Mapa mental

Enzimas

victor oliveira Português

Mapa mental: Enzimas

Conteúdo do mapa

Enzimas

Importância
- Media maioria dos processos químicos biológicos
- ↑velocidade↓energia
- Ajuda no diagnóstico e prognóstico de doenças
  - Aumento na produção de enzimas plasmáticas intracelulares (lesões teciduais)
    - Fígado
      - alanina aminotransferase(ALT)
    - Músculo
    - Coração
      - Isoenzimas
        Padrão encontrado no plasma p/ sítio da lesão
      - creatina-cinase (CK) /lactato-desidrogenase (LDH)
        isoenzima híbrida (após o infarto-4 a 8hrs, pico em 24hrs)
        LDH (pico:36 a 40hrs)para mais de 48hrs
      - Troponina T/ troponina I
- Escassez em quant. ou ativ. gera: defeito genético, déficits nutricional ou toxina
- Defeituosas geram mutações genéticas ou infecção(patógeno viral/bacteriano)
- Estereoespecificidade
Nomeclatura
- Curto
  - Sufixo "ase"+nome do substrato(ou descrição da ação)
- Sistemático
  - Oxidorredutases: catalisam reações de oxirredução
  - Transferases: catalisam a transferência de grupos contendo C-, N- ou P-
  - Hidrolases: catalisam a quebra de ligações adição de água
  - Liase: catalisam a quebra de ligações C-C, C-S, e algumas ligações C-N
    - Eliminação de átomo--> duplas ligações
  - Isomerases:catalisam alterações geométricas ou estruturais dentro de uma molécula
  - Ligases: catalisam a ligação de duas moléculas nas reações acopladas à hidrólise da ATP
  - Descrição da reação+ sufixo "ase"
Toda enzima é proteínas(exceção: Ribozimas)
Propriedades
- Sítio ativo/bolso
  - Interação: ES ↑estabilidade térmica e EP
    - Sítio ativo="fechadura"
      - grupamento prostético+cadeia lateral AA
      - proteger o substrato(água) e gerar um ambiente específico(polaridade,hidrofobicidade,pH)
      - Catálise
        Proximidade
        Maior concen.-->maior frequên.= ↑velocidade reação
        Acidobásico
        Grupa. funcionais ionizáveis de cadeias laterais aminoacil e dos grupa. prostéticos agem como ácidos ou bases
        Tensão
        Enzimas em reações líticas ligam-se em seus substratos que é desfavorável para clivagem(estado intermediário de transição)
        Tensão resultante estira/distorce(enfraquece) a ligação-alvo deixando propensa à clivagem
        Covalente
        Comum entre as enzimas que catalisam as reações de transferência de grupamento.
- Eficiência catalítica
  - 1 E. trans. 100 a 1000
    - Número de renovação(turnover)
- Especificidade
  - Interagem com um ou alguns substratos
- Co-fatores
  - Íons metálicos(Zn2+ ou Fe2+) e coenzimas
    - Enzima+co-fator=holoenzima
      - Apoenzima=porção proteica
      - grupo prostético: coenzima ligada firmemente a uma enzima
    - NAD/ FAD
- Regulação
  - Ativada
    - Sítios alostéricos de ligação
      - Efetores e enzimas alostéricas
        ligação ñ covalente a outros sítios por subunidades da Ez. mudando a afinidade ou atv.
        Efetores negativos
        Efetores positivos
        Efetores homotrópicos
        substrato atua como efetor
        Geralmente são efetores positivos
        afetam Vmax e Km
        curva sigmoidal com V0 v.s. [S]
        Efetores heterotrópicos
        Efetor ≠ do S
        Inibição por retroalimentação
        Ez. inicial é inibida com ↑ S(ultimo)
      - Reação rápida: seg./min.
    - Modificação Covalente
      - Adição ou remoção do fosfato em resíduos
        serina, treonina ou tirosina
        Fosforilação e desfosforilação
        Proteína-cinases a partir ATP para doar fosfato
        Clivagem pela fosfoproteínas-fosfatases
        Resposta
        dependendo da Ez. ↑ ou ↓ sua atividade
        Glicogênio-fosforilase(↑)
        Glicogênio-sintase(↓)
    - Indução/repressão na síntese de Ez.
      - Célula altera a V. de síntese da Ez.
        Altera a população de sítio ativo
        Geralmente Ez. responsável pelo estágio de desenvolvimento ou cond. especiais
        Altos índices de glicose no sangue ↑ síntese de enzima-chave no metabolismo de glicose
      - Reação lenta: hr./dias
  - Inibida
    - Inibidores reversíveis(ñ covalentes)
      - Ez. recupera sua atividade
    - Inibidores irreversíveis
    - Competitiva(comum)
      - O inibidor compete com substrato pelo mesmo sítio
        Efeito no Vmax: revertido com o ↑[S] a velocidade atinge o Vmax
        Efeito no Km: o inibidor ↑Km, logo é necessário de mais subs. para atingir 1/2V max
        Efeito na curva de Lineweaver-Burke: reação inibida e ñ inibida interceptam o eixo "Y" em 1/Vmax(ñ é alterada) e o eixo "X" em pontos diferentes. indica que ↑Km com o inibidor competitivo
      - Ex. Estatinas (anti-hiperlipidêmicas)
        Comprometimento da síntese do colesterol com Zocor e Liptor (estruturas análogas)
    - Ñ competitiva(comum)
      - Inibidor afeta Vmax ligando em sítios diferentes ou com ES
        Efeito no Vmax: ñ é superada pelo aumento de [S]
        Efeito no Km: inibidor não interfere na ligação ES, por tanto o Km permanece o mesmo com ou sem presença de inibidor
        Efeito na curva de Lineweaver-Burke: o Vmax↓ e o Km ñ é alterado
      - Ex. inseticidas, chumbo
        chumbo: ferroquelatase e a inserção do Fe²+ em grupos heme (ex.protoporfirina)
        Inseticidas: a ligação irreversível ao sítio da acetilcolinesterase (responsável pela clivagem do acetilcolina).
    - Inibidor como Droga
      - Antibióticos de β-lactâmcos
        Penicilina e amoxicilina
        parede celular bacteriana
      - Conversoras de angiotensinas I
        captopril, enalapril e o lisinopril
        vasodilatação
- Localização na célula
  - Organelas específicas
    - Separa Subs./Prod. de reações competitivas
      - Mitocôndia: ciclo do ácido cítrico, oxidação de ácidos graxos, descarboxilação do piruvato
      - Citosol: glicólise, ciclo de hexoses, síntese de ácidos graxos
      - Núcleo: síntese de DNA e RNA
      - Lisossoma: degradação de macromoléculas complexas
Funcionamento
- Alterações de energia
  - velocidade da reação
    - Deve haver energia que superar a barreira de energia
      - Velocidade da reação= N° de moléculas "energizadas"
        ↓ energia livre de ativação, mais moléculas com energia p/ superar o estado de transição ↑ velocidade da reação.
  - Energia livre de ativação
    - Lentas
  - Rota alternativa
    - Condições normais da célula
      - Ñ altera o equil. da reação
- Sítio ativo
  - Estabilização do estado de transição
    - Estabiliza o substrato no estado de transição, a Ez. ↑concentração do intermediário reativo convertido em produto e acelerando a reação
  - Outros mecanismos
    - Catálise ácido-básico geral
      - Res. de AA doam ou aceitam prótons
    - Formação transitória do complexo covalente ES
  - Visualização do estado de transição
    - cooperativo e ñ cooperativo
      - Posição improvável
  - Molde molecular flexível
- Fatores que interferem a velocidade de uma reação
  - Concentração do substrato
    - Velocidade máxima
    - Formato hiperbólico da curva de cinética enzimática
      - Enzimas alostéricas (sigmóide=S)
      - Cinética de Michaelis-Menten
  - Temperatura
    - ↑velocidade junto a ↑temperatura até o pico
      - Moléculas com energia para ultrapassar a barreira de energia
    - Elevação da temperatura=↓velocidade
      - Desnaturação da Ez.
  - pH
    - Ionização no sítio ativo
    - Desnaturação da Ez.
      - Estrutura de proteínas cataliticamente atv depende do caráter iônico de cadeias laterais de AA
    - Enzima varia o pH ótimo
EQUAÇÃO DE MICHAELIS-MENTEN
- Modelo de reação
  - Formação da ES de forma reversiva. Degrada-se(EP) e reconstitui a Ez.
  - Constante de Michaelis-Menten= afinidade da Ez. com o sub.
    - Km=conc. de sub.
      - Km baixo: alta afinidade da Ez. com sub.
      - Km alto: baixa afinidade da Ez. com sub.

Informações

Descrição: Mapa Mental sobre Enzimas, criado por victor oliveira em 19-03-2022.
Criado por: victor oliveira
Visualizações: 0
Avaliação

Enzimas

Conteúdo do mapa

Informações

Fale Conosco

O que você acha do novo visual?