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Proteínas
Karten in diesem Stapel (33)
- 1Ligações peptídicas entre vários aminoácidos formam que tipo de conformação?Primária
- 2As características das ligações peptídicas tornam a cadeia.... (2 características)Co-planar e rígida
- 3Qual a ligação mais provável, cis ou trans?Trans pois nesta conformação não existem impedimentos estéreos que ocorrem na conformação cis.
- 4Qual é o aminoácido que torna a conformação cis mais estável?Prolina, devido à sua rigidez.
- 5Refira entre que ligações ocorrem os ângulos de ligação phi e psi.O phi diz respeito ao ângulo de ligação entre o átomo de azoto e o de carbono-alfa. O psi corresponde ao ângulo entre o carbono-alfa e o carbono carboxílico.
- 6As interações entre os átomos constituintes da cadeia polipeptídica resulta em que tipo de estruturas?Estruturas secundárias. Consoante as propriedades das ligações peptídicas, as cadeias podem-se organizar sob a forma de:
- Hélice alfa
-Cadeias Beta
-Loops
.Random Coil - 7Quais os ângulos de torção das Hélices alfa?O phi é de -60 e o psi de -50.
- 8Quais os resíduos envolvidos em pontes de hidrogénio, nas hélice alfa?Todos excepto o primeiro e o último.
- 9Para que lado se enrolam as hélices alfa?Podem enrolar-se tanto para a esquerda como para a direita, no entanto o mais habitual é se enrolarem para a direita; a excepção são as proteínas fibrosas.
- 10Quais os ângulos de torção das cadeias beta?O phi é de -140 e o psi é de -130.
- 11Os ângulos de torção das cadeias beta tornam-as mais____(1)____, impedindo a ____(2)____ entre os vários aminoácidos da ____(3)____ cadeia.1. Estendidas
2. Ligação de hidrogénios
3. Mesma - 12Para onde se encontram orientados os grupos R das cadeias beta?Para fora da cadeia, em direções opostas, não havendo interações entre eles.
- 13Qual a características principal dos loops?Alteram a direção da cadeia polipeptídica.
- 14Quando nos referimos a conformação tridimensional, estamos a falar de que estruturas?Estruturas terciárias.
- 15Descreva estruturas supra-secundárias?Também tomam a designação de motivos. São combinações de duas a quatro estruturas secundárias sucessivas, que contactam entre si com um arranjo geométrico específico e podem ou não associar-se a uma função em particular.
- 16Defina domínios.São estruturas locais compactadas que resultam do agrupamento de várias estruturas supra-secundárias.
- 17O que é uma estrutura quaternária?Estrutura que resulta da associação de duas ou mais cadeias polipetídicas entre si, para formar a proteína.
- 18O que é uma proteína monomérica?Formada por única cadeia polipeptídica (subunidade) e não apresenta estrutura quaternária.
- 19O que é uma proteína multimérica?Uma proteína com duas ou mais subunidades. Pode ainda dividir-se em homomérica (mesmo tipo de subunidades) ou heteromérica (subunidades distintas).
- 20De que está dependente as funções das várias proteínas?Das interações existentes entre as diferentes partes das proteínas pois condicionam a sua conformação.
- 21As ligações nas proteínas podem ser...Covalentes e não covalentes.
- 22Caracterizes as ligações covalentes das proteínas. Dê um exemplo aplicado ao caso específico.São um tipo de ligação química caracterizada pela partilha de um ou mais pares de eletrões entre átomos, causando uma atração mútua entre eles, que mantêm a molécula resultante fortemente unida. Como exemplo podemos referir as pontes de enxofre.
- 23Quais os principais tipos de ligações não covalentes presentes nas proteínas? Caracterizes as ligações não covalentes no geral.As ligações não covalentes são fracas mas necessárias para a estabilização da estrutura da proteína. De entres as ligações não covalentes, distingui-mos:
-Interações eletroestáticas;
-Pontes de Hidrogénio;
-Forças de Van der walls;
-Interações hidrofóbicas - 24Caracterizes a ligação não covalente: interações eletrostáticas.Englobam as ligações iónicas entre os grupos com cargas diferentes, as ligações de hidrogénio que podem ser dentro da mesma cadeia polipeptídica, entre cadeias diferentes ou ainda envolvendo os átomos da ligação peptídica.
- 25Caracterizes a ligação não covalente: Forças de Van der WaalsOcorrem quando dois átomos não carregados se encontram na vizinhança um do outro e a sua nuvem eléctrica influência a outra, levando à criação de um dipolo transitório, fazendo com os dois núcleos se aproximem um do outro.
- 26Caracterizes a ligação não covalente: Interações Hidrófobas.Formam-se quando as moléculas apolares se juntam para minimizar o contacto com solventes polares.
- 27Caracterizes a ligação não covalente: Pontes de HidrogénioFormam-se quando o átomo de H é partilhado entre átomos eletronegativos.
- 28A nível organizacional, as proteínas podem dividir-se em:-Proteínas fibrosas (as tais que viram para a esquerda)
- Proteínas globulares
-Proteínas membranares - 29A grande maioria das proteínas humanas pertence ao grupo das proteínas globulares. Fale acerca destas proteínas.Têm forma esférica ou globular e contém vários domínios. Apresentam cadeias beta e hélices alfa que se ligam entre si através de loops. Regra geral o núcleo hidrofóbico e uma superfície hidrofílica que as tornam solúveis em água.
- 30Caracterize proteínas membranares.São constituídas por um domínio hidrofóbico que fica em contacto com os fosfolípidos e um domínio hidrofílico que fica fora da membrana plasmática. estas proteínas são difíceis de serem trabalhados pelo seu carácter insolúvel.
- 31Caracterizes proteínas fibrosas.Arranjo de cadeia polipeptídica em fibra, sendo normalmente formadas por várias cadeias enroladas. São moléculas insolúveis.
- 32O processo de folding proteíco inicia-se com uma proteína desnaturada que passa por estados intermédios até chegar à forma nativa. Este processo pode não ser espontâneo. Explique o que acontece nesses casos.Neste processo são necessárias proteínas especializadas - molecular chaperones. Estas moléculas facilitam a adquisição da conformação correta ou fornecem microambientes nos quais o folding é possível de acontecer.
- 33O que é a Hsp70?É um chaperone abundante em células em choque por elevadas temperaturas. Liga-se às regiões hidrófobicas e invita o folding errado.
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- Beschreibung
- Vestibular Bioquimica (Proteínas e Aminoácidos) Karteikarten am Proteínas, erstellt von Nádia Albino am 05/02/2016.
- Erstellt von
- Nádia Albino
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