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Flashcards

PSVO - BIOQUIM PROVA I

Rafael Guilet Português 49 flashcards

Flashcards do conjunto (49)

  1. 1Qual a principal reação do sistema tampão bicarbonato?H2O + CO2 = H2CO3 = H+ + HCO3-
    Quem converte H20 + CO2 = H2CO3 = ANIDRASE CARBÔNICA
  2. 2O que é necessário para que a anidrase carbonica converta h2o + co2 em h2co3?íon Zn
  3. 3Em caso de Acidose causado por via metabólica, qual seria a compensação?O pulmão atuaria, tentando diminuir o nível ácido por meio da respiração! Ou seja, a expiração teria uma taxa maior. = elimina mais CO2
  4. 4Em caso de acidose respiratória, qual seria o primeiro mecanismo para compensação?Seria uma compensação metabólica, a partir da maior eliminação de H+ na urina.
  5. 5Em caso de alcalose respiratória, qual seria a primeira ação do nosso organismo?Compensação metabólica! Por meio da pouca excreção de H+
  6. 6Em caso de alcalose metabólica, qual seria a compensação?Via respiratória, objetivando diminuir o ritmo respiratório de modo a acumular CO2 no organismo
  7. 7Cite exemplos de tampões metabólicosFosfato
    Bicarbonato
    Hemoglobina
  8. 8Pq existe muitos tampões no nosso organismo?Pois buscam manter a homeostase.
    Até que o ácido produzido pelo metabolismo possa ser excretado como CO2 no ar expirado ou como íons na urina, ele precisa ser tamponado nos líquidos corporais
  9. 9Comente o Sistema Tampão BicarbonatoLembrar da reação da anidrase carbônica e do Zn pra ela ocorrer.
  10. 10Onde o CO2 produzido pelo metabolismo celular é convertido em bicarbonato e H+?Nos eritrócitos.
  11. 11O que acontece no interior do eritrócito?Qual o destino do H+ e HCO3-?H+ é tamponado pela hemoglobina e pelo fosfato.
    Bicarbonato vai para o sangue para tamponar o H+ gerado pela produção de outros ácidos metabólicos (como os CC)
  12. 12Comente o tamponamento intracelular, com o sangue em acidose1. Células permitem a entrada de H+ e sua ligação c proteínas, ou PO43-, formando H3PO4.
    2. Em caso de acidemia(ph plasma baixo), como o H+ tem carga positiva, a célula envia um K+ para manter homeostase.
    3. Aumento do nível extracelular de K+ provoca HIPERCALEMIA
  13. 13O que o tamponamento da acidose intracelular pode ocasionar?HIPERCALEMIA!
    Tamponamento tecidual da acidose pode levar a um aumento na concentração sanguínea do potássio.
  14. 14No caso do sangue estiver em alcalose, qual o tamponamento intracelular?1. Células liberam prótons (antes associados com H3PO4)
    2. H+ liberado contribui para diminuir o pH
    3. A baixa concentração de H+ intracelular pode ocasionar ALCALEMIA (ph plasma alto).
    4. Para compensar, a célula absorve um K+ = redução do nível extra de K+ = HIPOCALEMIA
  15. 15Qual a principal consequência do tamponamento intracelular em caso de Alcalose no sangue?Hipocalemia, pela entrada de K+ do plasma para o meio intracelular, para compensar a carga + do H.
  16. 16Quanto ao controle renal do bicarbonato, qual o processo fisiológico de acontecer?O bicarbonato é completamente absorvido no TCP
  17. 17O que o vômito pode causar?Alcalose Metabólica, pela perda de H+.
  18. 18Qual a função da cadeira lateral n?Determina a identidade do aminoácido
  19. 19O que é responsável pela estrutura tridimensional dos aminoácidos? Tem alguma exceção?O seu carbono quiral!
    Exceção: Glicina, pois é aquiral, se liga em dois grupos idênticos.
  20. 20Qual o tipo de estereoisômeros encontramos nas moléculas proteicas? E o outro tipo, encontramos onde?L-Estereoisômeros - aminoácidos
    D-Estereoisômeros encontramos em paredes de células bacterianas e em alguns ATB
  21. 21Fenilanina, tirosina e triptofano são de que grupo de aminoácidos?Grupo R aromático.
    Tirosina - tem grupo OH
    Tirosina e Triptofano mais polares que a Fenilanina
  22. 22Cite exemplos de Grupo R não carregado (polares)Glutamina, Cisteína, Aspargina.
  23. 23Cite exemplo de Grupo R negativamnete carregado (ácidos)Glutamato e Aspartato .
    Glutamato pode se ligar com o cálcio
    Aspartato é um indicador e formador de estruturas em hélice (estrutura secundária de proteínas)
  24. 24Qual a característica dos aminoácidos que fazem com que eles participem dos sistemas de tamponamento?São íons dipolares (aminoácidos livres) - ZWITTERIONS
  25. 25Qual o resultado de uma ligação peptídica? O que acontece quando uma ligação peptídica é quebrada?Ocorra perda de uma molécula de água.
    A proteína perde sua função e será degradada para permitir a formação de uma nova intacta.
  26. 26Qual o papel da GSH? IMPORTANTEE Do que ela é composta?Glutamato, cisteína e glicina.
    É um antioxidante poderoso.
  27. 27Como a GSH pode atuar?Reduzida: forma em que ela atua como antioxidante e auxilia na metabolização
    Oxidada: duas glutationas podem se unir por meio das pontes dissulfeto, formando a glutationa oxidada.
  28. 28O que indica a relação GSH/GSSG?O estado redox da célula!
    Tem que ter sempre mais GSH do que GSSH, pois, caso contrário, indica um desequilíbrio redox das células.
  29. 29O que acontece com a insulina, caso ela perca sua união por meio de pontes dissulfeto?Ela deixa de regular o metabolismo de carboidratos, ou seja, perde sua função.
    Insulina = 21 resíduos de AA + 30 resíduos de AA - cadeias se ligam por pontes dissulfeto - por conta do resíduo de CISTEÍNA
  30. 30Níveis elevados de Metalotioneínas indicam o que?Exposição ao mercúrio
  31. 31Serotonina é formada a partir de qual AA? Qual característica desse AA?Triptofano - cadeia lateral aromática/ hidrofóbica. AA essencial = alimentação
  32. 32Qual a importância da FENILANINA?AA essencial! Origina o aminoácido tirosina
    Enzima que atua: FENILANINA HIDROXILASE = ausente na fenilcetonúria = excesso de fenilanina = pouca tirosina.
    Excesso de Fenilpiruvado + fenilactato + fenilacetato
  33. 33Defina proteínas conugadasUm grupo não aminoácido ligado a ela.
    Uma parte APOPROTEÍCA e um GRUPO PROSTÉTICO (parte de natureza não proteica). Ex = Glicoproteína
    Ausência de grupo prostético = prot n funciona
  34. 34O que acontece se a GLICINA for substituída na formação do colágeno?Síndrome de Ehlers-Danlos
  35. 35Estrutura primária de proteínas depende de que tipo de ligação?Covalentes.
  36. 36Alteração na estrutura primária dade proteínas pode permitir a ocorrência de que?ANEMIA FALCIFORME
  37. 37Na anemia falciforme, qual AA é substituído? E por qual?Glutamato é substituído pela Valina nas hemácias.
  38. 38Estruturas de proteínas secundária são mantidas por qual tipo de ligação? Qual a forma da estrutura secundaria?Pontes de H.
    Helicoidal.
  39. 39Alteração na estrutura secundária pode causar o que?Doença da Vaca Louca = encefalopatia espongiforme bovina = Variação na proteína PRÍON.
  40. 40Qual a função da Mioglobina? Qual grupo prostático está ligado nela?Armazenamento de Oxigênio nos m.
    Grupo Heme - faz 4 ligações com N e 1 c/ O
    Ligação reversível.
  41. 41No caso de um IAM, o que pode ser encontrado no sangue?Mioglobina, pois lesões no m. esquelético podem resultar na sua liberação e de outras proteínas p/ o sangue.
  42. 42Defina AlosteriaProteínas alostéricas mudam sua conformação - uma subunidade se modifica e influencia no comportamento de outras subunidades.
  43. 43Hemoglobina - Função e estrutura. Tem grupo prostático?Transporte de oxigênio. Estrutura quartenária. Tem o grupo prostático heme (Como a mioglobina).
    Cada molécula de Hb transporta 4 moléc O2.
    Ligação reversível.
  44. 44Qual a função da 2,3 Bifosfoglicerato (bgp)?Presente nos eritrócitos, reduz a afinidade da hemoglobina pelo O2 = Facilita a liberação nos tecidos.
    HB não pode ter muita afinidade com o O2, caso contrário, não irá cedê-lo
  45. 45Hb tem mais afinidade com O2 ou CO2?CO2. Ex: quando a Hb está passando na corrente sanguínea e encontra tecidos que estão ácidos (CO2 E H+), ela perde sua afinidade pelo O2 e se liga ao CO2.
  46. 46Defina efeito BOHRTecidos liberam moléculas sinalizadoras (H+ e CO2) e a HB libera O2
  47. 47Hb tem mais afinidade pelo O2 ou CO?CO. Aproximadamente 250x.
    Caso haja no organismo, a HB vai se ligar.
  48. 48O que acontece com as outras subunidades da HB se uma delas ligar com CO?Devido a alosteria, a afinidade para O2 aumenta nas outras subunidades = Dificulta sua liberação para os tecidos = Gruda Mais.
    HB + CO = carboxihemoglobina
  49. 49Defina desnaturação proteicaDesdobramento e desorganização da estrutura proteica SEM A QUEBRA DE LIGAÇÕES PEPTÍDICAS.
    Se houver quebra = ela será eliminada.

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Descrição
FlashCards sobre PSVO - BIOQUIM PROVA I, criado por Rafael Guilet em 18-01-2022.
Criado por
Rafael Guilet
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