Proteínas

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Funciones

Enzimática

Reserva energética

Estructural

Reguladora

Movimiento

Transporte

Almacenamiento

Defensa

Identificante celular

Hormonal

Plegamiento

Homeostática

Aminoácidos

Estructura

Propiedades

Clasificación

Enlace peptídico

Grupo ácido

Grupo amina

Grupo R diferenciador

Carbono alfa

Anfóteros

Cristalizables

Se disuelven en agua

Isomería óptica

Pk1

Pk2

Punto isoeléctrico

Variación de carga según pH

Polares

Apolares

Con carga

Básicos

Ácidos

Clasificación

Homoproteínas

Heteroproteínas

Glucoproteínas

Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

Cromoproteínas

Propiedades

Homeostasis

Solubilidad

Especificidad

Desnaturalización

Estructura

Primaria

Secundaria

Terciaria

Cuaternaria

Hélice alfa

Lámina beta

Cadena pro-alfa

Fuerzas intermoleculares

Bisagras

Dominios

Fuerzas de Van der Waals

Puentes de disulfuro

Puentes de H

Interacción iónica

Interacción hidrofóbica o apolar

FUNCIÓN ENZIMÁTICA: Posibilitar las reacciones químicas celulares

FUNCIÓN DE RESERVA ENERGÉTICA: Albúmina del huevo

FUNCIÓN ESTRUCTURAL:

- Colágeno

-Queratina

FUNCIÓN REGULADORA:

-Proteinas o péptidos que modifican la actividad celular

-Ej: factores de transcripción

FUNCIÓN DE MOVIMIENTO:

-Proteinas contráctiles

-Ej: actina y miosina (en músculos)

FUNCIÓN DE TRANSPORTE:

-Hemoglobina

-Lipoproteinas

-Transportadores de membrana

FUNCIÓN DE ALMACENAMIENTO: Ferritina (se combina con Fe para guardarlo en el hígado)

FUNCIÓN DE DEFENSA: Inmunoglobulina (anticuerpo)

FUNCIÓN DE IDENTIFICANTE CELULAR: Determinante antigénico

FUNCIÓN HORMONAL: Mensajeros

ENLACE PEPTÍDICO:

-Enlace de tipo AMIDA

-Enlace rígido

-Los átomos unidos el carbono del grupo ácido y al nitrógeno del grupo amina están en el mismo plano

MOLÉCULAS ANFÓTERAS:

Moléculas que pueden comportarse como ácidos (donando cationes de H) o bases (captando cationes de H)

AMINOÁCIDOS POLARES:

-Serina

-Cisteina

AMINOÁCIDOS BÁSICOS: (+)

-Arginina

-Histinina

AMINOÁCIDOS ÁCIDOS: (-)

-Ácido aspártico

-Ácido glutámico

ESTRUCTURA PRIMARIA: Secuencia de aminoácidos

ESTRUCTURA SECUNDARIA:

-1º Plegamiento de la cadena polipeptídica

-2D

ESTRUCTURA TERCIARIA:

-2º Plegamiento de la cadena polipeptídica

-3D

-Las proteinas con esta estructura se denominan GLOBULARES

-La forma espacial depende de la secuencia de aminoácidos

-Las chaperoninas intervienen en el plegamiento correcto de las proteinas

-Estructura que presentan la mayoría de proteínas

ESTRUCTURA CUATERNARIA:

- Proteinas oligoméricas (si pocas subunidades) o multiméricas (si muchas subunidades)

-Cada subunidad es un Monómero o Protónero

FUNCION DE PLEGAMIENTO:

-Chaperonas

-Chaperoninas

-Ambas tienen estructura cuaternaria

-Intervienen en el plegamiento de las proteínas haciendo que estas se plieguen correctamente o que no se plieguen antes de tiempo

FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA: Albuminas sanguíneas

Pk1:

--> Pk1=-Log(K1)

-pH para el cual el 50% del aminoácido está en forma protonada y el 50% en forma de Zwitterion

Pk2: pH para el cual el 50% del aminoácido se encuentra en forma desprotonada y el 50% en forma de Zwitterion

PUNTO ISOELÉCTRICO: pH del medio para el que el 100% de los aminoácidos están en forma de Zwitterion

--> P.I.= 1/2 (Pk1+Pk2)

VARIACIÓN DE CARGA SEGÚN pH: a mayor pH aminoácido más desprotonado

HELICE ALFA:

-Disposición helicoidal de la cadena en zig-zag con grupos R hacia el exterior de la hélice

-Estabilizada por puentes de H intercatenarios

-La prolina desestabiliza la hélice alfa

-Sentido de avance dextrógiro con 3,6 aminoácidos por vuelta

-Proteinas fibrosas

-Ej: Queratina

LÁMINA BETA:

-Disposición paralela o antiparalela de las cadenas en zig-zag a modo de una lámina plegada

-Grupos R dispuestos de manera opuesta (arriba-abajo)

-Estabilizadas por puentes de H intercatenarios

-Ej: Fibroína

CADENA PRO-ALFA:

-Hélice levógira y rica en prolina

-3 aminoácidos por vuelta

-Forman parte de las fibras de colágeno

PUENTES DE DISULFURO: Entre Cisteinas

BISAGRAS: Zonas de transición entre dominios

DOMINIOS: parte de la proteína con más plegamientos

HOMOPROTEÍNAS:

-Formadas exclusivamente por aminoácidos

-En general son proteínas fibrosas con función estructural

-Ej: colágeno, queratina, elastina, miosina, fibrina.

HETEROPROTEÍNAS: Proteínas que contienen un grupo prostético

GLUCOPROTEÍNAS: Tienen azúcares unidos

NUCLEOPROTEÍNAS:

-Asociadas a ácidos nucéicos

-Ej: histonas (asociadas al ADN para formar la cromatina), protaminas (asociadas a ADN en los espermatozoides)

FOSFOPROTEÍNAS:

-Grupo fosfato unido a proteína

-Ej: caseína, vitelina

CROMOPROTEÍNAS:

-Contienen grupos prostéticos pigmentados

-Ej: hemoglobina o mioglobina (tienen el grupo HEMO, anillo tetrapirrólico con Fe en el centro)

HOMEOSTASIS:

-Osmorregulación: presencia o no de albúminas (actúan de soluto)

-Amortiguadoras de pH: pueden comportarse como ácidos o como bases tomando o dando H+ y variar el pH

SOLUBILIDAD:

-Gracias a grupos R con carga o polares que se situan en la superficie externa pueden establecer puentes de H con el agua.

-Fibrosas--> insolubles

-Globulares--> solubles

ESPECIFICIDAD: Son específicas de la especie o incluso indivíduo (ej: HLA, NCH)

DESNATURALIZACIÓN:

-Es la pérdida de la conformación espacial de una proteína. Ej: rotura de puentes disulfuro

-Causas:

-Agentes desnaturalizantes (sustancias químicas)

-Cambios en el pH--> alteración de cargas en proteínas

-Aumento de la temperatura

AMINOÁCIDOS APOLARES:

-Prolina (el grupo R forma un ciclo con el NH)

-Metionina (1º aminoácido de las cadenas peptídicas)

ESTRUCTURA:

-Sólo algunas secuencias de amino ácidos dan proteínas estables y funcionales.

-Posible nº de proteínas diferentes con el mismo nº de aminoácidos => 20^n; si n= nº de aminoácidos de la cadena

-Según el nº de aminoácidos:

-n -10 -n>100: proteína

-Insulina es la primera proteína de la cual se determina la secuencia

-Son los enlaces "phi" o "psi" los que permiten el plegamiento de las cadenas

MOTIVOS: zonas de proteínas con una función específica que se repite en diferentes proteínas

MIOGLOBINA:

-Muy compacta y abundante en músculos

-Formada por 8 segmentos de hélice conectadas por prolina -Contiene un grupo HEMO al que se le une O2 en el Fe. -Función: almacén de O2 en músculos

-Es muy afín al O2, cuando [O2] es alta o es baja lo coge

HEMOGLOBINA:

-Función: transportar O2 en sangre

-Formada por 4 cadenas: 2 de globina alfa y 2 de globina beta

-Estructura alfa2 beta2

-Cada subunidad tiene 4 grupos HEMO--> puede transportar 4O2

-Desoxihemoglobina-->sin O2

-Oxihemoglobina-->con O2

-La unión del O2 a la hemoglobina produce cambios en su forma

-Proteína muy conservada porque ha tenido éxito en la evolución

-Sólo coge O2 cuando [O2] es alta, si es baja lo suelta

Propiedades:

Homeostasis

Solubilidad

Especificidad

Desnaturalización

Funciones:

Enzimática

Reserva energética

Estructural

Reguladora

Movimiento

Transporte

Almacenamiento

Defensa

Identificante celular

Hormonal

Plegamiento

Homeostática

Proteínas

Anotaciones