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Karteikarten

Citoesqueleto

CLARICE BEATRIZ GONCALVES SILVA Biologia Portugiesisch 43 Karten

Karten in diesem Stapel (43)

  1. 1Citoesqueleto (definição)Conjunto de elementos responsáveis pela integridade celular e processos dinâmicos.
  2. 2Citoesqueleto (composição)Composto por proteínas acessórias e um sistema de filamentos proteicos presentes no citoplasma das células eucarióticas. Os três principais são:
    - Filamentos Intermediários
    - Microtúbulos
    - Filamentos de Actina
  3. 3Proteínas Acessórias- Reguladoras: unidades monoméricas com capacidade de se agrupar e se separar. Nos filamentos, atuam na capacidade de encurtamento e alongamento.
    - Ligadoras: ligam os filamentos uns aos outros e a outros componentes da célula.
    - Motoras: transporte de macromoléculas e organelas pelo citoplasma.
  4. 4Citoesqueleto (funções)- Aquisição da forma celular;
    - Movimentação celular;
    - Transporte de organelas e outras estruturas citoplasmáticas.
  5. 5Filamentos Intermediários (definição)Os filamentos intermediários são fibras proteicas duras e resistentes encontradas no citoplasma da maioria, mas não em todas as células animais.
    São denominadas intermediárias por causa do seu diâmetro aparente (8 a 10 nm) está entre os finos filamentos de actina e os grossos de miosina das células musculares
  6. 6Localização dos Filamentos IntermediáriosCompõem um sistema de estruturas filamentosas, no citoplasma e núcleo de células eucarióticas.
  7. 7Estrutura dos Filamentos IntermediáriosOs vertebrados têm mais de 70 genes codificando seis classes de FI, cada isoforma tem uma sequência particular de aminoácidos, mas todas essas proteínas compartilham um domínio bastão central, com domínios variáveis de cabeça - terminal globular e cauda - terminal globular.
  8. 8Domínios dos FI (descrição da estrutura)Região domínio bastão central estrutura dimétrica: consiste em uma região α-hélice que contém repetições sequenciais de sete aminoácidos regiões-hepta, com aproximadamente 310 aminoácidos.
    Região domínio bastão central tetramérica: dois dos dímeros enrolados se associam de maneira antiparalela, formando uma subunidade tetramérica através de ligações não covalentes.
    Regiões terminais carboxi e amino globulares: O domínio bastão em α-hélice desempenha papel fundamental na associação dos FI, enquanto que, os terminais globulares carboxi e amino, provavelmente determinam as funções específicas dos diferentes FI.
  9. 9Classes de Filamentos IntermediáriosOs FI citoplasmáticos das células de vertebrados podem ser agrupados em 3 classes: (1) filamentos de queratina; (2) Vimentina e filamentos relacionados a ela; (3) neurofilamentos.
  10. 10Principais Tipos de proteínas de F.I nas células de VertebradosQueratinas ácidas (células epiteliais) Função: resistência tecidual e integridade
    Queratinas básicas (células epiteliais)
    Desmina, GFAP, Vimentina ( células de origem mesenquimal, Músculos, Células gliais) Função: organização do sarcômero, integridade.
    Neurofilamentos (neurônios) Função: organização do axônio
    Lâminas (núcleo) Função: estrutura e organização do núcleo
  11. 11Filamentos Intermediários: Modificações pós-traducionaisOs FI são geralmente mais estáveis do que os filamentos de Actina ou os MTs, não exibindo o comportamento dinâmico associado com outros elementos do citoesqueleto.
    As proteínas filamentosas intermediárias frequentemente são modificadas por fosforilação, o que pode regular sua associação e desorganização dentro da célula.
    ** A fosforilação NÃO desestabiliza os neurofilamentos pois são mais estáveis e intensamente fosforilados no domínio carboxi-terminal;
  12. 12Proteínas associadas aos FI (PsAFI)são essenciais para a integridade das junções intracelulares e da célula com a matriz extracelular;
    Plectina: proteína gigante que interliga os FI uns aos outros e à membrana plasmática, microtúbulos e aos filamentos de actina.
    Desmoplaquinas e placoglobinas: formam as placas de fixação para os FI.
  13. 13Microtúbulos (definição)são polímeros longos e rígidos que se estendem por todo o citoplasma e coordenam a localização intracelular das organelas e de outros componentes celulares.
  14. 14Microtúbulos (estrutura)são constituídos por moléculas de tubulina, cada uma delas sendo um heterodímero composto de duas proteínas globulares de 55 Kd (constante de dissociação de equilíbrio), muito similares, denominadas α-tubulina e β-tubulina, fortemente ligadas por ligações não covalentes.
  15. 15Crescimento dos MicrotúbulosOs microtúbulos são compostos por unidades proteicas chamadas de tubulina, que são heterodímeros, cujas subunidades são a α-tubulina e β­-tubulina. As α-tubulina e β­-tubulina se combinam entre si e formam protofilamentos de estrutura tubular. Assim, pelo fato das unidades tubulina serem polares, elas podem sofrer polarização (agregam-se) e despolarização (separam-se). O crescimento do microtúbulo é caracterizado por essa capacidade de polarização.
  16. 16Tempo de vida de um MT e da tubulinaA meia-vida de um MT individual é de aproximadamente 10 minutos, enquanto que a vida média de uma molécula de tubulina, entre sua síntese e degradação proteolítica é superior a 20 horas.
  17. 17Estabilização Seletiva dos MTs X Polarização CelularEm células animais os MTs tendem a disseminar em todas as direções, com início no centrossomo, onde estão ancoradas suas extremidades MENOS, mudando continuamente. Um MT que tem origem do centrossomo pode ser estabilizado se sua extremidade MAIS for bloqueada, prevenindo a despolimerização.
    A polaridade celular é determinada por estruturas ou fatores localizados em regiões específicas do córtex celular que “capturam” as extremidades MAIS dos microtúbulos.
  18. 18Crescimento do MT e a Instabilidade DinâmicaÉ uma consequência do atraso da hidrólise do GTP após a ligação da tubulina. Quando um MT cresce rapidamente, moléculas de tubulina juntam-se à extremidade do polímero mais rapidamente do que o GTP. A imediata despolarização logo após a polarização é evitada pela ação de proteínas reguladoras, que impedem a saída das tubulinas quando o microtúbulo alcança o comprimento esperado, esse fenômeno é chamado de instabilidade dinâmica.
  19. 19AxôniosApresentam diâmetro uniforme, podem ter muitos centímetros de comprimento e são responsáveis pela propagação dos sinais elétricos a partir do corpo celular.
  20. 20DendritosSão prolongamentos delgados, raramente excedendo 500 µm de comprimento, cuja função consiste em receber as informações elétricas procedentes de outros neurônios e transmiti-las ao corpo celular.
  21. 21Proteínas Associadas Aos Microtúbulos (MAPs)MAPs são as proteínas acessórias dos microtúbulos. Sua função é tanto para estabilizar os microtúbulos, como para mediar sua interação com outros componentes celulares. Como existem diversas funções de MAPs, é possível localizá-las tanto em vários tipos de células, quanto em células bastante específicas.
  22. 22CLASSES de MAPs - Isoladas do Cérebro1. proteínas HMV: com peso molecular de 200.000 a 300.00 ou mais, que incluem MAP-1 e a MAP-2;
    2. proteínas tau: com peso molecular entre 55.000 a 62.000.
    Ambas as classes possuem dois domínios; um deles se liga aos MTs e o outro, auxilia na ligação do MT a outros componentes celulares; as proteínas MAPs estabilizam os MTs por inibirem a liberação da tubulina das suas extremidades. Além das citadas, muitas outras MAPs têm sido descritas, algumas funcionando como componentes estruturais e outras, como proteínas motoras.
  23. 23CaseínasTransporte de organelas na mitose e meiose e no transporte de vesículas sinápticas ao longo dos axônios. São moléculas constituídas por 2 cadeias pesadas e 2 cadeias leves. As cadeias pesadas tem regiões longas α-helicoidal que se entrelaçam; a cabeça globular amino terminal são domínios motores da molécula. Já a cauda é responsável pela ligação a outros componentes celulares (vesículas membranosas, organelas) que são transportadas ao longo dos MTs pela ação das quinesinas.
  24. 24DineínasEstão envolvidas com o transporte de organelas e com a mitose, sendo relacionadas com as dineínas ciliares, proteínas motoras dos cílios e flagelos. A Dineína é uma molécula constituída por 2 ou 3 cadeias pesadas complexadas com um número variável de polipeptídios leves e intermediários.
  25. 25Cílios (definição)São apêndices finos, semelhantes a cabelos, contendo em seu interior um feixe de MTs; estendem-se a partir da superfície de muitos tipos de células. A função basal consiste na movimentação e alimentação da célula.
  26. 26Flagelos (definição)Flagelos dos espermatozóides e de muitos protozoários são muito semelhantes aos cílios na sua estrutura interna. As células normalmente possuem um ou dois flagelos para a sua locomoção.
  27. 27MOVIMENTO dos Cílios e FlagelosO movimento dos cílios se dá em um padrão similar a um chicote, já o dos flagelos são em um formato ondulatório. O movimento de ambos é produzido pela curvatura de seu núcleo, chamado axonema, que é composto por microtúbulos e suas proteínas associadas. Servem para alimentação e locomoção do organismo.
  28. 28Corpúsculos Basais (definição)São estruturas cilíndricas, com 0,2 um de largura e 0,4um de comprimento. Nove grupos de 3 MTs, fundidos em tripletes formam a parede do corpúsculo e cada um inclina-se para dentro, como lâminas de uma turbina.
  29. 29Filamentos de Actina (características)- Diâmetro: de 7 a 9 nm;
    - Mais flexíveis que os microtúbulos;
    - Formados a partir de tímeros de actina G.
  30. 30Filamentos de Actina (contribuições)- Estabelecem a forma das células.
    - FA corticais formam uma trama sobre a membrana plasmática.
    - FA transportam organelas.
    - Desempenham funções durante a motalidade celular.
    - Participam da citocinese.
    - Contratilidade das células musculares estriadas.
    - Contração das células musculares cardíacas.
    - Aparelho contrátil das células musculares lisas.
    - Apresentes no citoesqueleto dos eritrócitos.
  31. 31ActinaProteína de tamanho médio, mais abundante nas células eucarióticas. Podem ser encontradas como monômeros livres ou como polímeros em filamentos de actina, essenciais para funções celulares como contração e mobilidade.
  32. 32Tipos de Actina- ATP-G-actina
    - ADP-G-actina
    - ATP-F-actina
    - ADP-F-actina.
    - Cada molécula de Actina contém Mg+2 complexado com ATP ou ADP
  33. 33Filamentos de actina-FCorados negativamente para observação ao MET, a actina-F aparece como “duas hélices compactas de moléculas de actina-G, retorcidas ente si”, originando um filamento longo, flexível, cujo diâmetro varia entre 7 a 9 nm.
  34. 34Filamentos de actina-F (polaridade)Devido à orientação dos monômeros de Actina-G, o Filamento de Actina assume uma estrutura Polar, com duas extremidades diferentes:
    - Menos: Relativamente inerte e de crescimento lento. (“cabeça-de-seta ou penetrante”)
    - Mais: Crescimento rápido (5 a 10X). (“farpada”)
  35. 35Polimerização e DespolimerizaçãoAssociação e Dissociação de monômeros de actina em ambos os lados do filamento de actina. Processos simultâneos que entram em "equilíbrio" quando atingem a concentração crítica de monômeros.
  36. 36Concentração crítica de monômeros (Cc)Estado de equilíbrio onde Koff = Cc x Kon
  37. 37Treadmilling (definição)Fenômeno indicado pela diferença de concentração crítica de monômeros necessários para a polimerização em ambas as extremidades do filamento.
  38. 38Treadmilling (por que ocorre?)A velocidade de crescimento da extremidade MAIS é mais rápida do que a extremidade MENOS. Além disso, a dissociação de actina-ADP é maior do que a actina-ATP, resultando na diferença de concentração.
  39. 39Citoesqueleto de ActinaÉ organizado em feixes e redes. Os filamentos arranjados em feixe são originados na superfície celular. Quando vão para o interior da célula, os feixes se reorganizam para formar redes.
  40. 40Proteínas Cortadoras (mecanismo de atuação)Grupo de proteínas que se liga aos filamentos de actina e controla seu crescimento, cortando-os em fragmentos menores. A proteína cortadora permanece ligada à extremidade MAIS de um dos fragmentos resultantes.
  41. 41Quepe (CAP)"Capa" na extremidade do filamento. É uma ligação que o mantém estável. Impede a polimerização para uma das extremidades.
  42. 42Filamentos de Actina (mecanismos de regulação)Gelsolina e Cofilina: principais proteínas cortadoras/quepes.
  43. 43Gelsolina e a CofilinaEssas proteínas ligam-se ao GPI, assim, são impedidas de atuarem sobre os filamentos de actina. Após a hidrólise do GPI, as proteínas são liberadas, e ficam livres para atuarem no corte dos filamentos.

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Biologia Karteikarten am Citoesqueleto , erstellt von CLARICE BEATRIZ GONCALVES SILVA am 01/11/2021.
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