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1. Aplicações praticas

   • Fermentação do suco de uva para fazer o vinho
   • Fabricação de queijo
   • Fabricação de pão

2. Mecanismo de Ação

   • Modelo Chave-fechadura
     • – Relação estérica entre enzima e substrato
   • Modelo do ajuste induzido
     • Prevê um sítio de ligação não totalmente préformado, – E e o S sofrem conformação para o encaixe.
   • Teoria da Colisão
     •  Reações químicas ocorrem quando ligações são quebradas ou formadas.
       •  Assim, átomos, íons e moléculas devem colidir
   • Energia de ativação:
     • Energia necessaria para uma reação
     • Catalisador atua diminuindo a Energia de Ativação
       • enzimas atuam
         • – Baixando a E.A
         • Providenciando uma via alternativa (ex., reagindo com o S formando um complexo ES
         • – Reduzindo a variação da entropia
         • não sofre nenhuma transformação
           • Número de renovação = n° de moléculas de substrato convertidas em produto por uma única molécula de enzima em uma dada unidade de tempo.
   • Taxa de reação: A frequência de colisões contendo energia suficiente para que a reação aconteça.

3. Nomenclatura

   • Antiga/ desuso
     • Adição do sufixo “ASE” ao nome do substrato
       • EX  Gorduras – LIPASE  Amido – AMILASE
   • 1955 - IUB - União Internacional de Bioquímica
     •  Novo sistema de nomenclatura a partir de 6 classificações
       • Classificações
         • Oxirredutases
           • Reações de oxidação/Redução
         • Transferases
           • Transferência de grupos
         • Hidrolases
           • - Reações de Hidrólise
         • Liases
           • Adição ou remoção de grupos (H2O, NH4+, CO2)
         • Isomerases
           • Transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de isômeros
         • Ligases
           • – catalisam a ligação de duas moléculas com hidrólise da ligação pirofosfato na molécula de ATP

4. Propriedades Gerais

   • são catalisadores biológicos.
     •  Enzimas são mais rápidas que os catalizadores químicos
       • Reações enzimáticas raramente produzem subprodutos
   • Toda enzima é proteína, mas nem toda proteína é enzima

5. Outras formas de classificar

   • Local
     • Endoenzimas: Agem dentro das moléculas
     • Exoenzimas: Agem nas extermidades das moléculas
   • Onde atuam
     • Enzimas intracelulares: atuam no interior da célula
     • Enzimas extracelulares: atuam fora da célula
   • Momento em que vão trabalhar no processo de sinteteze
     • Enzimas habituais ou constitutivas: As células sempre as sintetizam
     • Enzimas indutivas: As células só as sintetizam quando estão na presença do substrato da enzima
     • Isoenzimas: Enzimas que têm a mesma função, ou seja, catalisam uma mesma reação, porém apresentam estruturas diferentes

6. Fatores que Influenciam a Ação Enzimática

   • pH
     • Altera muito o Ph - Enzima para de funcionar -- (quebra as ligações ionicas entre os aa)
   • Temperatura
     • ↑ temperatura
       • A taxa de reação aumenta
       • A estabilidade da proteína decresce devido a desativação térmica.
   • Concentração da Enzima
     • A velocidade máxima da reação é uma função da quantidade de enzima disponível
   • Concentração do Substrato
     • A quantidade de reagente é o suficiente grande para saturar todos os sítios catalíticos enzimas.

7. Inibição enzimática

   • Inibidores
     •  Substâncias que reduzem a atividade de uma enzima alterando a ligação do substrato
   • Irreversível
     • O inibidor liga-se tão fortemente à enzima que a dissociação é muito lenta
     • A enzima não retoma a sua atividade normal
   • Reversível
     • Competitiva
       • Uma substância que compete diretamente com o substrato pelo sitio de ligação de uma enzima.
     • Não Competitiva
       • uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima.
   • Mista
     • - Inibidores mistos ligam-se a sítios separados , mas podem tanto ligarem-se a Enzima quanto ao complexo ES

8. Regulação da Atividade Enzimática

   • Controle da disponibilidade da enzima.
     • velocidade de síntese
       • velocidade de degradação
   • Controle da atividade da enzima
     • alterações estruturais
       • afinidade de ligação do S a uma E
         • a inibição por "feed-back”

9. Cofatores

   • componente não proteico para atividade enzimatica
     • • Algumas enzimas que contêm ou necessitam de elementos inorgânicos como cofatores
   • coenzimas
     • Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis
     • – transportadoras de hidrogênio
     • – transportadoras de grupos químicos

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