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AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Las proteínas son las macromoléculas biológicas más abundantes y se hallan en todas las células y en todas las partes de la célula.
Las proteínas también presentan una gran variedad; en una sola célula pueden haber miles de proteínas diferentes.
La clave de la estructura de los miles de proteínas diferentes se encuentra en unas subunidades monoméricas relativamente simples, la partir del mismo conjunto ubicuo de 20 aminoácidos, unidos de forma covalente en secuencias lineales características.
AMINOÁCIDOS
Los 20 aminoácidos estándar encontrados en las proteínas son of-aminoácidos. Tienen todos un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo átomo de carbono (el carbono a)
Difieren unos de otros en sus cadenas laterales, o grupos R, que varían en estructura, tamaño y carga eléctrica y que influyen en su solubilidad en agua
En todos los aminoácidos estándar excepto la glicina, el carbono a está unido a cuatro grupos diferentes: un grupo carboxilo, un grupo amino, un grupo R y un átomo de hidrógeno
Además de estos 20 aminoácidos existen muchos más que se encuentran con menor j&^cuencia. Algunos son residuos que han sido modificados después de la síntesis de la proteína; otros se hallan en organismos vivos pero no como unidades constituyentes de las proteínas
Debido al ordenamiento tetraédrico de los orbitales de enlace alrededor del átomo de carbono a, los cuatro grupos diferentes pueden ocupar dos ordenamientos diferentes en el espacio por lo que los aminoácidos pueden aparecer en forma de dos estereoisómeros.
Las proteínas son polímeros de aminoácidos, en los que cada residuo aminoácidos está unido al siguiente a través de un tipo específico de enlace covalente
En proteínas sólo se encuentran los estereoisómeros, cuya configuración está relacionada con la de la molécula de referencia, L-gliceraldehído.
Los aminoácidos se pueden clasificar según su grupo R
existen otros aminoácidos menos comunes, ya sea como constituyentes de las proteínas (mediante la modificación de los aminoácidos estándar después de la síntesis de proteínas) o como metabolitos libres.
Los aminoácidos se clasifican en cinco tipos en base a la polaridad y carga de sus grupos R (a pH 7).
Grupos R aromáticos.
Todos ellos pueden participar en interacciones hidrofóbicas. El triptófano y la tirosina, y en mucho menor grado la fenilalanina, absorben la luz ultravioleta. Esto explica la fuerte absorbancia de la luz característica de la mayoría de las proteínas a una longitud de onda de 280 nm, propiedad aprovechada por los investigadores en la caracterización de las proteínas.
Grupos R cargados negativamente (ácidos)
Los dos aminoácidos que tienen grupos R con una carga neta negativa a pH 7,0 son el aspartato y glutamato, cada uno de los cuales tiene un segundo grupo carboxilo.
Grupos R polares sin carga
Los grupos R de estos aminoácidos son más solubles en agua, o más hidrofílicos, que los de los aminoácidos apolares, debido a que contienen grupos funciónales que forman puentes de hidrógeno con el agua
Grupos R apolares alifáticos
s Los grupos R de esta clase de aminoácidos son apolares e hidrofóbicos. Las cadenas laterales de la alanina, la valina, la leucina y la isoleucina tienden a agruparse entre sí en las proteínas, estabilizando las estructuras proteicas a través de interacciones hidrofóbicas.
Grupos R cargados positivamente (básicos)
Los grupos R más hidrofílicos son aquellos que están cargados, sea positiva o negativamente.
Los aminoácidos en los que los grupos R tienen una carga neta positiva a pH 7,0 son la lisina, la arginina, que tiene un grupo guanidinio cargado positivamente, y la histidina, que contiene un grupo imidazol. Los residuos de His facilitan muchas reacciones catalizados por er^zimas al servir de dadores/aceptores de protones
Los aminoácidos pueden actuar como ácidos y como bases
Los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos, junto con los grupos R ionizables de algunos aminoácidos, actúan como ácidos y bases débiles.
Cuando un aminoácido sin grupo R ionizable se disuelve en agua a pH neutro, se encuentra en solución en forma de ión dipolar, o zwitterion, que puede actuar como ácido o como base
Las sustancias con esta naturaleza dual son anfóteras y a menudo se denominan anfolitos
Los aminoácidos tienen curvas de titulación características
La titulación ácido-base implica la adición o eliminación gradual de protones
La curva de titulación predice la carga eléctrica de los aminoácidos
Otra información importante deducida de la curva de titulación de un aminoácido es la relación entre su carga eléctrica neta y el pH de la disolución.
El pH característico en que la carga eléctrica neta es cero se denominada punto isoeléctrico o pH isoeléctrico, designado pl.
Los aminoácidos difieren en sus propiedades ácido-base
Los aminoácidos se diferencian en sus propiedades ácido-base y tienen curvas de titulación características.
Los aminoácidos monoamino-monocarboxílicos (con grupos R no ionizables) son ácidos dipróticos C"H3NCH(R)C00H) a pH bajo y existen en diversas formas diferentes al ir aumentando el pH
Los aminoácidos con grupos R ionizables poseen especies iónicas adicionales, que dependen del pH del medio y del pKa del grupo R.
Péptidos y proteínas
Los péptidos que se encuentran en la naturaleza varían en tamaño desde pequeñas moléculas que contienen dos o tres aminoácidos a moléculas muy grandes que contienen miles de ellos
Dos moléculas de aminoácidos pueden unirse de forma covalente a través de un enlace amida sustituido, denominado enlace peptídico, formando un dipéptido
Este enlace se forma por eliminación de los elementos del agua del grupo a-carboxüo de un aminoácido y el grupo a-amino de otro
Es posible unir tres aminoácidos mediante dos enlaces peptídicos para formar un tripéptido; de manera similar se pueden unir cuatro aminoácidos para dar tetrapéptidos, cinco para formar pentapéptidos y así sucesivamente
Cuando se unen unos pocos aminoácidos de este modo, la estructura resultante se denomina oligopéptido. Cuando se unen muchos aminoácidos el producto se denomina polipéptido.
Los péptidos pueden distinguirse por su comportamiento de ionización
Los péptidos contienen sólo un grupo a-amino y un grupo a-carboxilo libres, uno en cada extremo.
Estos grupos se ionizan de la misma manera que lo hacen en los aminoácidos libres, aunque las constantes de ionización son diferentes debido a que el grupo con carga opuesta está ausente del carbono a.
Los grupos a-amino y a-carboxilo de todos los aminoácidos no terminales están unidos covalentemente en forma de enlaces peptídicos, que no se ionizan y, por tanto, no contribuyen al comportamiento total ácido-base de los péptidos
Los aminoácidos pueden unirse covalentemente para formar péptidos y proteínas. Las células contienen generalmente miles de proteínas diferentes, cada una de ellas con una actividad biológica distinta.
Existen péptidos y polipéptidos biológicamente activos de una gran variedad de tamaños y composición
No puede hacerse ninguna generalización acerca de las masas moleculares de los péptidos y proteínas biológicamente activos en relación con su función.
La longitud de los péptidos naturales varía entre dos aminoácidos y muchos mil^ de residuos. Incluso los péptidos más pequeños pueden tener efectos biológicamente importantes.
Algunas proteínas contienen grupos químicos diferentes a los aminoácidos
Muchas proteínas, por ejemplo los enzimas ribonucleasa A y quimotripsina, contienen sólo aminoácidos y ningún otro grupo químico adicional; a este tipo de proteínas se las considera proteínas simples
Sin embargo, algunas proteínas contienen componentes químicos diferentes a los aminoácidos asociados permanentemente; estas proteínas se denominan proteínas conjugadas.
La parte no aminoácida de una proteína conjugada se denomina usualmente grupo prostético. Las proteínas corrugadas se clasifican según la naturaleza química de su grupo prostético
las lipoproteínas contienen lípidos
las glucoproteínas contienen grupos glucídicos
las metaloproteínas contienen un metal específico
Algunas proteínas contienen más de un grupo prostético. Normalmente el grupo prostético juega un papel importante en la función biológica de la proteína.
Estructura de las proteínas
estructura primaría
es una descripción de todos los enlaces covalentes (principalmente enlaces peptidicos y puentes disulfuro) que unen los aminoácidos de una cadena polipeptídica
La estructura secundaria
se refiere a disposiciones particularmente estables de los aminoácidos que dan lugar a patrones estructurales repetitivos.
La estructura terciaria describe todos los aspectos del plegamiento tridimensional de un polipéptido
estructura cuaternaria
Cuando una proteína posee dos o más subunidades polipeptídicas, su disposición en el espacio se denomina estructura cuaternaria
La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos
proteínas con funciones diferentes siempre tienen secuencias de aminoácidos diferentes. La secuencia de aminoácidos de una proteína ¿está fijada absolutamente, es decir, es mvariable para una proteína concreta? No; es posible cierta flexibilidad
las secuencias de proteínas constituyen una rica fuente de información sobre la estructura y función de proteínas, así como sobre la evolución de la vida sobre la Tiera.
La estructura secundaria es la disposición espacial local de los átomos de la cadena principal en un determinado segmento de la cadena polipeptídica.
Toda proteína posee un estructura tridimensional, que es un reflejo de su función. La estructura proteica está estabilizada por múltiples interacciones débiles. Las interacciones hidrofóbicas son las que más contribuyen en la estabilización de la forma globular de la mayoría de proteínas solubles; los enlaces de hidi ógeno y las interacciones iónicas se encuentran optimizadas en las estructuras más termodinámicamente estables.
La naturaleza de los enlaces covalentes en el esqueleto polipeptídico impone limitaciones en la estructura. El enlace peptídico tiene un carácter de doble enlace parcial que mantiene a los seis átomos del grupo peptídico en una configuración plana rígida. Los enlaces N— y C„— C pueden rotar y definen los ángulos diedros y respectivamente.
La estructura secundaria de un segmento polipeptídico puede definirse completamente si se conocen los valores de los ángulos o/ y u/ y de todos los aminoácidos del segmento.
La estructura terciaria es la estructura tridimensional completa de una cadena polipeptídica. Existen dos clases generales de proteínas en base a la estructura terciaria: fibrosas y globulares.
La estructura cuaternaria se forma como consecuencia de interacciones entre las subunidades de proteínas multisubunidades o de grandes complejos proteicos
Las proteínas globulares tienen estructuras terciarias más complicadas que a menudo contienen varios tipos de estructura secundaria en la misma cadena polipeptídica
Algunas proteínas multiméricas posen una unidad repetitiva consistente en una única subunidad o en un grupo de subunidades que se denomina protómero. Los protómeros suelen estar relacionados mediante simetría rotativa o helicoidal.
Informações
- Descrição
- Fluxograma sobre Sem título, criado por LINA MARCELA SANTIAGO ACU�A em 05-06-2022.
- Criado por
- LINA MARCELA SANTIAGO ACU�A
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