(DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS:)
-Processo ou sequência de processos em que os arranjos espaciais de uma cadeia polipeptídica são transformadas para

arranjos mais desordenados.
-Qualquer modificação na estrutura que não seja acompanhada por ruptura de ligações peptídica (estrutura 1* não alterada).
-Conceito se aplica à perda de uma condição natural, como a estrutura nativa de uma macromolécula.
-Consiste na perda dos contatos intramoleculares NATIVOS,interações polares, hidrofóbicas e iônicas, com alteração das estruturas quaternárias
, terciárias e até secundárias (Nunca Primárias).
destruição de interações de natureza físico-químicas NATIVAS.
-Após destruição das interações físico-químicas nativas,espera-se que novas interações surjam em substituição das originais e implicando no
aparecimento de uma “nova ordem” estrutural.
-Condições diferentes das celulares levam as proteínas à desnaturação.
-Reversível ou irreversível.
-Qualquer alteração no ambiente irá forçar a proteína a assumir um novo equilíbrio estrutural>>Adaptação estrutural>>desnaturação.
-Perda da estrutura leva também à perda da função.
-Calor,pHs extremos,temperatura,solventes orgânicos,detergentes.
(EFEITOS DA DESNATURAÇÃO:)
Desejável: Aumento da digestibilidade/inativação de fatores anti-nutricionais,destruição de toxinas;
Indesejável: Diminuição da solubilidade/alteração da capacidade de ligar água/perda da atividade biológica/inibe capacidade de critalização;
(AGENTES DESNATURANTES:)
-Físico-químicos , Químicos, Físicos >>Desnaturação térmica,alta pressão ,força mecânica.
FÍSICOS:
(DESNATURAÇÃO TÉRMICA:)
-O calor fornece energia ,provocando agitações e então rompimento das interações polares e apolares.
==>AUMENTO DA TEMPERATURA AFETA A ESTRUTURA TERCIÁRIA:
==>Aumentando flexibilidade molecular.
==>Ligações H começam a quebrar ( interação com a água);-- ==>Aumenta a ligação com a água; ==>Aumenta a viscosidade da solução; ==> Estrutura diferente da nativa;
AO RESFRIAR: NO CONGELAMENTO há ruptura das LH e das interações de Van-der-Waals=>parte da água congela
==>Há agregação;   e então a água líquida restante fica mais concentrada.
==>Perda de solubilidade; -Os sais contidos nesta água são formados por íons que interagirão com as proteínas.
==>Quebra de pontes dissulfeto; -No frio as interações hidrofóbicas são mais fracas.
==>Teor de água afeta a desnaturação térmica Outras consequências: -Quebra de pontes dissulfeto;
-alteração química de resíduos de aminoácidos; FACILIDADE A DESNATURAÇÃO: Peso molecular,estrutura quaternária,pontes de dissulfeto.
Reversível (Inativação de enzimas )
Irreversível     (inativação de fatores anti-nutricionais )
(aumento da digestibilidade )
(alteração das propriedades funcionais )
DESNATURAÇÃO MECÂNICA:
-Desnaturação irreversível.
-Alterações na estrutura 3*ária e 4*ária.
- CLARA DE OVO: A força mecânica na clara em neve desnatura as proteínas e ocorre a incorporação de ar na rede protéica,formando um filme
proteico.
-FORMAÇÃO DO GLÚTEN: Glúten é formado por 2 proteínas=>gliadinas e gluteínas,que correspondem a grande parte da proteína do trigo.
-A GLIADINA (Unida por ligações hidrofóbicas e LH) forma uma massa mais VISCOSA(ELASTICIDADE).
-A GLUTENINAS (Unida por ligações hidrofóbicas e pontes dissulfeto) forma uma massa mais DENSA(EXTENSIBILIDADE).
-A junção das 2 da origem ao glúten (através da força mecânica e adição de água).
-Glúten é uma rede proteica formada a partir de interações covalentes e não covalentes entre as cadeias de gliadinas e gluteninas presentes nas
farinhas oriundas dos grãos de trigo, de centeio e de cevada.
-O seu desenvolvimento ocorre durante a mistura de farinha e água, associada ao trabalho mecânico, dando origem a uma massa coesa com
características viscoelásticas”
PRESSÃO HIDROSTÁTICA:
-Desnaturação ocorre na faixa de 100 a 1200 MPa.
-Aplicações: Inativação microbiana,gelatinização , amaciamento da carne, inativação de enzimas.
-As proteínas são flexíveis e compressíveis.
-Desnaturação induzida pela pressão pode ocorrer a 25°C . (relação temperatura X pressão) porque asproteínas são flexíveis e compressíveis . -Proteínas globulares – espaços vazios no interior da proteína. Proteínas fibrosas - em sua maioria desprovidas de espaços vazios, são mais estáveis a alta pressão. • O desdobramento da proteína sob alta pressão ocorre principalmente devido ao rompimento de interações hidrofóbicas e eletrostáticas, as
ligações covalentes e as ligações H, geralmente, são menos  afetadas pela alta pressão – Isto significa que a pressão é capaz de romper as ligações que mantêm as estruturas terciárias e quaternárias das proteínas globulares, porém
possui pouca influência na estrutura secundária.
OBSERVAÇÃO :Desnaturação é rápida em condições não fisiológicas e o retorno é lento em condições fisiológicas.
FÍSICOS-QUÍMICOS:
PH: alterando-se o Ph ,altera-se as cargas das proteínas.Como as estruturas são formadas por ligações iônicas ,estas são modificadas=>desnaturação.
PH = PI : QUEDA DA SOLUBILIDADE -Proteínas sem cargas se unem formando agregados que se precipitam.
PHPI (cargas -/add base p.e) : AUMENTO DA SOLUBILIDADE. (Repulsão intramolecular pode ser grande o suficiente
para causar desdobramento da proteína.
PHpH ácido forte + T desaminação.....hidrólise de ligações peptídicas • pH>>>>>>> Modificações químicas (beta-eliminação do enxofre) pH muito elevado + T hidrólise de peptídeos
QUÍMICOS
-Uréia ,hidrocloreto de guanidinio,NaHCO3: quebra LH estruturais ,formas novas pontes com soluto e solvente(solubilização).Desnaturação ao nível ao nível
da estrutura 2*ária.
-A uréia ,por exemplo, ''rouba'' as pontes de hidrogênio que antes uniam as proteínas ,modificando sua estrutura.

ALTERAÇÕES NA CONSTANTE DIELÉTRICA DO SOLVENTE:
-Solventes orgânicos -Solventes apolares (Queda da polaridade do meio ,mais condutor) Penetram a região hidrofóbica Alterações na Constante Dielétrica do Solvente Aumentam a interação eletrostática Enfraquecem as interações hidrofóbicas
FORÇA-IÔNICA:
-Salting in: Proteínas são solúveis em soluções salinas Sais se associam aos grupos carregados ;Aumenta a hidratação de proteínas. -Efeito solubilizante.
-Adição de pequenas quantidades de sal.
-Sais interagem com as cargas iônicas. -aumenta interação água-proteína. -acrescentando água a superfície da proteína.
-Salting out: Desidratação das proteínas.
-Precipitação de proteínas, com pouca desnaturação -Aumento na condutividade do solvente -Competição dos grupos solvatados pelas pontes de H -Coalescência das moléculas proteícas

	Criado por vinicius_mb17 mais de 9 anos atrás

Química de alimentos Notas sobre Proteínas, criado por vinicius_mb17 em 05-10-2014.