Flashcards
Proteínas, enzimas y ácidos nucleicos
Flashcards do conjunto (57)
- 1Enlace de los aminoácidosEnlace peptidico, después se hace un enlace amiga entre grupo alfa-amino y alfa -carboxilo, también los aminoácidos son conocidos como polipéptidos
- 2Cantidad de aminoácidos que forman la proteína20 aminoácidos diferentes, cada uno de ellos son cadenas laterales diferentes
- 3Cadenas lateralesPueden ser polares(hidrofilos) o no polares (hidrofóbico), presencia o ausencia de grupos ionizables
- 4Tipo de carbon que tienenTienen carbón tipo quiral, un centro de quilaridad o estereocentro, entonces tienen estereoisomeros
- 5Que se forma en la cisteinaSe forman enlaces disulfuro cuando se oxida
- 6Todo de aminoácidos aromáticosFemlalanina, tirosina, triptofono, la femilalanina es de aminoácidos más hidrofóbicos, la tirosina y triptofono presentan un carácter ligeramente hidrofóbico
- 7Aminoácidos básicosHistidina, lisina y arginina, llevan grupos básicos en sus cadenas laterales, histidina el menos básico, lisina y arginina son más básicos al tener anillos le resta capacidad para atraerse con otras cargas, muy polares.
- 8Aminoácidos ácidosÁcido aspartido y glutamico, carga negativa a ph neutro, pls es bajo, proteínas con carga negativa nombre asportato y glutamato, amidas asparagina y glutamina, no tienen carga, son polares e hidrofilos
- 9Definición enlace peptidicoSecuencia de aminoácidos de conoce como estructura primaria de la proteína y de acuerdo con esa secuencia la molécula puede adoptar una entre varias formas
- 10Estructura secundariaOrdenamiento regular y periódico de las proteínas en el espacio a lo largo de su eje, y que se estabiliza por diversas fuerzas electrostáticas, libres de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o los de dipolo dipolo
- 11Estructuras terciariasModo en el que la cadena polipéptido se dobla, interacción entre grupo R de aminoácidos pueden dar como plegamiento, a menudo es de forma globular e intrincado, se
refiere al modo en que la cadena polipeptídica se dobla sobre si misma para producir una estructura plegada
y compacta - 12Estructura cuarternariaSe forma cuando hay unión de dos o más polipéptidos pueden actuar
recíprocamente - 13La prolinacomparte propiedades
con los aminoácidos aromáticos,
la rigidez de su anillo resta
flexibilidad y dificulta el
plegamiento de los residuos de
prolina en las proteínas - 14Estructura primariaLa secuencia de aminoácidos de la proteína y
de acuerdo con esa secuencia, la molécula
puede adoptar una entre varias formas - 15DominioEs una región de la
estructura terciaria, compacta y
plegada localmente. Es una zona
donde hay mas plegamientos - 16Dominio funcionallleva a
cabo una función bioquímica
determinada - 17Dominio estructuralse refiere a un
componente estable de la
estructura - 18HomotipicasCadenas polipéptidicas idénticas o casi idénticas
- 19HeterotípicasInteracción entre subunidades con estructuras muy distintas
- 20Enlaces por puentes disulfuroEste tipo de enlaces se establece al oxidarse dos cisteínas para formar una
cistina, unión de los dos azufres. Este tipo de uniones se conocen con el
nombre de puentes disulfuro-CH2-S-S-CH2- - 21Enlaces salinosLa fuerzas de interacción electrostáticas, se conoce con el nombre de enlace salino
Estos grupos cargados se encuentran en la superficie de la proteína y
determinan el correcto plegamiento de su cadena de aminoácidos - 22Puentes de hidrógenoLas cadenas laterales de dos aminoácidos de la cadena polipeptídica
Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y las moléculas de agua de solvatacion
Los átomos de la cadena lateral de los aminoácidos y los átomos del esqueleto polipéptido
Los átomos del esqueleto polipeptídico: la mayoría de los puentes de hidrogeno están formados por los grupos amino (N-H) y carbonilo (C=O) - 23Interacciones hidrofóbicasLas uniones hidrofóbicas suelen darse en el interior hidrofóbico de la proteína,
donde la mayoría de cadenas laterales puede asociarse estrechamente y se
encuentran protegidas de las interacciones con el disolvente
Este tipo de interacciones ayudan a mantener la estructura tridimensional de las proteína. - 24Fuerzas de Van der WaalsSon fuerzas de estabilización molecular, fuerzas entre molecula-molecula
Son el resultado de las fuerzas atractivas y repulsivas que se establecen al
acercarse los átomos, de manera que existe una distancia en que la atracción es
máxima - 25interacciones que estabilizan las cadenas polipeptídicas plegadas en las proteínas con múltiples subunidadespuentes salinos o interacciones
electrostáticas, puentes de hidrógeno, fuerzas
de Van Der Waals, interacciones hidrófobas y en ocasiones, enlacesdisulfuro - 26Estructuras oligoméricasExisten diferentes proteínas de importancia biológica
que adoptan la forma de dímeros, trímeros,
tetrámeros, Cualquiera de estos complejos constituyen la estructura cuaternaria; son también
llamados estructuras oligoméricas y pueden formarse de subunidades de proteínas que pueden ser iguales
o diferentes - 27Clasificación de proteínasComposición: Simples: Por hidrólisis sólo dan aminoácidos como productos
Conjugadas: Además de aminoácidos hay otros componentes, por ejemplo,
glucoproteínas, lipoproteínas, metaloproteínas.
Forma: fibrosas o globulares
Función: estructurales, de transporte, protectoras, enzimas. - 28Definición enzimafuncionan como catalizadores
biológicos, acelerando las reacciones
metabólicas 1000 millones de veces, generalmente son proteínas globulares
Todas las enzimas son proteínas, pero
no todas las proteínas son enzimas - 29Función de enzimasReducen el ΔG de la reacción
No se consume durante la reacción
Facilita la reacción en condiciones extremas - 30Catalizadores biológicosProteínas ( enzimas)
RNA (ribozimas) - 31Definición centro activoSitio de interacción «centro
activo» Hendidura tridimensional
Cadenas laterales de
aminoácidos que facilitan la
unión y que intervienen en la
catálisis - 32Emil Fischer: hipótesis cerradura–llaveEl sustrato encaja perfectamente en el centro activo
(especificidad)
Existe complementación molecular y electroestática
El sustrato y enzima no cambian su forma - 33HoloenzimaEnzima que ir está completa, Formada
por una proteína (apoenzima) y un cofactor que puede ser un
ion o molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no
(coenzima).
Apoenzima: parte proteica
cofactor: iones inorganicos
Coenzima: orgánicos no proteicos - 34Condiciones para que se lleve a cabo una reacciónTiene que haber energía (ATP)
Tiene que haber la presencia de enzimas - 35Clases de enzimasYey
- 36Cofactoresel ion actúa como:
1. Centro catalítico primario.
2. Grupo puente sustrato/ enzima,.
3. Agente estabilizante de la
conformación
activa. - 37Coenzimasunido por atracciones electrostáticas
1. Coenzimas son moléculas orgánicas no proteicas, termoestables.
2. Aceptan/donan e- o grupos funcionales.
3. Se modifican durante la reacción química, - 38Enzima y grupo prosteticocomponente no aminoacídico, esta
unido covalentemente (permanentemente) a la apoproteína. - 39Definición nucleotidosDan origen a los ácidos nucleicos Son moléculas formadas
por un compuesto cíclico
nitrogenado unido a un
azúcar y a un grupo
fosfato.
Los anillos que contienen nitrógeno se
llaman bases nitrogenadas
▪ Púricas o Purinas
▪ Pirimidínicas o Pirimidinas - 40Azúcares una pentosa puede
ser ribosa o desoxirribosa - 41Como actúan los nucleotidospueden actuar como monómeros en los
ácidos nucleicos (ADN o el ARN), formando cadenas
lineales o actuar como moléculas libres en el ATP - 42Bases bitrogenas de nucleotidopuede ser purínica
(adenina o guanina), pirimidínica (timina, citosina o
uracilo) o isoaloxacínica (flavina) - 43ADNEl nucleótido en el ADN consiste en un azúcar
(desoxiribosa), el grupo fosfato y alguna de las cuatro bases - 44NucleosidoEl azúcar y la base juntas (sin el grupo fosfato)
- 45Donde participa el nucleotidos▪Participan en la transmisión y traducción de la
información genética
▪Los nucleótidos también desempeñan papeles centrales
en los intercambios de energía que acompañan a las
reacciones químicas dentro de los sistemas vivos
▪El principal portador de energía en la mayoría de las
reacciones químicas que ocurren dentro de las células es
un nucleótido que lleva tres fosfatos, el ATP - 46Orden del ADN y ARNADN: Adenina-Timina
Guanina-Cistina
ARN: adenina- Uracilo
Guanina-Cistina - 47Ácidos nucleicos funciónLa función principal de los ácidos nucleicos en la
célula es almacenar y liberar información biológica
◼ Los nucleótidos son los componentes principales
de los ácidos nucleicos
- 48ATPEl principal portador de energía, en casi todos
los procesos biológicos, es una molécula
llamada adenosín trifosfato o ATP
Formado por: grupo fosfato, base pírica adenina, azúcar ribosa.
- 49Flujo de energía en las reacciones químicas, el flujo de energía primera leyprimera ley establece que la energía puede
convertirse de una forma a otra, pero no puede crearse ni destruirse - 50Segunda leyestablece que el potencial termodinámico de un sistema en el estado final
siempre será menor que el potencial termodinámico
del mismo sistema en el estado inicial. - 51Reacción óxido-reducciónimplican movimiento de
electrones de un átomo a otro. Un átomo o molécula que pierde
electrones se oxida; el que los gana se reduce. ocurren simultáneamente, porque el electrón que pierde el átomo
oxidado es aceptado por otro
átomo que se reduce en el proceso. - 52Ejemplos de reacción oxidación-reduccionlas reacciones
que capturan energía (fotosíntesis) y
las reacciones que liberan energía
(glucólisis y respiración), - 53Definición MetabolismoEl total de las reacciones químicas que ocurren en las células constituyen el metabolismo,
- 54Que involucran las reacciones químicas en la célulaInvolucran enzimas específicas grandes
moléculas de proteína que
desempeñan papeles muy específicos. - 55Que es una vía en el metabolismo ?Las reacciones ocurren en una serie
ordenada de pasos, una vía puede tener una docena o más de reacciones o pasos
secuenciales. - 56Dos tipos de metabolismos Definición anabolismoSe requiere ATP, monomeros o moléculas pequeñas que generan grandes moléculas (polímeros) su reacción es endotermica: ejemplos: aminoácidos que forman proteínas, nucleotidos que forman ácidos nucleicos etc.
- 57Segundo tipos de metabolismo Catabolismo definiciónNecesitan ATP y Pi, pasan de moléculas grandes a moléculas pequeñas, polímeros a monomeros, se degradan o rompen, cumple dos propósitos, libera energía para ser usada por el anabolismo y otros trabajos de células, 2)suministran la materia prima que será usada en los procesos
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- Descrição
- FlashCards sobre Sem título, criado por Ana Cristina em 14-03-2024.
- Criado por
- Ana Cristina
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