PROTEÍNAS - SALVO

PROTEÍNAS - SALVO

1. ESTRUTURA

   • ALTERAÇÕES ESTRUTURAIS: DESNATURAÇÃO
     • -Físicos -Químicos -ReversívelXIrreversível
   • SECUNDÁRIA
     • alfa-hélice e folha pregueada - pontes de H
   • PRIMÁRIA
     • AA - ligações peptidicas
   • TERCIÁRIA
     • Encurvamento e Enovelamento: globulares e fibrilares
   • QUATERNÁRIA
     • associação de duas ou mais terciárias

2. FUNÇÕES

   • ESTRUTURAL CONTRÁTEIS HORMONAL TRANSPORTE IMUNOLÓGICA ENZIMAS ALIMENTAR ENERGÉTICA (ANIMAL/VEGETAL)

3. DIGESTÃO

   • ESTÔMAGO - gastrina, pepsina
   • PÂNCREAS - bicarbonato no intestino delgado
   • DUODENO - colecistocinina no sangue
   • MISTURA DE AA LIVRES - aminopeptidase
   • DEGRADAÇÃO
     • -Amônia (tóxica) -Eliminação (fígado)

4. QUALIDADE NA DIETA

   • Teor e proporção de AA essenciais para síntese proteica
   • ALTO VALOR ENERGÉTICO
   • BAIXO VALOR ENERGÉTICO
   • DIGESTIBILIDADE:
     • N absorvido x 100 ______________ N ingerido

5. INGESTA RECOMENDADA

   • 0-6m 7-12m 1-3a 4-8a
     • 9,1g/dia 13,5g/dia 13g/dia 19g/dia

6. DEFICIÊNCIA

   • AUMENTA:
     • Síntese hepática de gordura Sensibilidade a contaminantes alimentares
   • REDUZ:
     • Crescimento Eficiência_Alimentar Aparência (pelos, pele)

7. AMINOÁCIDOS

   • ESSENCIAIS (VIA DIETA)
     • Leucina Isoleucina Lisina Treonina Valina Triptofano Metionina Fenilalanina Histidina
   • NÃO ESSENCIAIS (SINTETIZADOS)
     • Glicina Alanina Prolina Tirosina Serina Cisteína Ác.Aspáritico Ác.Glutâmico Asparagina Glutamina Arginina
   • - Solubilidade - Estrutura tridimensional - Função biológica