Cuando el ADN se encuentra dañado se deben activar los mecanismos de reparación de ADN. Para eso primero necesitamos detener el ciclo celular. En este caso haciendo uso de la p53. P53 cuando se separa de MDM2 por fosforilación de CHK2 actúa como FDT translocando al núcleo y modulando la transcripción de p21 para que inhiba a CDK. Si el ADN puede ser reparado se arresta al ciclo celular. Si el ADN no puede ser reparado, entonces p53 induce la apoptosis celular.
  74. 74-Explicar Via intrinsecaSeñal: Situaciones de estr és celular.
    BCL2 permite la salida del Citocromo C. El citocromo C estimula el ensamblaje del apoptosoma. El apoptosoma se une a la procaspasa. Se genera la caspasa activa 9. Se desencadena la cadena de activación de caspasas. R
  75. 75-Explicar via extrinsecaSeñal: Ligandos de muerte;
    FOS y TNF Receptores de muerte con dominio de muerte.
    El dominio de muerte se une a una proteína adaptadora FADD. La FADD, a su vez, tiene dominio de muerte y dominio efector de muerte. El dominio efector de muerte se une a una procaspasa y se activa la cadena de activación de caspasas. Primero se activa la caspasa 8
  76. 76como se regula Bax/bid.REGULACIÓN BAX/BID: BAX es una proteína de la familia de BCL2 que participa en el proceso de apoptosis. BAX es una proteína transmembrana que forma poros mitocondriales para que salga el citocromo C. Se le puede unir BID para inhibirla.
  77. 77Diferencia entre apoptosis y necrosisDiferencia entre apoptosis y necrosis
  78. 78q es fisiologicamente la apoptosis.La apoptosis es la muerte programada de una célula. Ocurren varios procesos, entre ellos; Perdida en la permeabilidad de la membrana, marginación y compactación de la cromatina, ruptura controlada de la envoltura celular, formación de cuerpos apoptóticos.
  79. 79formas de inhibir la apoptosis.Por medio de proteínas antiapoptóticas. Un ejemplo es el de la vía PI3K-AKT. Se activa el receptor RTK, transautofosforila y se le une una PI3K la cual fosforila a un fosfatidil inositol para que se vuelva trifosfato. El fosfatidil inositol se une a AKT y a PDK. PDK se activa y fosforila a AKT. A su vez AKT es fosforilado por mTOR promoviéndose su liberación. AKT finalmente se une a BAD, la cual estaba inhibiendo a una proteína inhibidora de apoptosis. Se promueve la supervivencia celular.
  80. 80- x q se activa la vía apoptótica.Activación de receptores de membrana o de muerte por estímulos, los ligandos de muerte o sustancias inductoras de muerte (hormonas, toxinas, citoquinas) ·
    Activación de la vía por un daño en el ADN. ·
    Activación por disminución de factores tróficos (de crecimiento).
  81. 81Describir la cascada de la caspasas. Las caspasas se activan a partir de la síntesis de factores de muerte los principales son FAS y TNF que se unen por una proteína adaptadora llamada FADD que tiene dos dominios uno efector de muerte y otro de muerte, el dominio efector de muerte se une al efector de muerte de procaspasa formando un complejo disc que forma la caspasa. Esta activación se puede dar por 3 factores: daño en el DNA, disminucion de los factores troficos o activación de receptores de muerte.
    O capaz se refiere a que las caspasas iniciadoras activan a las ejecutoras ??
  82. 82Relacion de la via extrinseca con la intrinsecaHay células tipo 1 que solo con la via extrinseca que activa la procaspasa 8 alcanza para apoptosis pero hay otras de tipo 2 que además de activar la caspasa 8 deben activar la via intrinseca, se logra a partir de la proteína BH3 only Bid que activa la liberacion de proteínas de la mitocondria al citoplasma, entre esas proteínas se encuentra el citocromo c que permite la union de BAX con apafi produciendo la formacion del apoptosoma que se une a la procaspasa9 activando la cascada de caspasas que activa a las caspasas ejecutoras.
  83. 83Describa los mecanismos que participan en la vía apoptótica activada a partir de FasL o TNF. ¿Cómo ocurre la apoptosis por caída de factores trópicos? Explicar hasta la activación de la caspasa 9.Via extrinseca: se activan receptores de muerte FAS y TNF que se unen a una proteína adaptadora llamada FADD que posee un dominio de muerte y uno efector, desde el dominio efectorde muerte se va aunir a la procaspasa 8 formando un complejo y activando la caspasa 8.
    Via intrinseca: ante el estres celular la familia de proteínas proapoptoticas BCL2 activa la liberacion de proteínas de la mitocondria hasta el citosol entre esas proteínas liberadas esta el citocromo c que se une a una proteína llamada apafi estimulando el ensamblaje de una estructura con 7 subunidades formando asi al apoptosoma promoviendo asi la activación de la procaspasa 9 que iniciara una cascada de caspasas que terminara en la activación de la caspasa 9 que activa caspasas ejecutoras.
  84. 84Explique cómo la interacción del ligando FasL con el receptor de muerte activa la caspasa 9 (vía mitocondrial) ¿Cuáles son las consecuencias de activación de esta caspasa inicial? Explique los eventos bioquímicos tempranos.La consecuencia es la activación de caspasas ejecutoras que producen la apoptosis. Los eventos bioquimicos tempranos son la formacion de ampollas a nivel superficial por ruptura de los filamentos del citoesqueleto y translocacion de fosfolipidos a la hemicapa externa.
  85. 85Con respecto a las roturas de doble hélice en el DNA: a) ¿Cuáles pueden ser las causas? b) Tipo celular en donde se generan y consecuencias. Describir los métodos de reparación.la reparacion es mediante una recombinacion homologa que ocurre despues de que la celula replico su DNA, los pasos involucran:
    - rta hebras parentales
    -exonucleasa degrada el 5’ y se generan extremos 3’ que interactuan con una proteina de invasion
    -las hebras parentales (recA y reg51) invaden a su cromatide hermana
    -se copia el fragmento de ADN que falta y se forma el heteroduplex (region de ADN doble helice entre 2 moelc de DNA de distintas horquillas)
    -apareamiento de bases x cadena complementaria y uniòn del DNA x ligasas
  86. 86Describa la reparación de roturas bicatenarias por recorrección de segmentos no homólogos ¿Cuál es la importancia funcional?la reparacion por union de extremos no homologs conlleva una perdida de la secuencia e ADN (info), basicmaente hay una ruptura accidental de doble cadena donde se pierden nucleotidos x degradacion de lso extremos (endonucleasas), los extremos se unen x ligasas y hay una delecion.
  87. 87- ¿cuales son los complejos a nivel molecular que van a hacer que el proceso de autofagia ocurra y cual es su función?MAQUINARIA BIOQUIMICA
    1.Complejo ULK: control por fosforilacion, dan rta a un estimulo externo por inanicion
    2.Complejo PI3K clase III: indican el lugar de formacion
    3.Sistema conjugacion simil ubiquitina: expansion-fusion entre vesiculas
    4.Proteinas transmmebrana: trafico de vesiculas, llevar lipidos y marcan proteinas que tienen que ser transprotadas al fagofaro para provocar expansion.
  88. 88APOPTOSIS ¿En qué momento puede desencadenarse?La apoptosis puede ocurrir por ejemplo, cuando una célula se halla dañada y no tiene posibilidades de ser reparada, o cuando ha sido infectada por un virus. La "decisión" de iniciar la apoptosis puede provenir de la célula misma, del tejido circundante o de una reacción proveniente del sistema inmunológico.
  89. 89-etapas de la autofagia1.INDUCCION: ocurre x estimulos x falta de nutrientes, participa el complejo ULK inhibido por mTOR activado por AKT. Si se aumentan niveles de glucosa se secreta insulina que se une al receptor TyrK y se activa el complejo PI3K clase I q fosforila a PIP2, activa la Akt, inhibe el complejo TSC1 y TSC2 q inhibe Rheb.
    -Si se inhibe al inhibidor de mTOR y se activa inhibiendo ULK hay bloqueo de autofagi
    - tambien se puede inducir por inanicion la act de JNK1 q inhibe BCl2 q inhibe a beclina
    2.NUCLEACION: indicar el nucleo a partir del cual se empieza a generar la estructura de doble membrana, ese sitio es reconocio por DFCP-1 y se genera el omegasoma. fagosforo.
    3.ENLONGACIÒN/EXPANSION: doble membrana incorpora fosfolipidos para crecer y expanderse
    -PIP3 es reconocido por WIPIs que interactuan con Atg9 y marcan vesiculas que van a ir al omegasoma para que se expanda el complejo
    -fusion de omegasoma con Atg9 x complejo semil ubiquitina
    -generacion de proteina LC 3-2 (favorece fusion entre fagoforo y vesiculas)
    4.TERMINACION/CERRADO: constitucion de autofagosoma que se fusiona con endosoma
  90. 90-que hace el factor LC3 II.Actua en la macroautofagia selectiva, favorece la fusión de vesículas y fagoforo y selectividad de la autofagia.
  91. 91que es un protooncogénGenes normales que sufren una mutación y se convierten en oncogenes (genes que codifican para proteínas capaces de inducir cáncer). Se genera en esta mutación una ganancia de función, por ende, la célula aumenta mucho su actividad. Es una mutación genéticamente dominante. Promueven la supervivencia y la proliferación.
  92. 92nombrar 5 caracteristicas de las cel cancerosasPueden salir de los tejidos
    Señalizacion proliferativa ilimitada.
    Tienen un potencial replicativo ilimitado
    Estan poco o nada diferenciadas
    Núcleo prominente
  93. 93gen supresor de tumores.inhiben la supervivencia o proliferacion, codifican proteinas que al subrir un cambio epigenetico lleven a la perdida de funcion, cambios que silencian un gen supresor pueden ser en cualquier orden, ejemplos:
    -p16: inhibidor del ciclo celular
    -p53: proteina que interviene en puntos de control del ciclo celular
    -Bax/Bad: proteinas proapoptoticas
  94. 94clasificar al Retinoblastoma y al E2F con respecto a si eran protooncogenes o gen supresor de tumores.La retinoblastoma es un tipo de cáncer que se desarrolla en la retina y puede ser heredable a generaciones futuras o puede darse esporádicamente. Al ser heredable solo basta con una copia mutante para que la persona desarrolle la enfermedad y la célula se vuelva homocigota originando tumores en la retina. Siendo la proteína Rb disfuncional. Si Rb es disfuncional entonces no va a estar unida a E2F, el factor de replicación que activa el inicio de la etapa S en el ciclo celular, por ende, todo el tiempo la célula estará constantemente en división.
    Al darse esporádicamente puede ocurrir que haya una primera y una segunda mutación génica para volver a la célula homocigota y de ahí originar tumores en la retina. La proteína Rb acá también se vuelve disfuncional.
  95. 95cómo interviene la p53 en el desarrollo de un tumor.· p53 pierde su función por ende la célula sigue proliferando con su ADN dañado porque nunca se detuvo el ciclo celular.
    · Hay una sobreproducción de MDM2 impidiendo la acción de p53 y, por ende, el ciclo celular nunca se detiene.
  96. 96que protooncogen o gen supresor participan en el punto de control de g1/sParticipación de genes supresores y protooncogenes en el punto de control G1/S:
    · Mutación en el gen de la proteína P16 encargada de inhibir al complejo CDK4 hasta el momento del inicio de la etapa S. Si CDK4 no esta inhibida la replicación del ADN ocurre constantemente, pudiéndose favorecer alguna anomalía.
    · Mutación en el gen de la proteína Rb que da como consecuencia la constante liberación del factor E2F y, por ende, el ciclo celular constantemente avanza.
  97. 97que es un oncogen y un ejemplo del mismo.Un oncogén es un gen mutado el cual codifica para proteínas que puedan inducir el cáncer. Un ejemplo de un oncogén puede ser el K-Ras o el Gen APC que participan en el desarrollo del cáncer de colon. En un principio, se pierde el gen supresor de APC estimulándose la vía WNT que permite una constante proliferación celular. En un segundo término se activa el oncogén K-Ras cuya función implica la activación constante de la vía MAPK aún en ausencia de factores de crecimiento. K-Ras permite el estimulo constante de la proteína RAS para que se de la cadena de fosforilaciones.
  98. 98- quién regula a P 53.P53 es regulada por MDM2 que se encarga de inhibirla hasta que se la necesite.
  99. 99p53 mutada en un cancer. Hable de lo q hace con el ciclo.La p53 mutada en un cáncer pierde su función y, por ende, no inhibe a CDK para detener el ciclo celular por lo que no van a poder activarse los mecanismos de reparación de ADN y la división celular seguirá avanzando, generando células posiblemente defectuosas. La célula sigue proliferando con el ADN dañado.
  100. 100La oncoproteína TRK quimérica es la fusión de un dominio de la tropomiosina y un segmento del receptor TKR. ¿Qué es una oncoproteína? Vía de señalización involucrada y qué tipo de alteración del DNA se puede haber producido.Una oncoproteina es una proteína producida por un oncogen que son genes que codifican para receptores mutados de la superficie celular de la via proliferativa
  101. 101Explique molecularmente por qué el HPV representa un riesgo de contraer cáncer.Porque inhibe la proliferacion sostenida
  102. 102La proteína PTEN es una proteína supresora de tumores. Explique detalladamente cómo actúa. 13- Experimento del gen mutante RAS en carcinoma vesicular humano.PTEN es una fosfatasa que desfosforila factores de las vias de señalizacion que terminan en prliferacion inhibiendola.
  103. 103La p53 es una proteína oncosupresora. Explique detalladamente en qué circunstancias puede encontrarse alterada su función y cuáles son las consecuencias.Las consecuencias serian que ante ADN dañado no se detendria el ciclo para su reparacion por lo que se seguiria sintetizando DNA dañado a las células hija, tampoco podria inducir a apoptosis. Esta función puede verse alterada cuando APC esta mutado se produce la activación del oncogen k-ras que involucra la via MAPK haciendo que haya mucha proliferacion y alterando P53
  104. 104¿Cuáles son las propiedades fundamentales que se alteran en la carcinogénesismutacion de un nucleotido que lleva al cambio de aminoacidos que codifica el gen
  105. 105CUAL ES LA FUNCION DE LA PROTEINA RAS EN CELULAS NORMALESLa proteina SOS es la encargada de la activacion de RAS por el medio del intercambio de GDP por GTP, su activacion va a conllevar a la activacion de RAF y desencadenar la fosforilacion y activacion de las demas quinasas desencadenando una rta temprana y tardia.
    ej temprana: transcripcion de CEMIC q puede desencadenar una tardia como la transcripcion de cilicnas o de CDK.
  106. 106EXPLIQUE FENOMENO DE FLUORESCENCIAcuando se irradia un átomo o molécula particular con determinada longitud de onda ésta se excita, los electrones de ese átomo van a cambiar de orbital; y, después de un tiempo vuelven a su
    orbital emitiendo luz (se desexcita), pero a una longitud de onda distinta (mayor→ tiene menor energía)
  107. 107DE QUE DEPENDE EL LR DE UN MICROSCOPIO DE FLUORESCENCIADepende de:
    -la longitud de onda de la luz a la cual expongo mi muestra
    -apertura numerica (depende del seno de semiangulo de luz y el indice de refraccion).
  108. 108La act de Ras puede ser regulada por la interaccion con otras proteinas, cuando Ras interactua con la prot de membrana GEF-Psot aumenta su activacion. PROPONGA COMO EVIDENCIARIA LA INTERACCION DE ESTAS DOS PROTEINAS POR MICROSCOPIA DE FLUORESCENCIA EN CELULAS VIVAS.Incorporaria mi plasmido de GFP en un vector de expresion de la proteina GEF-Psot y si la RAS esta activa habria fluorescencia.
  109. 109Incorporaria mi plasmido de GFP en un vector de expresion de la proteina GEF-Psot y si la RAS esta activa habria fluorescencia.-difusion simple: pasaje de molec de naturaleza lipidica o gases, puede ser mediante bombas, un ion pasa a otro gracias a la hidrolisis del ATP, no se satura. cualquier molecula pequeña no cargada hidrofobica. a favor.
    -difusion facilitada: es mediada por un transportador, necesito una proteina canal q permite la entrada o salida de un ion H2O o de una molec no polar no cargada, puede ser especifico (ej uniportador GLUT2), en contra de su gradiente
  110. 110la AQP1 se expresa en los eritrocitos,entre otros tipos celulares. Indique como es la estructura de la AQP1,cual es el mecanismo de transporte por el q opera y si el transport de agua mediado por AQP1 requiere gasto energetico, Justifique.son proteinas integrales de membrana formadas por 6 dominios transmembrana y 2 sitios NPA box formados por asparagina,prolina y alanina.
    transporte pasivo -> Difusion facilitada -> canal ionico.
    No requiere de gasto energetico debido a que es un transporte pasivo ya que las moleculas pasan a favor de su gradiente de cc.
  111. 111COMO SE EXPLICA Q A TRAVES DE LA AQP1 A PESAR DE SER UNA PROTEINA CANAL NO PASEN IONES NI PROTONES?debido a que son impermeables a
    los protones (H+) por formacion y ruptura sucesiva de enlaces de H .
  112. 112Una mutacion en la secuencia del gen q codifica la proteina AQP1 produce una conformacion anormal q impide el correcto plegamiento 1.ENUMERE LOS MECANISMOS QUE SE ACTIVAN PARA EL CONTROL DE CALIDAD POSTERIOR A LA SINTESIS DE AQP1 2.CUAL SERA EL DESTINO DE LA PROTEINA SI LA MUTACION CAUSA PERDIDA DEL SITIO DE UBIQUITINACION1. union covalente de una molecula de ubiquitina para marcar proteinas y degradarse
    monoubiquitinizacion en histonas -> expresion genica
    poliubiquitinizacion -> degradacion proteosomal
    multi monoubiquitinizaciòn -> degradacion lisosomal
    2. se queda en citosol formando agregados de proteinas.
  113. 113MENCIONE 3 PROCESOS CELULARES DIFERENTES QUE INVOLUCREN LA PARTICIPACION DE PROTEINAS G DISTINTAS. ELIJA UNO DE ELLOS Y EXPLIQUE LAS CONSECUENCIAS DE LA ACTIVACION DE LA PROTEINA G-monomericas: via Rho
    -trimerica: GPCR
    consecuencias: activacion de una via.
  114. 114EN QUE CONSISTE EL CORTE Y EMPALME ALTERNATIVO Y CONSECUENCIA DE ESTE MECANISMO.o splicing alternativo.
    mecanismo para regular el procedimiendo del RNAm mediante el intercambio de nucleotidos en el ARN q me genera una actividad diferente en la proteina original originando distintas proteinas relacionadas llamadas isoformas.
  115. 115DE QUE DEPENDE LA ESTABILIDAD DE UN RNAm-de las secuencias de los mRNA: det la V de degraaadcion y su VM
    -de las secuencias 3'UTR: tienen sitios de union para proteinas q pueden aumentar o disminuir la V de acortamiento de la cola poli A o la eliminacion del CAP.
    -de la eficiencia de su traduccion.
  116. 116CUALES SON LOS MECANISMOS DE DEGRADACION DE LOS RNAm EUCARIOTAS?se da por el acortamiento gradual de la cola poli A, catalizado por la desadenilasa.
    Cuando la longitud de la cola poli A llega los 25-30 nucleotidos de adenina,pueden ocurrir 2 cosas:
    1.Actua una enzima q elimina la caperuza (decaping) seguida de la degradaciòn rapida de 5' a 3'
    2.Degradación rapida del ARNm de 3' a 5'
  117. 117CICLO CELULAR EUCARIONTE: EXPLIQUE EL MECANISMO MOLECULAR QUE PERMITE LA ACTIVACION DE LAS QUINASAS DEPENDIENTES DE CICLINAS (CDK)Los cdks se activan transitoriamente y promueven transiciones y el desarrollo de fases del ciclo.
    Antes de comenzar la mitosis, las Cdk1 es fosforilada en un sitio activador (Thr160) por la kinasa CAK y en uno o dos sitios inhibidores (Thr14 y Tyr15) por la kinasa Wee1, en este estado Cdk tiene muy baja afinidad por el substrato y es inactiva, al final de la fase G2, Cdk1 es activada por la fosfatasa dual Cdc25 que remueve el fosfato del sitio inhibidor-
  118. 118CICLO CELULAR EUCARIONTE: EXPLIQUE PRINCIPAL ACTIVIDAD DEL COMPLEJO PROMOTOR DE LA ANAFASE O CICLOSOMA (puede usar ejemplo)APC/C (complejo promotor de la anfase):
    actua a nivel del paso metafase-anafase y salida de mitosis para entrar al periodo G1, esta proteina para su activacion requiere la interaccion con proteinas especificas como por ejemplo Cdc20.
  119. 119CICLO CELULAR EUCARIONTE: POR QUE UN INCREMENTO EN LA EXPRESION DEL GEN DE RTA TEMPRANA C-MYC PUEDE LLEVAR A UN AUMENTO EN LA PROLIFERACION CELULAR?debido a que los genes de expresion temprano estimulan la expresion de genes de expresion tardia que van a regular el ciclo celular.
  120. 120DESCRIBA EL MODELO EN SOLENOIDE PARA LA FIBRA DE CROMATINAse logra compactar la larga cadena de ADN permitiendo q los cromosomas sean albergados en el nucleo. c/U de los procesos tiene G o serie de maquinarias proteicas asociadas q tienen q interaccionar con las secuencias de DNA, si este esta altamente empaquetado ni las enzimas q participan en la replicacion ni transcirpcion pueden acceder a las secuencias q se desea transcribir o duplicar.
  121. 121COMO SE REORGANIZA EL CITOESQUELETO EN EL BORDE CONDUCTOR Y EN LA PARTE POSTERIOR?En el borde conductor de la cel en migracion se genera una formacion de redes y haz mientras que en el borde posterior se genera estruct fibrilares contractiles p/ desplazar su contenido a partir de la union celula-matriz.
    se generan dos citoesqueletos distitnos:
    -borde superior: fibras de estres o contractiles
    -borde director: lamelipodio
  122. 122CITOESQUELETO CUALES SON LAS PROTEINAS ACCESORIAS INVOLUCRADAS Y CUAL ES SU FUNCION EN EL BORDE CONDUCTOR Y EN LA PARTE POSTERIOR?borde director: ARP2/3,filamina.
    borde posterior: forminas
  123. 123DISENE UN EXPERIMENTO UTILIZANDO MISCROSCOPIA DE FLUORESCENCIA PARA DEMOSTRAR EL FENOMENO DE AUTOFAGIA SELECTIVARealizaria un vector de expresion que tenga la secuencia de GFP,realizar una transfeccion a la proteina LC3-2 (especifica de la autofagia) por lo cual cuando se genere la proteina LC3-2 va a fluorescer si hubo una transfeccion estable.
  124. 124QUE SON LAS MOLECULAS DE ADHESION CELULAR (CAM)? DE 3 EJEMPLOSSon proteinas transmembrana que presentan un dominio intracelular unido al citoesqueleto y un dominio extracelular unido a otras estructuras. ejemplos:
    cadherina
    Integrinas
    selectinas
  125. 125QUE ES LA TRANSICION EPITELIO-MESENQUIMA? CUAL ES LA MOLECULA DE ADHESION CELULAR INVOLUCRADA EN ESTE PROCESO?Es un conjunto de eventos que hacen q una cel pierda su polaridad y adhesion celula-celula y gane propiedades migratorias e invasivas transformandose en cel mesenquimaticas, se da en sit fisiologicas como desarrollo embrionario o en patologicas como cancer.
    la molec de adhesion celular es la cadherina E.
  126. 126EXPLIQUE EL TRANSPORTE DE LAS HIDROLASAS LISOSOMALES DESDE EL SITIO DONDE SE SINTETIZAN HASTA LOS LISOSOMASenzimas lisosomales dentro del lisosoma para poder actuar tienen que fusionarse con un: endosoma tardio q trae sust de la superficie celular. Lisosoma con enzimas lisosomales se fusiona con el endosoma. Forma el endolisoma y
    dentro de él ocurre la degrafación de molec q provienen de la superficie celular. Se vuelve a obtener un lisosoma constituido por enzimas
  127. 127QUE OCURRE SI SE INHIBE LA BOMBA NA/K ATPasa? JUSTIFIQUESi se inhibe la bomba ATPasa Na+/K+ no se genera gradiente de concentracion de dichos iones, afectando los transportes acoplados a sodio por ejemplo, los cuales al ser transportes activos primarios obtienen energia del ingreso a favor del gradiente elerctroquimico del sodio. En el caso analizado anteriormente no solo se veria afectado el simporte de glucosa por SGLT1, si no que tambien no se generaaria el gradiente osmotico necesario para la absorcion de agua, provocando deshidratación y diarrea.
    Por otro lado la bomba Na+/K+ es una bomba electrogenica que contribuye al potencial de membrana, generando que el borde interior de la membrana plasmatica sea electronegativo, debido a que por el ingreso de dos K+ se sacan tres Na+.
  128. 128EXPLIQUE QUE ENTIENDE POR CODON, ANTICODON Y RIBOSOMAcodon: triplete de nucleotidos/bases que codifica a cada aa
    anticodon: zona donde se aparea el codon complementario
    ribosoma: complejos macromoleculares formados por ARNribosomal y proteinas q se diferencian mediante centrifugacicon diferencial
  129. 129MENCIONE 3 VIAS DE SENALIZACION QUE SE ACTIVEN POR RECEPTORES ACOPLADOS A GPCR.INDIQUE QUE TIPO DE PROTEINA INTERRUPTORA SE ACTIVA EN C/U Y EXPLIQUE EN DETALLE LA VIA SE SENALIZACION QUE PUEDE ACTIVAR LA TRANSCRIPCION GENICA1.Via adenilato ciclasa: aumenta la activacion de la PKA
    2. via PLC B: TTGq y calmodulina.
    -via Rha-GEF: g12 y g13.
    El ligando se une al receptor, la sub alfa activa alostericamente a la TT adenilcicalsa la cual a partir de ATP me da AMPc (molec pequenas q se unen a la TT quinasa A), el cual se une al PKA. Se liberan las subu cataliticas las cuales migran hacia el nucleo donde fosforia a CREI3 la cual tiene como consecuencia la transcripcion de genes.
  130. 130mencione de los UNIPORTADORES: a.molecula de transporte b.st transportado en contra o a favor de su gradiente electroquimico c.requiere energia d. de un ejemploa.glucosa
    b.a favor
    c. no requiere
    d.GLUT1
  131. 131mencione de las BOMBAS TIPO P: a.molecula de transporte b.st transportado en contra o a favor de su gradiente electroquimico c.requiere energia d. de un ejemploa.iones
    b. en contra
    c.requiere hidrolisis de ATP
    d.Bomba Na/K.
  132. 132VIA EXTRINSECA: a. factor b. complejo macro molecular exocitado c.enzima activadora-factor TNF alfa
    -complejo deceptosoma o DISC
    -enzima proscospasa 8 o 10
  133. 133VIA INTRINSECA: a. factor b. complejo macro molecular exocitado c.enzima activadora-factor Apaf1
    -complejo apoptosoma
    -enzima proscaspasa 9
  134. 134CITOESQUELETO DE ACTINA porque se puede ordenar en haces o redes.de un ejemploCuando se unan dos filamentos de actina a los dominios de union de la fimbrina van a estar proximos generando uniones paralelas en haces en forma rigida, Si yo tengo una proteina como por ejemplo la FILAMINA en los extremos tengo sitios de union de actina separados por un dominio que es largo y flexible permitiendo arreglos en forma de redes.
    Junto a las proteinas de nucleacion puedo determinar q los filamentos de activa formen haces rigidos o q formen una estruct ramificada flexible en forma de redes, estas redes favorecen la estructura de gel.
    ejemplo: en la fimbrina los dominios estan proximos y cuando los haces de actina se disponen son paralelos y empaquetados de manera q no se permite el ingreso de miosina II pero si la activa tiene una distanciqa mayor no estan tan compactados permiento que la miosina entre.
  135. 135—

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FlashCards sobre FINAL BCM PARTE 2, criado por Julieta Gloss em 07-09-2021.
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