Enz

Enzimas

Se clasifican en:

1. Oxidorreductasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Liasas

5. Isomerasas

6. Ligasas

Catalizan oxidaciones y reducciones.

Catalizan la transferencia de restos,

tales como grupos glucosilo, metilo o fosforilo.

Catalizan la escisión hidrolítica de

C—C, C—O, C—N y otros enlaces covalentes.

Catalizan la escisión de C—C, C—O, C—N

y otros enlaces covalentes por eliminación de átomos, generando

dobles enlaces.

Catalizan cambios geométricos o estructurales

dentro de una molécula.

Catalizan la unión (ligadura) de dos moléculas

en reacciones acopladas a la hidrólisis del ATP.

Son muy específicas

Aumentan las velocidades de reacción (en 10^6)

Cuentan con:

Grupos prostéticos

Cofactores

Se incorporan a la estructura de la proteína por enlaces covalentes o no covalentes.

Pueden facilitar la

unión y orientación de los sustratos, la formación de enlaces covalentes

con los intermedios de reacción o actuar como ácidos o bases de Lewis.

Se unen débil y transitoriamente a sus enzimas

o sustratos afines, formando complejos disociables.

Deben

estar presentes en el ambiente para promover la

formación de complejos y que ocurra la catálisis.

Iones metálicos por lo general.

Enzimas activadas por metal.

Muchos derivados de las vitaminas B

Coenzimas

Medios reciclables que transportan

muchos sustratos desde un punto dentro de la célula a otro.

Aumentan los puntos de contacto entre el sustrato y la

enzima, aumenta la afinidad y especificidad con

grupos químicos pequeños

Forman:

Complejos enzima-sustrato (ES)

Mayor estabilidad térmica que la de la propia enzima.

Sitio activo

Reconocimiento del sustrato, proporciona el entorno en el que ocurre la transformación química.

Alineación óptima

Protege al sustrato del agua y provee un ambiente óptimo para la reacción.

Mecanismos de catálisis

Por proximidad

Ácido-base

Tensión

Covalente

Las moléculas deben estar dentro de la distancia

de formación de enlaces entre sí.

A mayor concentración más se encontrarán.

Grupos funcionales ionizables contribuyen a la catálisis actuando como ácidos o bases.

Específica

General

Participan solo protones o iones de hidróxido.

Responden a todos los ácidos o bases presentes.

Para romper un

enlace covalente, se unen a sus sustratos

en una conformación que debilita el enlace para romperlo a

través de la distorsión física y la polarización electrónica.

Esta imita a la del estado intermedio de transición.

Formación de un enlace

covalente entre la enzima y uno o más sustratos. La enzima modificada

se convierte así en un reactivo.

La finalización

de la reacción devuelve la enzima a su estado original no

modificado.

Común en

reacciones de transferencia grupales.

Modelos

Ajuste inducido

Llave-cerradura

Fischer

Daniel Koshland

Especificidad de las interacciones enzima-sustrato, la rigidez

implícita del sitio activo.

Unión del sustrato induce un cambio conformacional en la enzima, esta usa la energía de unión para facilitar la transformación.

También pueden ser:

Homólogas

Isozimas

Proteínas que se

derivaron de un ancestro común pero reconocen diferentes sustratos.

Versiones

distintas de una enzima determinada, cada una de las

cuales cataliza la misma reacción.