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Mapa mental

Enzimas

Christopher farias Fisioterapia Português

Enzimas

Conteúdo do mapa

Enzimas

  1. Características

    • Possuem especifidade em relação ao seu substrato
    • Proteínas globulares que funcionam como catalizadores biológicos
    • Quase todas as funções biológicas são mantidas por reações químicas catalizadas por enzimas
    • Aceleram as reações em condições fisiológicas
      • As moléculas do subtrato precisam atingir um estado ativo para gerar o produto, assim as enzimas diminuem a energia de ativação, fornecendo um caminho mais rápido para a reação.
    • Atuam em pequenas concentrações
  2. Classificação

    • Sabendo que as enzimas nada mais são do que proteínas que tem a função de diminuir a energia de ativação ao mesmo tempo em que aumenta a velocidade dessa reação, sem que o produto final seja alterado ou que ela seja consumida, o que facilita para que ela trabalhe por várias vezes seguidas, podemos classificar essas biomoléculas de acordo com os vários critérios pelos quais elas estão envolvidas
    • Hidrolases
      • São aquelas enzimas que se associam a moléculas de água para promoverem a quebra das ligações covalentes, como a Peptidases por exemplo
    • Ligases
      • São responsáveis por formar novas moléculas através da união de duas já pré-existentes, como a Sintetases
    • Oxidoredutases
      • São responsáveis por efetuar a transferência de elétrons, o que podemos definir como oxi-redução. Exemplo: Desidrogenases.
    • Transferases
      • São aquelas enzimas que tem como finalidade realizar a translocação de grupos funcionais como grupamento amina, carbonila, carboxila, fosfato, de uma molécula para outra. Podemos citar como exemplo a Quinase.
    • Liases
      • Atuam na remoção de molécula de água, gás carbônico e amônia, a partir da ruptura de ligações covalentes. A Descarboxilase pode ser dada como um exemplo de liases
    • Isomerases
      • Responsáveis por mediar a conversão de substâncias isoméricas, sejam eles geométricos ou ópticos, como a Epimerases, por exemplo.
  3. Estrutura Enzimática

    • RNAs
      • Riboziamas
    • Proteínas
      • Conjugadas
        • Cofator/ Coenzima + Apoenzima
          • Holoenzima
      • Simples
        • Apoenzima
  4. Função

    • Diminui a energia de ativação
      • Acelera a reação
        • Não é consumida na reação
    • Reconhece o Substrato pela forma tridimencional
      • Substrato -> É o nome da substancia que ela vai atuar
  5. Fatores que afetam a atividade das Enzimas

    • Temperatura
      • Seguindo o comportamento das reações químicas, a velocidade da atividade enzimática aumenta quando se aumenta a temperatura. Entretanto, a velocidade da reação aumenta até um máximo, após determinada temperatura a velocidade declina rapidamente, mesmo aumentando a temperatura. Isso ocorre por que a estrutura tridimensional das enzimas se rompe, impossibilitando-a de formar o complexo enzima-substrato. Pode-se dizer que a velocidade de reação aumenta ou diminui por um fator de 2 a cada variação de 10 graus centígrados na faixa de 10° a 70°.           No caso do pão, esse fator é importante pois, assim que o pão entra no forno, a temperatura no seu interior é menor que na parte de fora. Assim as enzimas agem no açúcar com grande rapidez na primeira metade do tempo de assadura. Após isso são destruídas.
    • Grau de acidez ( pH )
      • Outro fator que afeta a forma das proteínas é o grau de acidez do meio, também conhecido como pH (potencial hidrogeniônico). A escala de pH vai de 0 a 14 e mede a concentração relativa de íons hidrogênio (H+) em um determinado meio. O valor 7 apresenta um meio neutro, nem ácido nem básico. Valores próximos de 0 são os mais ácidos e os próximos de 14 são os mais básicos (alcalinos).
    • Tempo
      • A atividade enzimática é influenciada diretamente pela ação do tempo. Quanto mais tempo a enzima estiver em contato com o substrato, mais produtos serão produzidos, enquanto houver substrato.  

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Descrição
Fisioterapia Mapa Mental sobre Enzimas, criado por Christopher farias em 26-11-2017.
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