Flashcards
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Flashcards do conjunto (45)
- 1O QUE SÃO ENZIMAS?Saõ proteínas especializadas que atuam como catalizadores biológicos em reações químicas específicas no interior das células.
- 2COMO AS ENZIMAS ATUAM?Atuam de forma altamente específica e eficiente. Reconhecem o substrato (especificidade e regulação)- Complexo enzima-substrato - Catálise da reação - Liberação do produto.
- 3De que forma as enzimas atuam como catalisadores biológicos?- Aumentam a TAXA da reação química, permitindo que as reações ocorram em condições fisiológicas de temperatura e pressão compatíveis com a vida. Aceleram as reações químicas através da redução da energia de ativação.
- 4Como é conferida a especificidade à enzima?A enzima é altamente específica para seu substrato devido à forma tridimensional única da enzima, que se encaixa perfeitamente com o substrato formando o complexo enzima-substrato.
- 5Qual o mecanismo de ação das enzimas?Funcionam através de um mecanismo chamado "modelo chave-fechadura". O substrato se liga no sítio ativo da enzima, onde ocorre a catálise da reação.
- 6Quais os tipos de regulação das enzimas?Regulação alostérica: a ligação de moléculas reguladoras em locais alostéricos altera a atividade da enzima;
Regulação da expressão gênica: os níveis de produção de enzimas são controlados por genes. - 7Como as enzimas podem ser classificadas?São classificadas em diferentes classes com base no tipo de reação que catalizam. Hidrolases (hidrólise); oxirredutases(transferência de elétrons); transferases ( transferência de grupos funcionais entre moléculas), etc.
- 8O que significa "capacidade de regeneração da enzima"?As enzimas são capazes de catalizar múltiplas reações consecutivas sem serem consumidas durante o processo. Após a catálise da reação, as enzimas são liberadas e podem se ligar a novas moléculas de substrato para iniciar outro ciclo de catálise (regeneração).
- 9Em qual local da enzima ocorre a catálise da reação?No sítio ativo da enzima.
- 10O que é o estado de transição?É um estado intermediário na progressão de uma reação química, no qual os substratos são transformados em produtos. É o ponto de maior energia livre na reação. Representa o ponto em que os reagentes passam por mudanças conformacionais e energéticas ANTES de formar o produto.
- 11Qual a relação do estado de transição com a barreira de energia?O estado de transição é caracterizado por uma barreira de energia que as moléculas reagentes devem superar para formar produtos. Essa barreira é conhecida como energia de ativação, e sua superação é facilitada pela presença de catalisadores, como as enzimas.
- 12O que é energia de ativação?Representa a energia mínima necessária para que ocorra uma reação. É a energia adicional que os reagentes devem adquirir para se transformarem em produtos durante a reação química. É determinada pela diferença de energia entre os estados inicial e de transição da reação.
- 13Como a energia de ativação afeta a velocidade da reação?Quanto maior for a energia de ativação, mais lenta será a reação pois será mais difícil para as moléculas e reagentes adquirirem energia suficiente para superar a barreira de energia.
- 14Como a energia de ativação afeta a frenquência de colisão entre as moléculas?Quanto maior for a energia de ativação, menor será a frequência de colisão efetiva entre as moléculas.
- 15O que é energia de ligação enzima-substrato?É a energia envolvida na interação de substrato e o sítio ativo (ligações de hidrogênio, eletrostáticas, van der waals e hidrofóbicas). Quanto mais forte a ligação, maior será a afinidade da enzima pelo substrato e mais estável o complexo enxima-substrato.
- 16O que é a Constante de Michaelis-Menten?É uma medida de afinidade da enzima pelo substrato. Representa a [S] necessária para alcançar a metade da Vmax da reação enzimática.
- 17Como interpretar a Constante de Michaelis Menten?Km menor = maior afinidade da enzima pelo substrato, são eficientes mesmo em baixas concentrações.
Km maior = menor afinidade da enzima pelo substrato e requerem [S] mais altas para atingir a Vmax. - 18O que é a constante catalítica?É a constante de Vmax. Representa a Vmax da catálise que a enzima pode alcançar quando saturada com o substrato. O Kcat é uma medida de eficiência catalítica da enzima.
- 19Diferenças entre o modelo chave-fechadura e ajustei-induzido com relação ao conceito:C-F: Enzima e substrato são estruturas rígidas e complementares;
A-I: Enzima e substrato são estruturas flexíveis que podem se ajustar durante a ligação. - 20Quais as diferenças entre o modelo chave-fechadura e ajustei-induzido com relação à interação?C-F: Ligação entre enzima e substrato é altamente específica e precisa, complementares estritos entre suas estruturas;
A-I: O ubstrato induz mudanças conformacionais na enzima para ocorrer adaptação mútua. - 21Quais as diferenças entre o modelo chave-fechadura e ajustei-induzido com relação à flexibilidade?C-F: A enzima é considerada uma estrutura estática e inflexível;
A-I: Tanto a nezima quanto o substrato podem sofrer mudanças na conformação apara se adaptarem um ao outro durante a ligação. - 22Quais as características de uma Inibição enzimática reversível?- Não ocorre por ligações covalentes;
- São ligações instáveis e podem ser rompidas; - 23A inibição enzimática reversível pode ser subdividida em 2 classes. Quais?Inibição competitiva e Inibição não competitiva.
- 24Como é classificada a Inibição enzimática competitiva?- Concorrem diretamente com o substrato específico da enzima; se ligam reversivelmente; formam complexo enzima-inibidor; Inativa temporariamente a catálise.
- 25Como é classificada a Inibição enzimática não-competitiva?O inibidor se liga tanto ao substrato quanto ao complexo enzima-substrato, impedindo a formação do produto da reação.
- 26Como é classificada a Inibição enzimática irreversível?- O inibidor se une à ENZIMA por ligação covalente; - Altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica; - Inativa a enzima permanentemente.
- 27Como a temperatura afeta na ação enzimática?- ⭡ da temperatura ⭡ reação enzimática pelo ⭡ da energia cinética;
- ⭡⭡⭡⭡ temperatura = desnaturação das enzimas, tornando-as inativas;
- Cada enzima tem sua temperatura ótima em que sua atividade é máxima. - 28Como o pH afeta na ação enzimática?- Pode levar a desnaturação das proteínas, ou alterar o padrão de cargas em um sítio ativo. Cada enzima tem seu pH ótimo em que sua atividade é máxima.
- 29Como o substrato pode afetar a ação enzimática?- ⭡ [S] geralmente ⭡ a velocidade da reação até atingir Vmax;
- 30Quais as diferenças entre catalisadores químicos e enzimáticos quanto à natureza?Q: Pequenas moléculas inorgânicas ou orgânicas;
E: Proteínas (biomoléculas). - 31Quais as diferenças entre catalisadores químicos e enzimáticos quanto à especificidade?Q: Não específicos, atuam em várias reações;
E: Altamente específicos, atuam em reações específicas. - 32Quais as diferenças entre catalisadores químicos e enzimáticos quanto à regulação?Q: Não regulados por moléculas específicas;
E: Regulados por moléculas reguladoras; - 33Quais as diferenças entre catalisadores químicos e enzimáticos quanto à eficiência?Q: Menos eficientes que as enzimas;
E: Mais eficientes em condições biológicas. - 34Quais as diferenças entre catalisadores químicos e enzimáticos quanto à sensibilidade ao pH e temperatura?Q: Não sensíveis a pequenas variações de pH e temperatura;
E: São sensíveis a pequenas variações de pH e temperatura. - 35O que são cofatores enzimáticos?São substâncias necessárias para o funcionamento das enzimas. Podem ser orgânicos ou inorgânicos.
- 36Cite exemplos de cofatores orgânicos.São coenzimas. Ex.:
NAD: Participa de reações de transferência de elétrons.
FAD: Envolvidos em reações de óxido-redução. - 37Cite exemplos de cofatores inorgânicos.São íons metálicos. Ex.:
-Zinco (presente na anidrase carbônica);
- Ferro (citocromo oxidade e catalase);
- Magnésio (hexoquinase e glicose-6-fosfatase. - 38O que é energia de Gibbs?É a medida da energia disponível para realizar um trabalho em um sistema químico durante uma reaçãocom temperatura e pressão constantes. É frequentemente utilizada para determinar se a reação ocorre espontaneamente ou não.
- 39Como podemos interpretar a energia de Gibbs?Se for negativa: Reação ocorre de forma espontânea e libera energia;
Se for positiva: Reação requer energia para acontecer.
Se for igual a 0, a reação está em equilíbrio. - 40Qual a fórmula da energia de Gibbs?Δ G = Δ H - T.Δ S
Δ H - VARIAÇÃO DA ENTALPIA (ENERGIA INTERNA);
T - TEMPERATURA EM KELVIN;
Δ S - VARIAÇÃO DE ENTROPIA. - 41As enzimas afetam a energia de Gibbs?Não afetam, pois a energia de Gibbs depende apenas do estado inicial e final de uma reação. No entanto, as enzimas aceleram as reações catalizando-as, o que pode afetar a TAXA (velocidade da reação) na qual o equilíbrio é alcançado.
- 42Como fica o gráfico de uma inibição reversível competitiva?Competem por substrato, por isso é necessário o ⭡ [s] necessário para saturar a enzima e alcançar a Vmax.
⭡ do Km sem alterar a Vmax. - 43Como fica o gráfico de uma inibição reversível não competitiva?O inibidor se liga reversivelmente a uma região da enzima diferente do sítio ativo. alterando a conformação da enzima. ↓ eficiência catalítica ↓ Vmax; sem alterar km.
- 44Como fica o gráfico de uma inibição reversível mista?O inibidor pode se ligar no sitio ativo da enzima ou em região diferente. Isso resulta no ⭡ do Km (reduzindo a afinidade pelo substrato) ↓ Vmax (devido a redução da eficiência da enzima).
- 45Como fica o gráfico de uma inibição irreversível?O inibidor se liga permanentemente à enzima. Resulta na ↓ tanto na Vmax, quanto no Km.
Informações
- Descrição
- Praxis ENZIMAS FlashCards sobre Sem título, criado por Majorie Ribeiro em 02-03-2024.
- Criado por
- Majorie Ribeiro
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