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| Question | Answer |
| Wirkungsweise von Enzymen | - sind Proteine, welche biochemische Reaktionen katalysieren. - Substrat= umgesetzter Stoff - Die Wechselwirkung zwischen Enzym und Substrat sind hochspezifisch: ● Enzyme reagieren nur mit bestimmten Substraten oder mit sehr ähnlichen Verbindungen, das heißt Enzyme sind substratspezifisch. ● Enzyme begünstigen nur einen Reaktionsablauf beziehungsweise einen Reaktionstyp. Um ein Substrat in unterschiedliche Produkte umzusetzen wird ein oder mehrere andere Enzyme benötigt. (Wirkungsspezifität) - Die Substratspezifität von Enzymen ergibt sich aus ihrer chemischen Aufbau und der daraus resultierenden Raumstruktur. Da Enzyme der Stoffgruppe der Proteine angehören, bestehen sie aus hintereinander gereihten Aminosäuren. Die räumliche Struktur der Enzyme ergibt sich aus intramolekularen Wechselwirkungen der Aminosäurekette. So bilden sich beispielsweise Wasserstoffbrückenbindungen oder Disulfidbindungen (echte Atombindungen) aus. Typische Raumstrukturen von Enzymen (Sekundärstruk.) sind a- Helix oder β- Faltblattstruktur. |
| aktive Zentrum | Charakteristisch für die Struktur von Enzymen ist eine strukturierte Einbuchtung im gefalteten Proteinmolekül, das sogenannte aktive Zentrum. Diese taschenförmige Aussparung ist nur für spezifische Substrate „zugänglich“ beziehungsweise eine bestimmte Teilstruktur des Substrates. Dieses Prinzip wird als Schlüssel- Schloss- Mechanismus bezeichnet. |
| Hemmung von Enzymen | |
| Kompetitive Hemmung def | Die kompetitive Hemmung ist eine Form der Hemmung, die beispielsweise bei Enzymen oder Rezeptoren vorkommt. Der Inhibitor konkurriert dabei mit dem Substrat oder Liganden um die Bindestelle an der Zielstruktur. Durch die Bindung eines kompetitiven Antagonisten wird der Agonist verdrängt und kann auf diese Weise seine Wirkung nicht entfalten. |
| Kompetitive Hemmung | |
| Kompetitive Hemmung Lineweaver‐Burk‐Diagramm | |
| Unkompetititve Hemmung def | unkompetitive Hemmung, reversible Blockierung der Aktivität eines Enzyms durch Inhibitoren, die nur am Enzym-Substrat-Komplex binden können. Entsprechend nimmt die unkompetitive Hemmung bei steigenden Substratmengen zu. Der Inhibitor konkurriert nicht mit dem Substrat um die Bindung am aktiven Zentrum wie bei der kompetitiven Hemmung. |
| Unkompetititve Hemmung | |
| Unkompetititve Hemmung Lineweaver‐Burk‐Diagramm | |
| Gemischte Hemmung (nicht‐kompetititve Hemmung) | |
| Gemischte Hemmung (nicht‐kompetititve Hemmung) Lineweaver‐Burk‐Diagramm | |
| Regulation von Enzymen | - Kontrolle der Enzymaktivität • Allosterische Regulation (Bindung von regulatorischen Molekülen, Kooperativität) • Rückkopplungshemmung • Isozyme (Enzymhomologe, z.B. in verschiedenen Gewebetypen) • Reversible kovalente Modifikation (häufig Phosphorylierung an Ser, Thr oder Tyr mit Kinasen, Dephosphorylierung mit Phosphatasen) Kontrolle der Enzymverfügbarkeit • Auf Ebene der Transkription |
| Aspartat‐Transcarbamoylase | |
| Allosterie | |
| Allosterie in Aspartat‐Transcarbamoylase | |
| Glykogen‐Phosphorylase | • Katalysiert den Abbau von Glykogen • Liegt phosphoryliert (b‐Form) und unphosphoryliert (a‐Form) vor • liegt als Dimer vor • Allosterisches Enzym |
| Allosterie def | Allosterie ist die Eigenschaft vieler aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzter Proteine, ihre Raumstruktur unter der Beeinflussung des aktiven Bindungszentrums zu verändern. Proteine mit dieser Eigenschaft werden allosterische Proteine genannt. Die Umwandlung der Konformationen wird als allosterischer Effekt oder allosterische Umwandlung bezeichnet. |
| Glycogenphosphorylase | Die Glykogenphosphorylase, kurz GP ist eine im Zytosol befindliche Phosphorylase, die am Glykogenstoffwechsel beteiligt ist. Sie katalysiert nach Aktivierung den ersten Schritt der Glykogenolyse durch Abspaltung von Glucose-1-Phosphat aus Glykogen. |
| Zusammenfassung | 1. Enzyme können irreversibel gehemmt werden, wenn Inhibitoren nicht oder nur extrem langsam vom Enzym dissoziieren. 2. Bei reversibler Hemmung findet schnelle Dissoziation des Enzym‐Inhibitor-Komplexes statt. 3. Kompetitive Inhibitoren binden an die Substratbindestelle und können durch hohe Substratkonzentrationen verdrängt werden. 4. Unkompetitive Inhibitoren binden den Enzym‐Substrat‐Komplex und verringern KM und Vmax. 5. Rein nicht‐kompetititve Inhibitoren binden an den Enzym‐Substrat‐Komplex, verringern aber nicht KM, sondern nur Vmax. 6. Die Enzymaktivität wird durch allosterische Effektoren und Phosphorylierung reguliert. In verschiedenen Geweben können Isoenzyme unterschiedlicher Aktivität auftreten. 7. Die Enzymverfügbarkeit wird auf Ebene der Transkription reguliert. |
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