Caseínas

Caseínas

1. αS2-CN

   • 10% fração caseína; Vários graus de fosforilação pós-translacional; Menor grau de pontes dissulfeto; Referência αS2-CN A-11 P; Cadeia simples 207 resíduos de AAs; Mais hidrofílica de todas as caseínas; αS2-CN (fI65-230) isolada mostrou atividade antibacteriana.

2. • Resíduos polar e apolar; • Distribuição não uniforme; • Cluster; • Regiões hidrofóbicas e hidrofílicas.

3. αS1-CN

   • 40% fração caseína; Mesma sequência de Aas; Serina fosforilada posição 41; Referência αS1-CN B-8 P; 199 resíduos de AAs; 8 variantes genéticas; Estrutura primária da αS1-CN B-8 P clivada pela quimosina na maturação de queijos.

4. β-CN

   • 45% fração caseína; Complexa em função da plasmina; Referência β-CN A2-5 P; Cadeia polipeptídica simples; Sem resíduo de Cistina; 209 Aas; Estrutura primária β-CN A2-5 P (não tem carga); β-CN liberada da micela sob resfriamento.

5. к-CN

   • Referência к-CN A IP; Resíduos 169 Aas; Principal componente (~50%) de todas as variantes não tem carboidrato; Modificações pós-translacionais da к-CN resulta na formação dos componentes que são glicolisados e fosforilados (galactose, N-acetilgalactosemina, N-acetilneuroaminoácido); N-terminal é fortemente hidrofóbica.
   • Glicosilação
   • Tetrassacarídeo da к-CN

6. Estrutura secundária e terciária

   • Implicações tecnológicas

7. Estrutura da micela de caseína

   • Vários modelos foram propostos nos últimos 40 anos
   • Modelo de núcleo coberto
     • 2 modelos diametralmente opostos
       • Modelo baseado nos estudos sobre solubilidade em Ca; Tamanho da micela ditado pela к-CN Disponível; Explica acessibilidade da quimosina à к-CN
   • Modelo de estrutura interna
     • Baseado nas propriedades de componentes isolados da caseína, causando ou direcionando a formação de uma estrutura interna.
       • Trímeros к-CN ligados em cadeia tridimensional; Não considera o papel do FFC.
   • Modelo de subunidades
     • Submicelas
       • Influência da uréia na dissociação da micela; Frações protéicas estabilizadas por pontes de cálcio e ligação hidrofóbica; O conteúdo de к-CN varia na micela; Micela deficiente em к-CN são localizadas no interior da micela; Micela rica em к-CN é localizada na superfície da micela ; A região C-terminal hidrofílica sai da superfície formando uma camada hidrodinâmica (cabelos)
     • Nanocluster de FCC
       • Negativamente carregada; Camada hidrofílica; Estabilidade; Repulsão eletrostática; Repulsão estérica; Camada de hidratação.

8. Estabilidade da micela

   • • Muito estável ao tratamento térmico, à compactação e à homogeneização comercial; • Agregam e precipitam quando o pH é ajustado para o ponto isoelétrico; • Quando o pH do leite é reduzido o fosfato de cálcio; coloidal se dissolve e é completamente solúvel a pH 4.9 • Muitas enzimas hidrolisam uma ligação específica da k-caseína – formação gel e fabricação de queijos; • Se desestabilizam por congelamento.

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