Quiz
Examen de Proteómica
Questions in this quiz (148)
11. En el método ODA:
- ALos átomos polares contribuyen negativamente a la desolvatación
- BLos átomo apolares contribuyen negativamente a la desolvatación
- CLos átomos polares contribuyen favorablemente a la desolvatación
- DLa polaridad del residuo no influye en la desolvatación
22. En el método ODA:
- ALos átomos apolares contribuyen negativamente a la desolvatación
- BLos átomos apolares contribuyen favorablemente a la desolvatación
- CLos átomos polares contribuyen favorablemente a la desolvatación
- DLa polaridad del residuo no influye en la desolvatación
33. En el método ODA:
- AIdentifica regiones de interacción genéricas en la proteína de estudio
- BIdentifica regiones susceptibles de formar interacciones hidrofóbicas
- CNo identifica regiones involucradas en interacciones electrostáticas
- DTodas son correctas
44. En el método NIP (PyDock):
- AUn valor de NIP > 0.2 indica que el residuo está involucrado en la interacción con la proteína de estudio
- BUn valor de NIP > 0.4 indica que el residuo está involucrado en la interacción con la proteína de estudio
- CUn valor de NIP > 1 indica que el residuo está involucrado en la interacción con la proteína de estudio
- DEl valor de NIP no es relevante para la determinación de los residuos involucrados en la interacción
55. En relación con los hot-spots:
- ASe considera un hot-spot cuando al mutar el residuo a alanina empeora la energía de unión más de 1kcal/mol
- BSe considera un hot-spot cuando al mutar el residuo a alanina empeora la energía de unión más de 5kcal/mol
- CSe considera un hot-spot cuando al mutar el residuo a metionina empeora la energía de unión más de 1kcal/mol
- DSe considera un hot-spot cuando al mutar el residuo a prolina empeora la energía de unión más de 5kcal/mol
66. En relación a los hot-spots:
- ATienden a situarse en el centro de la región de interacción (core)
- BTienden a situarse en el borde de la región de interacción (rim)
- CLos hot-spots nunca se encuentran en la zona de interacción
- DLos hot-spots se localizan en cualquier zona de la región de interacción
77. En relación a los hot-spots:
- ASon residuos que tienden a estar más conservados que el resto de los residuos de la interacción
- BSon residuos que tienden a estar menos conservados que el resto de los residuos de la interacción
- CSon residuos muy mutables a alanina
- DNinguna de las opciones es correcta
88. Cambios en la secuencia de una proteína pueden provocar las siguientes alteraciones:
- AMutaciones estructurales
- BNuevas interacciones en los complejos que realice la proteína
- CCambios en parámetros termodinámicos y cinéticos (afinidad, entalpía, entropía de unión, constantes de asociación)
- DTodas las respuestas son correctas
99. Las proteínas que se usan como diana para fármacos se agrupan en las siguientes familias:
- AGPCR, canales iónicos, receptores nucleares y quinasas
- BGPCR, canales aniónicos, receptores nucleares y quinasas
- CPCR, canales aniónicos, receptores nucleares y quinasas
- DGPCR, canales iónicos, receptores nucleares e hidrolasas
1010. La cantidad de proteínas humanas susceptibles de ser usadas como diana de fármacos se estima en:
- A10-15%
- B5%
- C50%
- D20-30%
1111. El enlace peptídico consiste en:
- AUn enlace tipo amida
- BUn enlace tipo amina
- CUn enlace de tipo puente de hidrógeno
- DUn enlace no covalente
1212. Las proteínas que colaboran en el plegamiento tridimensional en la síntesis de proteínas se llaman:
- AChaperonas
- BChaperas
- CNo existe ninguna proteína que facilite el plegamiento proteico
- DHistonas
1313. Las técnicas más empleadas en el análisis estructural de las proteínas son:
- ARayos X, NMR (Resonancia Magnética Nuclear) y cryo-EM (criomicroscopía electrónica)
- BRayos X, NAR (Resonancia Atómica Nuclear) y cryo-EM (criomicroscopía electrónica)
- CRayos X, NMR (Resonancia Magnética Nuclear) y EM (microscopía electrónica)
- DRayos X, NAR (Resonancia Atómica Nuclear) y AFM (Microscopía de fuerza atómica)
1414. Qué técnica permite llevar a cabo un análisis funcional (o de interactómica):
- AMicroarrays
- BResonancia de plasmón de superficie (SFR)
- CMicroscopía de fuerza atómica (AFM)
- DTodas las respuestas son correctas
1515. ¿Cuál es la técnica de separación o fraccionamiento de proteómicas más utilizada en la actualidad?
- AHPLC + Cromatografía de fase reversa
- BHPLC + Cromatografía de afinidad
- CFPLC+ Cromatografía de afinidad
- DFPLC + Cromatografía de intercambio iónico
1616. Cuando se introduce en el espectrómetro de masas la proteína entera, se le denomina:
- AAproximación descendente o top-down
- BAproximación ascendente o bottom-up
- CNo tiene nombre específico
- DNo es posible introducir las proteínas enteras en el espectrómetro de masas
1717. ¿Cuál es el principal uso de la técnica o aproximación top-down?
- AIdentificación y cuantificación de proteoformas
- BSecuenciación de proteínas
- CExpresión diferencial de proteínas
- DBioinformática estructural
1818. ¿Cuál de las siguientes técnicas emplearías para llevar a cabo la cuantificación y expresión diferencial de proteínas?
- ADIGE
- Bmicroarrays
- CAmbas son correctas
- DNinguna es correcta
1919. ¿Cuál de las siguientes técnicas emplearías para llevar a cabo la cuantificación y expresión diferencial de proteínas?
- AMALDI
- BDIGE
- CCromatografía de afinidad
- DSDS-PAGE
2020. ¿Quién determina la estructura tridimensional adoptada por la cadena polipeptídica y, por tanto, su función?
- AEstructura primaria
- BEstructura secundaria
- CEstructura terciaria
- DEstructura cuaternaria
2121. El ángulo j (phi) lo conforma el enlace que tiene lugar en la cadena polipeptídica entre los siguientes átomos:
- AC alfa con el átomo de N de su mismo residuo
- BC alfa con el átomo de C de su mismo residuo
- CC de un residuo con el N del residuo siguiente
- DC alfa con la cadena lateral de su mismo residuo
2222. El ángulo y (psi) lo conforma el enlace que tiene lugar en la cadena polipeptídica entre los siguientes átomos:
- AC alfa con el átomo de N de su mismo residuo
- BC alfa con el átomo de C de su mismo residuo
- CC alfa con la cadena lateral de su mismo residuo
- DC de un residuo con el N del residuo siguiente
2323. El dominio es la unidad fundamental de la estructura:
- APrimaria
- BSecundaria
- CTerciaria
- DCuaternaria
2424. La técnica que más estructuras de proteínas ha resuelto hasta la fecha es:
- ACristalografía de Rayos X
- BResonancia magnética nuclear
- CCriomicroscopía electrónica
- DNinguna de las anteriores
2525. ¿Qué proceso ha llevado un ritmo más lento, en términos de desarrollo e investigación?
- ALa caracterización estructural
- BObtención de las secuencias proteicas
- CCaracterización bioquímica
- DTodas se han desarrollado a la par
2626. ¿Cuál es el formato universal para la representación de proteínas en estructura 3D?
- APDB (Protein Data Bank)
- BSCOP (Structural Classification of Proteins)
- CFASTA
- DXML
2727. ¿Qué registro del formato PDB describe las coordenadas de cada átomo?
- AATOM
- BHEADER
- CSEQRES
- DREMARK
2828. ¿Cuál de los siguientes componentes está registrado en el archivo PDB?
- ARMSD
- BB-factor
- CODA
- DNinguno de los anteriores
2929. ¿Qué métodos existen para la modelización estructural de proteínas?
- AModelización comparativa, Modelización por reconocimiento del plegamiento y Modelización ab initio
- BModelización comparativa y Modelización ab initio
- CModelización comparativa, Modelización por reconocimiento del plegamiento, Modelización por homología y Modelización ab initio
- DModelización empírica, Modelización por reconocimiento del plegamiento y Modelización ab initio
3030. ¿Qué método de modelización se basa en inferir la estructura de una proteína a partir de la estructura 3D de una proteína homóloga con una secuencia similar?
- AModelización por homología
- BModelización ab initio
- CModelización por reconocimiento del plegamiento
- DNo se puede modelar una proteína conociendo únicamente su secuencia y un template
3131. ¿Qué determina que dos proteínas sean homólogas?
- AQue su secuencia sea similar a un 90%
- BQue procedan de un ancestro común
- CQue su estructura 3D sea similar
- DQue su plegamiento sea similar
3232. Escoja la afirmación verdadera:
- AA mayor identidad de secuencia, mayor similitud estructural
- BA menor identidad de secuencia, mayor similitud estructural
- CA mayor identidad de secuencia, menor similitud estructural
- DNo existe relación entre la identidad de secuencia y la similitud estructural
3333. El valor RMSD depende de:
- ALas regiones utilizadas en el cálculo
- BEl tamaño de la proteína
- CTodas las opciones son verdaderas
- DLa homología estructural del modelo con la estructura real
3434. ¿Qué porcentaje del proteoma humano está depositado en PDB actualmente?
- A17%
- B54%
- C10%
- D73%
3535. ¿Qué porcentaje del proteoma humano tiene estructura o puede ser modelizado en función de otras proteínas homólogas?
- A48%
- B60%
- C17%
- D86%
3636. ¿Qué porcentaje del proteoma humano se desconoce en la actualidad?
- A26%
- B48%
- C17%
- D81%
3737. ¿Cuál de las siguientes propiedades de las proteína se encuentra más conservada?
- ALas secuencias de nucleótidos
- BLas secuencias de aminoácidos
- CLa estructura de las proteínas
- DNinguna de las anteriores
3838. ¿Qué plantea la ley de Boltzmann (en la cual se basan los potenciales estadísticos)?
- ALos estados más estables aparecerán con mayor probabilidad
- BLos estados menos estables aparecerán con mayor probabilidad
- CLos estados más estables aparecerán con menor probabilidad
- DLos estados más inestables aparecerán con mayor probabilidad
3939. ¿Qué plantea la ley de Boltzmann (en la cual se basan los potenciales estadísticos)?
- AQue los pares de residuos que aparecen más frecuentemente a una distancia más corta tendrán una interacción más favorable
- BQue los pares de residuos que aparecen con menos frecuencia a una distancia más corta tendrán una interacción más favorable
- CQue los pares de residuos que aparecen más frecuentemente a una mayor distancia tendrán una interacción más favorable
- DQue los pares de residuos que aparecen más frecuentemente más distanciados tendrán una interacción más favorable
4040. ¿Qué medida de distancia entre residuos resulta particularmente efectiva a la hora de calcular potenciales dependientes de distancia?
- ADistancia promedio
- BDistancia mínima entre átomos
- CDistancia entre C alfas
- DDistancia entre C betas
4141. ¿Qué información nos aporta la ASA (superficie accesible)?
- ASolvatación (y por tanto entropía)
- BCalidad de la estructura
- CHomología de secuencia
- DTodas las anteriores son verdaderas
4242. ¿Cuál de los siguientes métodos de modelización no emplea template?
- AModelización por homología
- BFold recognition (modelización por reconocimiento del plegamiento)
- CModelización ab initio
- DNinguna de las tres opciones
4343. ¿Cuáles son los métodos más empleados en la modelización ab initio?
- AMétodos estocásticos y métodos de dinámica molecular
- BMétodos empíricos y métodos de dinámica molecular
- CMétodos estocásticos y métodos de mecánica cuántica
- DMecánica cuántica y métodos empíricos
4444. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta?
- ALa mayoría de los complejos homoméricos son obligados
- BLa mayoría de los complejos homoméricos son no obligados
- CLa mayoría de los complejos heteroméricos son obligados
- DNinguna de las anteriores
4545. ¿Cómo se forma el enlace peptídico en una molécula de proteína?
- ALa unión entre un grupo amino y un grupo carboxilo
- BLa unión entre dos grupos amino
- CLa unión entre dos grupos carboxilo
- DLa unión entre un grupo amino y un grupo fosfato
4646. ¿Qué término se utiliza para describir el proceso mediante el cual una cadena polipeptídica desordenada adopta una estructura tridimensional estable?
- ADesnaturalización
- BSíntesis proteica
- CPlegamiento
- DEnlace peptídico
4747. ¿Cuáles son las modificaciones postraduccionales más importantes en las proteínas?
- AFosforilación y glicosilación
- BMetilación y acetilación
- COxidación e hidroxilación
- DDesnaturalización y glicosilación
4848. ¿Cuáles son los métodos más utilizados para la separación y fraccionamiento proteico en estudios proteómicos?
- AElectroforesis y secuenciación de ADN
- BCromatografía y espectrometría de masas
- CElectroforesis y espectrometría de masas
- DElectroforesis y Cromatografía
4949. ¿A qué se refiere la estructura primaria de una proteína?
- ALa disposición tridimensional de la cadena polipeptídica
- BLa secuencia específica de aminoácidos en la cadena polipeptídica
- CLas interacciones no covalentes entre distintas regiones de la proteína
- DLas modificaciones químicas de la cadena polipeptídica
50 50. ¿Cuál es la técnica más utilizada y exitosa para resolver estructuras tridimensionales de proteínas a nivel atómico?
- AMicroscopía electrónica
- BEspectroscopía de resonancia magnética nuclear (RMN)
- CEspectrometría de masas
- DCristalografía de rayos X
5151. A la hora de modelizar complejos en interactómica, ¿Qué porcentaje de identidad de secuencia mínima debe tener cada proteína del complejo respecto al complejo molde?
- A20-30%
- B80-90%
- C10-15%
- D50-60%
5252. ¿Qué es el docking de proteínas?
- AUn método de modelización comparativa de complejos proteicos
- BUn método de modelización ab initio de complejos proteicos
- CUn método de modelización comparativa de proteínas
- DUn método del cálculo de la energía de un modelo de proteína
5353. Los aspectos más importantes que podemos encontrar en la mayor parte de los métodos de docking son:
- ALa búsqueda de orientaciones en las que la proteína se suele considerar rígida o semirrígida
- BLa identificación de las orientaciones correctas mediante diferentes funciones de puntuación
- CLa descripción de la flexibilidad conformacional
- DTodas son verdaderas
5454. ¿Cuál de los siguientes métodos calcula la energía a partir de las coordenadas de los átomos pesados?
- AMecánica cuántica
- BMecánica molecular
- CMétodos empíricos
- DMonte-Carlo
5555. ¿Cuál es el objetivo de los métodos de modelización ab initio basados en principios físicos?
- AEntender los principios químico-físicos que determinan la estructura 3D de las proteínas
- BPredecir la estructura 3D de las proteínas a partir de su secuencia
- CEstudiar los aspectos termodinámicos y cinéticos del plegamiento de las proteínas
- DTodas las anteriores
5656. ¿Cuáles son los estados en los que se encuentran las proteínas individuales en solución desde el punto de vista termodinámico?
- ANativo o plegado
- BDesnaturalizado o desplegado
- CIntermedios
- DTodos los anteriores
5757. ¿Qué tipo de métodos se utilizan para calcular la energía de las proteínas en los métodos de modelización ab initio?
- AMecánica cuántica
- BMecánica molecular
- CMétodos empíricos
- DTodos los anteriores
5858. ¿Cuál es la representación más reciente del proceso de plegamiento de las proteínas?
- AUna reacción química de dos estados
- BUn embudo en el que los estados desnaturalizados adquieren estructuras parciales de menor energía
- CUna búsqueda de conformaciones al azar hasta encontrar la conformación nativa
- DNinguna de las anteriores
5959. ¿Qué término/s energético/s usan las funciones de puntuación de aplicación general como pyDock?
- AEnergía de van der Waals
- BEnergía electrostática
- CEnergía de desolvatación
- DTodas las anteriores
6060. ¿Cuál es el mayor desafío del modelado de proteínas?
- AModelado de estructuras 3D de proteínas
- BModelado de estructuras de complejos proteicos
- CSecuenciación de la cadena de aminoácidos que compone la proteína
- DIntegración de la flexibilidad conformacional en el modelado de complejos proteicos
6161. ¿Qué valores de BSA se obtienen en la mayor parte de análisis de superficies de interacción en las estructuras de complejos?
- A1200 - 2000 Amstrongs
- B6000 - 7000 Amstrongs
- C200 - 400 Amstrongs
- D10000 - 12000 Amstrongs
6262. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es falsa?
- ALa digestión proteolítica usada en proteómica shotgun proporciona péptidos identificables para una gran variedad de proteínas
- BLa proteómica shotgun no tiene las pérdidas de muestra asociadas al gel
- CLa proteómica shotgun tiene peor cobertura que otras técnicas tradicionales como el gel 2D
- DLa proteómica shotgun permite identificar proteínas en muy bajas cantidades
6363. El método de docking PyDock:
- ASólo es eficaz si se utiliza FTDock como método de generación de orientaciones
- BIncluye la flexibilidad conformacional durante la búsqueda inicial de orientaciones de docking
- CUtiliza una función de puntuación basada en términos energéticos
- DUsa una función de puntuación basada en complementariedad geométrica
6464. La principal idea subyacente sobre el uso de métodos de reconocimiento de plegamiento en modelado estructural de proteínas es la siguiente:
- ALas interacciones macromoleculares que forman proteínas homólogas están conservadas
- BEl número de plegamientos (folds) diferentes que existen es limitado
- CLa estructura de proteínas con secuencias muy similares (<90%) está altamente conservada
- DLos alineamientos múltiples de secuencia resultan útiles en familias de proteínas homólogas
6565. El docking entre proteínas consiste en:
- ALa predicción de la región de interacción de una de las proteínas
- BLa generación de la estructura de un complejo a partir de las estructuras de las proteínas por separado
- CEl modelado de un complejo a partir de las secuencias de las proteínas y un template adecuado
- DLa predicción de la energía de unión de un complejo
6666. El método de refinado de FireDock:
- ASe basa en complementariedad geométrica, al igual que PatchDock
- BResulta especialmente adecuado para refinar orientaciones generadas por PatchDock
- CSólo puede aplicarse a ficheros PDB que representen los modelos de docking
- DNo se puede usar con modelos generados por otros métodos que no sean PatchDock
6767. El modelado estructural de los bucles (loops) de una proteína:
- ARequiere una estimación previa de los ángulos de Ramachandran de los residuos que componen dichos bucles
- BSiempre se lleva a cabo mediante métodos ab initio a partir de la secuencia de dichos bucles
- CSe puede basar en búsquedas de fragmentos compatibles en bases de datos estructurales
- DEs la parte más fácil y fiable del modelo comparativo
6868. El experimento CAPRI consiste en:
- ALa evaluación de métodos de detección de interacciones entre proteínas
- BLa evaluación automática y diaria de resultados de docking
- CLa predicción de estructuras individuales de proteínas
- DLa generación de modelos de docking para casos cuya estructura sólo es conocida para los organizadores
6969. Las dos grandes estrategias de modelado estructural de interacciones son:
- AModelado comparativo y modelado mediante reconocimiento del plegamiento
- BDinámica molecular y Monte-Carlo
- CModelado por homología y modelado ab initio o docking
- DModelado en base a secuencia y en base a estructura secundaria
7070. El servidor MS-Isotope de ProteinProspector se usa para:
- ABuscar sitios de digestión proteolítica para interpretar espectros de masas
- BGenerar distribuciones isotópicas teóricas para un péptido dado
- CModelar la expresión diferencial isotópica
- DGenerar modelos estructurales para un péptido según su composición isotópica
7171. La gran complejidad del proteoma se debe principalmente a:
- ALas variantes genéticas y polimorfismos poblacionales
- BLos fenómenos de splicing alternativo
- CLos diferentes tipos de codones para cada residuo
- DLas modificaciones postraduccionales
7272. El punto isoeléctrico (pI) de una molécula es:
- AEl pH en el que ésta tiene carga neta cero
- BSu pKa
- CLa concentración en equilibrio
- DSu volumen
7373. ¿Cómo se podría mejorar un modelo estructural de una proteína obtenida mediante modelado comparativo?
- AModificaciones manualmente el alineamiento, cambiando el template principal o añadiendo nuevos templates
- BNunca se debe tratar de mejorar un modelo estructural manualmente siempre hay que confiar en los métodos automáticos
- CSolo se puede mejorar un modelo si se dispone de homólogos con alta similitud de secuencia (>90%)
- DConviene generar miles de modelos de forma automática y elegir uno al azar
7474. ¿Cuáles de los pares de métodos computacionales siguientes proporcionan el mismo tipo de información?
- AUNIMOD y STAMP
- BMolecular Weight Calculator y ZDOCK
- CMS-Digesty PeptideCutter
- DMS-Isotope y bioDBnet
7575. ¿Cuál de estos métodos no permite definir residuos de interacción para re-evaluar “a posteriori” las orientaciones de docking previamente generadas?
- APatchDock
- BpyDock
- CHADDOCK
- DFTDock
7676. El modelado comparativo se refiere a:
- ALa predicción de la estructura de una proteína para la que no existen otras proteínas homólogas
- BLa predicción de la estructura de una proteína mediante métodos físico-quimicos exclusivamente a partir de su secuencia
- CLa identificación de la forma de la proteína en base a técnicas experimentales de baja resolución
- DLa predicción de la estructura 3D de una proteína en base a las estructuras de otras proteínas homologas
7777. ¿Cuál de las siguientes metodologías no es relevante para el modelado ab initio de proteínas?
- ADinámica molecular
- BMétodos de Monte-Carlo
- CAMBER
- DClustalW
7878. ¿Cuál de los siguientes métodos computacionales no es especialmente relevante para la detección de interacciones entre proteínas?
- AIdentificación de mutaciones correlacionadas en alineamientos múltiples
- BDinámica molecular
- CPerfiles de co-expresión de proteínas
- DBúsqueda de interólogos
7979. ¿Qué estrategia de modelado de interacciones resulta más eficaz a juzgar por los resultados de CASP y CAPRI?
- ANo usar nunca información externa para re-evaluar las orientaciones obtenidas dado que siempre suele empeorar los resultados del docking automático
- BIncluir flexibilidad conformacional desde la búsqueda inicial de las orientaciones
- CUsar siempre métodos de docking ab initio, aunque haya temporales disponibles
- DIdentificar templates adecuados para el complejo y usarlos siempre que sea posible
8080. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones no es relevante para el uso de potenciales estadísticos en modelos de proteínas?
- ALa energía de un contacto entre dos residuos puede derivarse de su frecuencia en estructuras conocidas
- BLa existencia de templates adecuados depende de la estabilidad energética de las proteínas
- CLa distribución de contactos entre pares de residuos en estructuras de proteínas se puede explicar en base a la ley de Boltzmann
- DSegún la ley de Boltzmann, la probabilidad de un estado está relacionado con su energía
8181. ¿Cuál es el principal problema de una estrategia de modelado de interacciones basada en la generación de ensamblados conformacionales seguida de cálculos de docking ___ conformación?
- AQue no todas las proteínas son flexibles
- BQue sólo se puede aplicar a proteínas de membrana
- CNinguna, de hecho, es una de las estrategias más usadas para casos flexibles
- DEl coste computacional derivado del alto número de ejecuciones de docking necesarias
8282. La bioinformática estructural se refiere a…
- ALos métodos computacionales usados en el análisis de la expresión proteómica
- BLa aplicación de métodos computacionales para el análisis y predicción estructural de las proteínas y sus interacciones
- CEl conjunto de metodologías para el estudio de la estructura de los genes
- DLa aplicación de la bioinformática al estudio de compuestos de bajo peso molecular
8383. ¿Pueden dos células de un mismo organismo tener diferente proteoma?
- ANo, salvo pequeñas mutaciones en algunas proteínas
- BSí, especialmente si son de diferente tejido o se encuentran en diferentes condiciones
- CSi, pero solo en organismos en situaciones patológicas
- DNo, todas las células de un mismo organismo tienen el mismo proteoma
8484. El área de la superficie enterrada (BSA) entre dos proteínas al formar un complejo se define como:
- ALa diferencia entre el área de la superficie accesible (ASA) de las proteínas por separado y la del complejo
- BEl número de residuos enterrados en el complejo
- CLa superficie expuesta en el complejo
- DEl número de residuos que componen la superficie de interacción en el complejo
8585. ¿Qué porcentaje del proteoma humano tiene estructura 3D disponible o se puede inferir de proteínas similares?
- AMenos del 1%
- B10%
- CEntre el 1 y el 10%
- DCerca del 50%
8686. La proteómica estructural se refiere a…
- AEl análisis y determinación de la estructura 3D de todas las proteínas de un organismo
- BEl conjunto de metodologías para el análisis de la expresión proteómica
- CLa predicción estructural de las proteínas a gran escala
- DLa estructura de los genes de un organismo
8787. Los únicos ángulos flexibles de la cadena principal polipeptídica son:
- ALos ángulos diedros
- BLos ángulos phi y psi
- CLos ángulos omega y alfa
- DLos ángulos laterales
8888. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?
- ALa mayor parte de hetero-complejos son obligatorios
- BLa mayor parte de homo-complejos son obligatorios
- CTodos los complejos no obligatorios son transitorios
- DLa mayor parte de complejos obligatorios son transitorios
8989. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?
- ALa mayor parte de hetero-complejos son no obligados
- BLa mayor parte de homo-complejos son no obligados
- CTodos los complejos no obligatorios son transitorios
- DLa mayor parte de complejos obligatorios son transitorios
9090. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?
- ALa mayor parte de los complejo simétricos son homoméricos
- BLa mayor parte de los complejo simétricos son heteroméricos
- CLa mayor parte de complejos obligatorios son transitorios
- DTodos los complejos no obligatorios son transitorios
9191. La espectrometría de masas
- ASepara las proteínas de una muestra según su espectro electromagnético
- BSe basa en la conversión de la muestra a fase gas, ionización y separación de los iones según su masa y carga.
- CConsiste en la liofilización y posterior recontrucción de la mezcla
- DEs una técnica espectroscópica similar a la emisión de florescencia
9292. El método de proteómica bottom-up…
- AAplica digestión proteolítica a una mezcla proteica antes del análisis por espectrometría de masas
- BNo resulta adecuado para identificar, caracterizar o secuenciar proteínas de una muestra
- CSe conoce también como top-down
- DSe aplica normalmente a muestras que contengan una proteína purificada
9393. En un hipotético conjunto de estructuras de proteínas, se ha observado que los residuos Glu y Arg aparecen más frecuentemente cuando se encuentran a distancias cortas el uno del otro a que a distancias largas. ¿Cuál de las siguientes interpretaciones es correcta?
- ALa energía libre de Gibbs de Glu-Arg es favorable
- BEl potencial de interacción Glu-Arg es más favorable a distancias cortas
- CEl potencial de interacción Glu-Arg es independiente de su distancia
- DEl potencial de interacción Glu-Arg es más negativa a distancias largas
9494. La electroforesis en gel desnaturalizante sirve para separar las proteínas de una muestra en función de...
- ASu carga
- BSu punto isoeléctrico
- CSu peso molecular
- DSu volumen cuando están plegadas
9595. La estructura primaria de las proteínas se refiere a….
- ALa secuencia lineal de aminoácidos
- BLa composición en nucleótidos
- CEl peso molecular de la cadena peptídica
- DLa longitud de la cadena peptídica
9696. Las proteínas están formadas por…
- Aácidos nucleicos
- Baminoácidos
- Cnucleótidos
- Dgenes
9797. La cromatografía UPLC…
- Ahace referencia a la elución desde la parte superior por gravedad
- Bes más rápida y de mayor resolución que HPLC
- Cno es un tipo de cromatografía usada en proteómica
- Dpermite que el eluyente ascienda por capilaridad
9898. La energía libre de unión entre dos proteínas:
- ANo incluye la entropía configuracional durante la formación del complejo
- BDetermina la fortaleza de la interacción y está relacionada con la constante de asociación
- CEs equivalente a la constante cinética de asociación
- DNo incluye la entalpía de unión
9999. ¿Cuál es la estrategia más usada para encontrar el mejor encaje geométrico entre las superficies de dos proteínas?
- APredicción energética
- BAprendizaje automatizado y árboles automatizados
- CDinámica molecular
- DDiscretización de las superficies en matriz 3D y búsqueda de correlación basada en FFT
100100. ¿Cuál de estos métodos no permite introducir restricciones basadas en información externa para mejorar los resultados de docking?
- ApyDock
- BHADDOCK
- CPatchDock
- DFTDock
101101. Las principales ventajas del método de docking de PyDock son:
- ALa descripción energética y la fiabilidad
- BLa aplicabilidad a todo tipo de biomoléculas y versatilidad en las funciones de puntuación
- CSu rapidez y la posibilidad de centrar la búsqueda en regiones específicas
- DLa inclusión de moléculas de agua y la flexibilidad conformacional
102102. Las modificaciones postraduccionales son...
- Amodificaciones químicas que tienen lugar algunos residuos tras formarse la cadena polipeptídica
- Bmutaciones de algunos residuos después de la traducción de la cadena polipeptídica
- Ccambios conformacionales en las proteínas
- Dcambios producidos por el splicing alternativo
103103. ¿Cómo se puede evaluar la calidad del modelo estructural de una proteína obtenido en un caso de pruebas, es decir, para el que se dispone de su estructura 3D?
- ANo se puede evaluar la calidad del modelo de forma objetiva, aunque se disponga de la estructura de referencia cualquier valoración será necesariamente subjetiva.
- BSuperponer cada elemento de estructura secundaria de forma independiente y calcular el valor promedio a partir de las comparaciones individuales.
- CVisualizar las estructuras de forma individual, nunca se debe tratar de superponer un modelo y una estructura experimental.
- DComparando la RMSD entre el modelo y la estructura de referencia.
104104. Las herramientas principales para la determinación de la estructura 3D de las proteínas son:
- ACristalización de rayos-X, resonancia magnética nuclear y microscopía electrónica
- BResonancia paramagnética electrónica, cromatografía liguida y MS
- CElectroforesis y espectrometría de masas
- DMicroscopía óptica y electrónica
105105. La base de datos UniProtKB…
- AEstá basada en predicciones computacionales sobre estructura y función de proteínas
- BEs una recopilación de proteínas humanas, incluyendo variantes de splicing y mutantes.
- CContiene información y anotaciones funcionales sólo para proteínas con estructura disponible
- DContiene anotaciones de secuencia, estructura y función para todas las proteínas conocidas.
106106. ¿Cuál de estas afirmaciones no resulta especialmente útil para la identificación de estructuras molde o templates?
- ALas proteínas multi-domino requieren templates que contengan el mayor número posible de dominios
- BEs conveniente realizar búsquedas individuales para cada elemento de estructura secundaria
- CLos alineamientos múltiples de secuencia con varios posibles templates ayudan a minimizar los errores de alineamiento.
- DEl template debería ser el homólogo más cercano.
107107. Los picos obtenidos en un espectro de masas….
- ACorresponden solo a los valores masa/carga de las proteínas enteras de la muestra
- BCorresponden a los valores masa/carga de los fragmentos moleculares ionizados
- CCorresponden a los dominios de plegamiento en los que una proteína se divide
- DCorresponden fundamentalmente a las moléculas químicas añadidas en las modificaciones postraduccionales.
108108. ¿Qué porcentaje de proteínas humanas tienen estructura disponible o pueden modelarse con AlphaFold2?
- AMenos del 20% de las proteínas, excluyendo las intrínsecamente desordenadas
- BLa práctica totalidad de las proteínas, excluyendo las intrínsecamente desordenadas
- CMuy pequeño, la mayor parte de proteínas son estructuralmente desordenadas
- DAlphaFold2 solo puede modelar proteínas con templates adecuados, es decir, en torno al 50%.
109109. ¿En qué metodología se basan los excelentes resultados predicitivos de AlphaFold y AlphaFold2?
- AMecánica cuántica combinada con mecánica molecular
- BModelado comparativo refinado con métodos físico-químicos
- CIdentificación con templates mediante big data
- DAprendizaje profundo (deep learning) a partir de alineamientos múltiples de secuencia.
110110. La proteómica de expresión diferencial…
- ASolo necesita electroforesis bidimensional para identificar qué proteínas se expresan de forma diferente
- BSe usa para la identificación de variantes genéticas diferentes entre dos individuos
- CEstudia la expresión proteica solo con muestras marcadas químicamente
- DEstudia qué proteínas se expresan de forma diferente en condiciones distintas
111111. Los residuos hot-spot son aquellos que…
- AAparecen en el centro de la superficie de interacción, independientemente de su energía
- BMás contribuyen a la energía del complejo, y cuando se mutan a alanina empeoran la energía libre de unión en >1kcal/mol
- CEstablecen los primeros contactos durante la formación del complejo
- DCuando se mutan a alanina mejoran significativamente la energía libre de unión
112112. ¿Cuál de estos métodos de predicción de residuos hot-spot no necesita la estructura del complejo?
- AMAPPIS
- BROSETTA
- CNIP
- DFOLDEF
113113. Las principales ventajas del método de docking PatchDock son:
- ALa inclusión de moléculas de agua y la flexibilidad conformacional
- BLa aplicabilidad a todo el tipo de biomolecular y la versatilidad en las funciones de puntuación
- CLa descripción energética y la fiabilidad
- DSu rapidez de centrar la búsqueda en zonas específicas
114114. ¿Qué estrategia de docking es la que mejor representa el modelo de ajuste inducido?
- ASi son cambios pequeños docking seguido de refinado, pero cambios grandes, docking flexible
- BDinámica molecular para la búsqueda inicial de orientaciones
- CEl docking de cuerpo rígido, siempre que se use una función de puntuación energética
- DLa generación de ensamblados conformacionales para las proteínas que interaccionan
115115. ¿Cuál es la mayor dificultad que limita los resultados predictivos del docking?
- ALa flexibilidad conformacional al interactuar las proteínas
- BEl tamaño de las proteínas que interaccionan
- CLa baja resolución en la descripción de las coordenadas
- DLa falta de métodos de búsqueda de cuerpo rígido
116116. ¿Cuántas proteínas no redundantes se estima que contiene el proteoma humano
- Avarios millones
- B1.000.000
- C1000
- D20.000
117117. El estudio del proteoma requiere de técnicas especializadas
- ASí, son técnicas que derivan del análisis del genoma
- BNo, cualquier técnica de estudio de proteínas puede aplicar directamente a proteómica
- CSí, muchas son técnicas tradicionales usadas en el estudio de proteínas que se han adaptado para su aplicación a gran escala
- DNo, ya que solo es necesario disponer de un ordenador personal con acceso a internet
118118. ¿Qué porcentaje de las interacciones estimadas en el interactoma humano tienen estructura 3D conocida o se pueden modelar por homología?
- AMenos del 10%
- BLa mayoría de las interacciones
- CAproximadamente la mitad de las interacciones
- DPrácticamente todas las interacciones
119119. Al comparar dos proteínas homólogas. ¿Cuáles son las regiones con la estructura más conservada?
- ALas cadenas laterales de los residuos más expuestos al solvente
- BLos bucles (loops)
- CLos elementos de estructura secundaria
- DEn general, será difícil encontrar regiones estructuralmente conservadas
120120. Dos proteínas son homólogas si...
- ASon productos de genes que han evolucionado del mismo ancestro
- BTienen los residuos más importantes conservados
- CTienen la misma topología
- DNecesariamente tienen la misma función
121121. Existen varios motivos por los que las diferentes bases de datos de interacciones entre proteínas presentan a menudo resultados inconsistentes. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones no representa ninguno de dichos motivos?
- AA. En general solo se conoce una parte de todas las posibles interacciones entre proteínas
- BB. Cada base de datos se enfoca a diferentes aspectos de dichas interacciones (organismos, técnicas experimentales, sistemas, etc.)
- CC. Algunos de los datos son erróneos debido al error experimental de las técnicas de detección de interacciones entre proteínas a gran escala
- DD. Las interacciones entre proteínas de membrana resultan más difíciles de detectar
122122. ¿Cuál de las siguientes no es especialmente relevante para la caracterización biofísica de interacciones entre proteínas?
- AResonancia de plasmón de superficie o BIACORE
- BResonancia Magnética Nuclear (RMN)
- CCalorimetría de titulación isotérmica (ITC)
- DDoble híbrido de levadura
123123. ¿Cómo se podría mejorar un modelo estructural de una proteína obtenido mediante modelado comparativo?
- AModificando manualmente el alineamiento, cambiando el template principal o incluyendo nuevos templates
- BSolo se puede mejorar un modelo si se dispone de homólogos con alta similitud de secuencia (> 90%)
- CNunca se debe tratar de mejorar un modelo estructural manualmente hay que confiar en los métodos automáticos
- DConviene generar miles de modelos de forma automática y elegir uno al azar
124124. ¿Cuál de las siguientes aplicaciones computacionales no resulta especialmente útil para interpretar espectros de masas?
- AServidor web SWISS-MODEL
- BServidor web MASCOT
- CPeptideCutter
- DProteinProspector
125125. Cuando se evalúan los resultados de docking en un caso de pruebas, el valor de RMSD de ligando (ligand RMSD) de cada modelo de docking con respecto a la referencia siguiente forma:
- ASuperponiendo los receptores del modelo y referencia y calculando la RMSD entre los ligandos de modelo y referencia
- BSuperponiendo las dos proteínas del modelo de docking en las proteinas correspondientes de la referencia, y calculando la RMSD de las dos proteínas entre modelo
- CSuperponiendo las dos proteínas del modelo de docking en las proteínas correspondientes de la referencia, y calculando la RMSD entre los ligandos de modelo y referencia
- DSuperponiendo las zonas de interacción de modelo y referencia, y calculando la RMSD entre los ligandos de modelo y referencia
126126. ¿Qué tienen en común la mayor parte de métodos de refinado de modelos de docking?
- ALa inclusión de moléculas de agua durante los cálculos
- BEl uso de restricciones de distancia para limitar la búsqueda
- CLa flexibilidad conformacional de las cadenas laterales de los residuos de interacción
- DTodos usan el mismo campo de fuerzas
127127. Ejemplos de métodos de docking basados en FFT:
- AFTDock y ZDOCK
- BICM-DISCO y RosettaDock
- CHADDOCK y ATTRACT
- DPatchDock y FireDock
128128. El método de docking flexible FlexDock..
- Ano se recomienda para proteínas multi-dominio
- Bno resulta adecuado para ningún tipo de proteína flexible
- Ces adecuado para proteínas de alta flexibilidad entre dominios
- Dse usa para refinar modelos de docking de cuerpo rígido
129129. En relación a las estrategias de muestreo, la mayoría de métodos de docking entre proteínas se pueden agrupar en:
- AMétodos de dinámica molecular y el resto
- BMuestreo de interacciones entre proteínas e interacciones con otras macromoléculas
- CBasados en secuencia y en estructura
- DMétodos de búsqueda exhaustiva (basados en geometría) y de búsqueda estocástica (basados en energía)
130130. ¿Cuál de las siguientes opciones no es un componente de la cromatografía líquida?
- ABomba peristáltica
- BColumna, donde se encuentra la fase estacionaria
- CEluyente o fase móvil
- DPlaca de capa fina, donde el eluyente asciende por capilaridad
131131. La cromatografía UPLC…
- Ahace referencia a la elución desde la parte superior por gravedad
- Bes más rápida y de mayor resolución que HPLC
- Cno es un tipo de cromatografía usada en proteómica
- Dpermite que el eluyente ascienda por capilaridad
132132. El método de predicción de regiones de interacción ODA se basa en:
- ALa energía de desolvatación obtenida cuando se posiciona una proteína específica en cada residuo de la superficie
- BLa suma de las energías de desolvatación de los residuos incluidos en zonas de tamaño variable definidas alrededor de cada residuo de la superficie
- CLa suma de todos los términos energéticos obtenidos cuando se posiciona una proteína específica en cada residuo de la superficie
- DEl cálculo de potenciales estadísticos en base a la tendencia de cada residuo a interaccionar con otras proteínas
133133. Las proteínas están formadas por
- Aácidos nucleicos
- Baminoácidos
- Cnucleótidos
- Dgenes
134134. La proteómica es la ciencia que estudia…
- Alas mutaciones que tienen lugar durante la transcripción
- Blos modelos macromoleculares
- Cel conjunto de proteínas expresadas en un organismo
- Dlas interacciones entre proteínas
135135. ¿Cuáles son los métodos más usados en la caracterización de la expresión proteómica?
- A- Espectroscopia de fluorescencia y titulación por calorimetria
- B- Electroforesis en gel, cromatografía líquida y espectrometría de masa
- C- Secuenciación de Sanger y resonancia magnética nuclear
- D- Modelado molecular y docking
136136. Los espectros de masas de alta resolución…
- A- permiten la separación de picos según la composición isotópica de los elementos que componen la muestra
- B- no resultan adecuados para secuenciar péptidos
- C- solo permiten calcular la masa de cada fragmento en función de la masa atómica promedio de cada elemento que compone la muestra
- D- no se suelen usar en proteómica por su alto coste y bajo rendimiento
137137. Normalmente, cuando se evalúan los resultados de docking en un caso de pruebas, definimos un modelo de docking aceptable o cercano a la estructura nativa (near-native) de la siguiente forma:
- A- Cuando tiene un valor de RMSD de ligando con respecto a la estructura de referencia ‹ 5 Amstrongs
- B- Cuando tiene la mitad de residuos de interacción correctamente predichos
- C- Cuando tiene un valor de RMSD de ligando con respecto a la estructura de referencia < 10 Amstrongs
- D- Cuando tiene un valor de RMSD de ligando con respecto a la estructura de referencia < 20 Amstrongs
138138. Las mutaciones patológicas
- A- nunca afectan a la interacción con otras proteínas
- B- siempre afectan a la interacción con otras proteínas
- C- frecuentemente afectan a la interacción con otras proteínas
- D- rara vez afectan a la interacción con otras proteínas
139139. Algunos de los tipos de cromatografia liquida usados en proteómica son
- A- Cromatografia de fase liquido-vapor y de liofilización
- B- cromatografía de altas velocidades y de rayos X
- C- cromatografía de afinidad y de intercambio iónico
- D- cromatografía de capa fina y de absorción por capilaridad
140140. ¿Cuál de los siguientes errores no son especialmente relevantes en el modelado comparativo de proteínas?
- A- Limitaciones de los campos de fuerzas para describir la solvatación
- B- Errores de alineamiento
- C- Errores de empaquetamiento de cadenas laterales
- D- Regiones sin template o con templates no adecuado
141141. La estructura primaria de las proteínas se refiere a …
- A- la longitud de la cadena peptídica
- B- el peso molecular de la cadena peptídica
- C- la composición en nucleótidos
- D- la secuencia lineal de aminoácidos
142142. ¿Cuál de estas afirmaciones no es cierta?
- ALa glicina es muy frecuente en hélices alta
- BLos aminoácidos tienen diferentes tendencias a aparecer en diferentes tipos de estructura secundaria
- CLa prolina y la glicina son los aminoácidos con menor tendencia a aparecer en hélices alfa
- DLa glicina es muy frecuente en giros beta
143143. ¿Cuáles de los pares de métodos computacionales siguientes proporcionan el mismo tipo de información?
- A- MS-Isotope y bioDBnet
- B- Molecular Weight Calculator y ZDOCK
- C- MS-Digest y PeptideCutter
- D- UNIMOD y STAMP
144144. El método de predicción de regiones de interacción NIP se basa en:
- A- La contribución a la energía de desolvatación de cada residuo en los 100 primeros modelos de docking
- B- El cálculo de potenciales estadísticos en los 100 primeros modelos de docking
- C- La frecuencia normalizada de cada residuo en las zonas de interacción de los 100 primeras modelos de docking
- D- Cálculos de dinámica molecular para los 100 primeros modelos de docking
145145. ¿Cuál de las siguientes estrategias no es relevante para la identificación de homólogos remotos para una proteína dada?
- A- Uso de alineamientos de secuencia con matrices de sustitución específicas de posición
- B- Existencia de interacciones con proteínas comunes
- C- Existencia de punto isoeléctrico similar
- D- Uso de asociaciones funcionales
146146. ¿Cuál de los siguientes programas se basa en el uso de potenciales estadísticos?
- A- AMBER
- B- PROSA
- C- CHARMM
- D- FTDOCK
147147. Algunos de los tipos de cromatografía líquida usados en proteómica son….
- A● Cromatografía de fase líquido-vapor y liofilización
- B● Cromatografía de altas velocidades y de Rayos X
- C● Cromatografía de afinidad y de intercambio iónico
- D● Cromatografía de capa fina y de absorción por capilaridad
148148. Los principales modelos postulados para el mecanismo de unión de las proteínas son:
- A● Llave y cerradura, ajuste inducido y selección conformacional.
- B● Rígido, flexible y semi-flexible.
- C● Modelo de Levinthal y de embudo.
- D● Modelo Browniano y de Monte-Carlo.
Information
- Description
- Preguntas creadas por alumnos del máster (no son sacadas de años anteriores ni tienen relación con el posible examen real del profesor), sólo sirven para ayudar al estudio de la materia.
- Author
- ana ibanez S�nchez
- Language
- Español
- Views
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