Proteínas

DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS:

(DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS:) -Processo ou sequência de processos em que os arranjos espaciais de uma cadeia polipeptídica são transformadas para arranjos mais desordenados.-Qualquer modificação na estrutura que não seja acompanhada por ruptura de ligações peptídica (estrutura 1* não alterada).-Conceito se aplica à perda de uma condição natural, como a estrutura nativa de uma macromolécula.-Consiste na perda dos contatos intramoleculares NATIVOS,interações polares, hidrofóbicas e iônicas, com alteração das estruturas quaternárias, terciárias e até secundárias (Nunca Primárias).destruição de interações de natureza físico-químicas NATIVAS.-Após destruição das interações físico-químicas nativas,espera-se que novas interações surjam em substituição das originais e implicando no aparecimento de uma “nova ordem” estrutural.-Condições diferentes das celulares levam as proteínas à desnaturação.-Reversível ou irreversível.-Qualquer alteração no ambiente irá forçar a proteína a assumir um novo equilíbrio estrutural>>Adaptação estrutural>>desnaturação.-Perda da estrutura leva também à perda da função.-Calor,pHs extremos,temperatura,solventes orgânicos,detergentes.(EFEITOS DA DESNATURAÇÃO:)Desejável: Aumento da digestibilidade/inativação de fatores anti-nutricionais,destruição de toxinas;Indesejável: Diminuição da solubilidade/alteração da capacidade de ligar água/perda da atividade biológica/inibe capacidade de critalização;(AGENTES DESNATURANTES:)-Físico-químicos ,  Químicos,  Físicos >>Desnaturação térmica,alta pressão ,força mecânica.FÍSICOS:(DESNATURAÇÃO TÉRMICA:)-O calor fornece energia ,provocando agitações e então rompimento das interações polares e apolares.==>AUMENTO DA TEMPERATURA  AFETA A ESTRUTURA TERCIÁRIA:==>Aumentando flexibilidade molecular.==>Ligações H começam a quebrar ( interação com a água);-- ==>Aumenta a ligação com a água; ==>Aumenta a viscosidade da solução; ==> Estrutura diferente da nativa; AO RESFRIAR:                                                                       NO CONGELAMENTO há ruptura das LH e das interações de Van-der-Waals=>parte da água congela==>Há agregação;                                                               e então a água líquida restante fica mais concentrada.==>Perda de solubilidade;                                                -Os sais contidos nesta água são formados por íons que interagirão com as proteínas.==>Quebra de pontes dissulfeto;                                    -No frio as interações hidrofóbicas são mais fracas.==>Teor de água afeta a desnaturação térmica  Outras consequências: -Quebra de pontes dissulfeto; -alteração química de resíduos de aminoácidos; FACILIDADE A DESNATURAÇÃO: Peso molecular,estrutura quaternária,pontes de dissulfeto. Reversível         (Inativação de enzimas                               )Irreversível       (inativação de fatores anti-nutricionais     )                           (aumento da digestibilidade                      )                           (alteração das propriedades funcionais  )DESNATURAÇÃO MECÂNICA:-Desnaturação irreversível.-Alterações na estrutura 3*ária e 4*ária.- CLARA DE OVO: A força mecânica na clara em neve desnatura as proteínas e ocorre a incorporação de ar na rede protéica,formando um filmeproteico.-FORMAÇÃO DO GLÚTEN: Glúten é formado por 2 proteínas=>gliadinas e gluteínas,que correspondem a grande parte da proteína do trigo.-A GLIADINA  (Unida por ligações hidrofóbicas e LH) forma uma massa mais VISCOSA(ELASTICIDADE).-A GLUTENINAS (Unida por ligações hidrofóbicas e pontes dissulfeto) forma uma massa mais DENSA(EXTENSIBILIDADE).-A junção das 2 da origem ao glúten (através da força mecânica e adição de água).-Glúten é uma rede proteica formada a partir de interações covalentes e não covalentes entre as cadeias de gliadinas e gluteninas presentes nas farinhas oriundas dos grãos de trigo, de centeio e de cevada.-O seu desenvolvimento ocorre durante a mistura de farinha e água, associada ao trabalho mecânico, dando origem a uma massa coesa com características viscoelásticas”PRESSÃO HIDROSTÁTICA: -Desnaturação ocorre na faixa de 100 a 1200 MPa.-Aplicações: Inativação microbiana,gelatinização , amaciamento da carne, inativação de enzimas.-As proteínas são flexíveis e compressíveis.-Desnaturação induzida pela pressão pode ocorrer a 25°C . (relação temperatura X pressão) porque asproteínas são flexíveis e compressíveis . -Proteínas globulares – espaços vazios no interior da proteína. Proteínas fibrosas - em sua maioria desprovidas de espaços vazios, são mais estáveis a alta pressão. • O desdobramento da proteína sob alta pressão ocorre principalmente devido ao rompimento de interações hidrofóbicas e eletrostáticas, as ligações covalentes e as ligações H, geralmente, são menos  afetadas pela alta pressão – Isto significa que a pressão é capaz de romper as ligações que mantêm as estruturas terciárias e quaternárias das proteínas globulares, porém possui pouca influência na estrutura secundária.OBSERVAÇÃO :Desnaturação é rápida em condições não fisiológicas e o retorno é lento em condições fisiológicas.FÍSICOS-QUÍMICOS:PH: alterando-se o Ph ,altera-se as cargas das proteínas.Como as estruturas são formadas por ligações iônicas ,estas são modificadas=>desnaturação.PH = PI : QUEDA DA SOLUBILIDADE -Proteínas sem cargas se unem formando agregados que se precipitam.PHPI (cargas -/add base p.e) : AUMENTO DA SOLUBILIDADE.  (Repulsão intramolecular pode ser grande o suficiente para causar desdobramento da proteína.PHpH ácido forte + T desaminação.....hidrólise de ligações peptídicas • pH>>>>>>> Modificações químicas (beta-eliminação do enxofre) pH muito elevado + T hidrólise de peptídeosQUÍMICOS-Uréia ,hidrocloreto de guanidinio,NaHCO3: quebra LH estruturais ,formas novas pontes com soluto e solvente(solubilização).Desnaturação ao nível ao nívelda estrutura 2*ária.-A uréia ,por exemplo, ''rouba'' as pontes de hidrogênio que antes uniam as proteínas ,modificando sua estrutura.ALTERAÇÕES NA CONSTANTE DIELÉTRICA DO SOLVENTE:-Solventes orgânicos -Solventes apolares (Queda da polaridade do meio ,mais condutor) Penetram a região hidrofóbica Alterações na Constante Dielétrica do Solvente Aumentam a interação eletrostática Enfraquecem as interações hidrofóbicasFORÇA-IÔNICA:-Salting in: Proteínas são solúveis em soluções salinas Sais se associam aos grupos carregados ;Aumenta a hidratação de proteínas. -Efeito solubilizante.-Adição de pequenas quantidades de sal. -Sais interagem com as cargas iônicas. -aumenta interação água-proteína. -acrescentando água a superfície da proteína. -Salting out: Desidratação das proteínas.-Precipitação de proteínas, com pouca desnaturação -Aumento na condutividade do solvente -Competição dos grupos solvatados pelas pontes de H -Coalescência das moléculas proteícas

Nova página