ENZIMAS

ENZIMAS

1. Proteínas y catalizadores biológicos

2. FUNCIONES

   • Aceleran las reacciones celulares de forma efectiva y específica en condiciones fisiológicas

3. CLASIFICACIÓN

   • DE ACUERDO A SU COMPLEJIDAD
     • Simples
       • Formadas por una o más cadenas polipeptídicas
     • Conjugadas
       • Contiene, por lo menos, un grupo no protéico unido a la cadena polipeptídica
         • Apoenzima
           • Parte polipeptídica de la enzima
           • Holoenzima
         • Cofactor
           • Parte no protéica de la enzima
             • Ej: iones metálicos activadores
           • Su combinación forma
   • SEGÚN SU ACTIVIDAD
     • Hidrolasas:Realizan hidrolisis en presencia de agua. Ejemplos: esterasas, fosfatasas, peptidasas.
     • Liasas Catalizan la liberacion de grupos funcionales diversos. Ejemplo descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, desaminasas.
     • Transferasas Tranfieren grupos funcionales o radicales de una molecula a otra. Ejemplos: transcarboxilasas, trasnsmetilasas, transaminasas..
     • Isomerasas: Transforma una molecula en su isomero. Ejemplo: epimerasas, mutasas.
     • Oxidorreductasa: Catalizan reacciones de oxido-reduccion por medio del hidrogeno, oxigeno con el transporte de electrones. Ejemplos: Deshidrogenasas, oxindsas, oxigenasas, reductasas,peroxidasas.
     • Ligasas:Catalizan la formacion de enlaces entre carbono y O,S y N acoplada con hidrolisis de fosfatos de alta energia. Ejemplos: sintetasas carboxilasas.

4. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

   • Sustrato
     • Sustancia sobre la cual actúa la enzima
     • Específico para cada enzima. Especifcidad: dada por el Centro Activo
   • FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
     • Concentración del sustrato: aumento del sustrato después de la velocidad máxima de la enzima no tiene efecto.
     • Concentración de la enzima: aumenta la velocidad enzimática con suficiente sustrato.
     • Temperatura: a elevada temperatura, la enzima pierde su actividad (desnaturalización)
     • pH: óptimo 7,0. Excepto en enzimas del estómago con pH ácido
     • Concentración de cofactores: debe ser igual o mayor que la C. de la enzima para obtener máxima actividad catalítica

5. CINÉTICA ENZIMÁTICA

6. REGULACIÓN

   • Inhibicion
     • Reversible
       • Competitiva:Inhibidor se une al centro activo.
       • No competitiva:El inhibidor se une a otro sitio.
       • Acompetitiva:Union solo al complejo E-S.
     • Irreversible
       • Por enlace covalente
       • Venenos
   • Alosterismo
     • Los inhibidores alostericos se unen a una zona de la y cambian configuracion del centro activo.

7. Nomenclatura

   • Nombre comun:Nombre del sustrato de la reaccion+asa.
   • Nombre arbitrario
   • Nombre segun el tipo de reaccion que efectua.

8. Presentan especifidad

9. Son regulables.

10. Presentan un sitio de unon al sustrato(Union no covalente).

11. Necesitan de factores enzimaticos inorganicos(metales) y organicos(coenzimas)

12. Otros

    • RibozimasMoleculas de ARN que adoptan estructuras terciarias esenciales para la actividad enzimatica.
    • Zimogenos o proenzima: precursor inactivo de una enzima.
    • Isoenzimas:Misma actividad catalitica, diferentes propiedades fisioquimicas.

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