Karteikarten
Vorlesung 05 - Strukturproteine und Enzyme
Karten in diesem Stapel (21)
- 1Proteinevolution
- 2Evolution der PrimärsequenzEvolution: zwischen den Spezies
konservierte AS, die für die Proteinstruktur oder – funktionwichtig sind - 3Quaternäre Struktur –weitere Assemblierung der Proteinketten• Bildung von großen Komplexen für
komplexere Funktionen
•Bessere 3D Anordnung der
funktionellen Gruppen
• Synthese von kleineren Einheiten –Vorteile gegenüber Synthese von sehr
langen Ketten
• Effizienz: wenig fehlerhaft bei der
Synthese und Faltung; Defekte in einer
Untereinheit (subunit) können durch de Austausch einer einzigen Untereinheit
behoben werden. - 4Beispiele für Quaternäre Strukturen
- 5Quaternäre Strukturen ‐Definitionen- Proteine aus mehreren identischen
monomeren Unterheiten–Oligomere, Multimere
- Protomere kleinste nicht kovalent verbundene
Protein oder Polypeptideinheiten
- Meistens nicht kovalente
Wechselwirkungen, manchmal auch
Disulfidbrücken
- Rotationssymmetrie, aber keine
Spiegel‐oder Inversionssymmetrie,
da aus chiralen Aminosäuren aufgebaut - 6SpiegelsymmetrieIn Proteinen gibt es keine
Spiegelsymmetrie - 7Quaternäre Strukturen ‐ C-Symmetrie
- 8Quaternäre Strukturen ‐ D-Symmetrie
- 9Quaternäre Strukturen ‐ andere Symmetrie
- 10Klassifizierung von ProteinenFUNKTIONELL
- Enzyme: Katalysieren chemische
Reaktionen (z.B. im Stoffwechsel)
-Strukturproteine: Gerüstproteine für
biologische Strukturen (z.B. in Keratin,
Collagen)
- Transporter: Verteilung von Molekülen
in der Zelle und im Organismus (z.B. in Ionenkanälen)
-Rezeptoren: Signaltransduktion, vor
allem an Membranen (z.B. Rhodopsin)
- Abwehr: Schutz gegen fremde Proteine/
Angreifer (z.B. Immunoglobuline)
STRUKTURELL
- Globulär: Komplexe Faltungsmuster,
wenig reguläre und repetitive
Tertiärstruktur
- Fibrillär: Strukturproteine mit
einfachen, repetitiven Faltungsmustern
ZELLULÄRE LOKALISIERUNG
- Membranproteine: Wasserunlöslich, in
Membranen lokalisiert (z.B. Rhodopsin)
- Lösliche Proteine: Wasserlöslich,
überall in der Zelle vorkommend - 11Fibrilläre Proteine: α‐Keratin
- 12α‐Keratin 1
- 13α‐Keratin 2
- 14Entstehung von Dauerwellen• Brechen der Disulfidbrücken mit
Thioglycol
• Reoxidation mit Wasserstoffperoxid
resultiert in verändertem Disulfidverknüpfungsmuster - 15Kollagen• häufigstes Protein in Säugern
(Knochen, Haut, Knorpel, Sehnen,
Gefäße)
• extrazelluläres Protein aus unlöslichen Fasern, verschiedene Polypeptidketten
genetisch kodiert
• ca. 30 Varianten ‐gewebespezifisch
• Typ I (negative Gesamtladung) und
Typ II (positive Ladung); Typ I häufiger
• Typisches Motiv: Gly‐X-Y (X oft Pro und
Y oft Hyp), meist ca. 1000 Reste, keine
α-Helix wegen Prolin!
• Drei linksgängige Helices, rechtsgängig umeinander zur Superhelix gewunden – leicht ausgedehnte Konformation, wegen sterischer Hinderung der Proline - 16Aminosäurezusammensetzung von Kollagen bestimmt die Struktur• Jede dritte AS durchquert das Zentrum
der 3‐Helices; sehr eng verpackt, Platz
nur für Gly
• hydrophobe Wechselwirkungen im
Inneren der Helix sind die Triebkraft für die Faltung
• Hülle von Wassermolekülen um die
Tripelhelix wirkt stabilisierend
(Interaktion mit Hyp) - 17Kollagen ‐Quervernetzung• tripelhelicale Struktur bewirkt Zugfestigkeit
• je nach Gewebe sind Kollagenmoleküle
zu Fasern oder Schichten
zusammengelagert
• kovalente Quervernetzung zwischen
den einzelnen Fibrillen –schlechte Wasserlöslichkeit - 18IntramolekularIntramolekular bedeutet "innerhalb eines Moleküls."
- 19intermolekularsich zwischen zwei oder mehr Molekülen abspielend
- 20Kollagen –Faltung- Aufheizen und Abkühlen erzeugt
Gelatine!
- keine korrekte Registrierung der Trimere mehr möglich
• Procollagen: N‐und C- terminale globuläre Erweiterungen (ca. 100 bzw. 300 Reste)
• Faltung über Reißverschluss-artigen Mechanismus vom C‐zum N-Terminus
• Exocytose, proteolytische Abspaltung der globulären Domänen - 21Zusammenfassung1.Quaternärstrukturen sind multimere nicht‐kovalente Komplexe von Polypeptidketten mit
Rotationssymmetrie.
2. Proteinevolution zeigt in der
Primärsequenz funktionelle oder
strukturgebende Bereiche an,
Eigenschaften der Aminosäuren (hydrophob, hydrophil, polar, sauer, basisch) sind entscheidende Kriterien,
um Veränderungen zu klassifizieren.
3. Strukturgebende Proteine wie
α‐Keratin oder Kollagen sind
Faserproteine.
4. α‐Keratin ist eine linksgängige
superspiralisierte Helix aus zwei
rechtsgängigen α-Helices, oft
Disulfid‐verknüpft.
5. Kollagen ist eine rechtsgängige
superspiralisierte Tripelhelixaus drei
linksgängig gewundenen
Polypeptidketten mit dem
Aminosäurewiederholungsmotiv Gly‐X‐Y (X oft Pro und Y oft Hyp).
6. Verknüpfung zwischen den Kollagen-Ketten beeinflusst die Kollagenstabilität
und –funktion je nach Gewebetyp.
Informationen
- Beschreibung
- Biochemie Karteikarten am Vorlesung 05 - Strukturproteine und Enzyme, erstellt von Mai H am 10/08/2016.
- Erstellt von
- Mai H
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