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Proteínas

Lucas Laybs Introdução à Bioquímica Portugiesisch 26 Karten

Karten in diesem Stapel (26)

  1. 1O que são1. Macromoléculas de grande importância para os seres vivos e mais abundantes nas células.
    2. Estão presentes na forma de enzimas, transporte, reserva, motilidade, estrutural, defesa e regulação.
  2. 2Classificação quanto à função1. Enzimas: Constituem a classe de proteínas que exibem atividade catalítica;
    2. Proteínas transportadoras: Transportam açúcares, lipídios, oxigênio, etc.
    3. Proteínas nutrientes e de armazenamento: Fornecem nutrientes para o desenvolvimento dos organismos;
    4. Proteínas contráteis ou de motilidade: Responsáveis pela contração muscular, mudança de forma da célula e deslocamento;
    5. Proteínas estruturais: Atuam como como filamentos fornecendo suporte, resistência e proteção às células e tecidos;
    6. Proteínas de defesa: Defendem o organismo contra a invasão de de outras espécies;
    7. Proteínas reguladoras: Ajudam a regular a atividade celular ou fisiológica;
  3. 3Classificação quanto à conformaçãoRefere-se ao arranjo espacial dos átomos na estrutura química das proteínas
    1. Globulares: cadeia polipeptídica compacta, dobrada e são solúveis em água;
    2. Fibrosas: cadeias filamentosas individuais, alongadas, unidas por ligações cruzadas formando estrutura estável e quase insolúvel;
  4. 4Classificação quanto aos produtos de hidrólise1. Simples: formadas somente por aminoácidos;
    2. Conjugadas - possuem em sua estrutura
    aminoácidos e compostos de origem não proteica (glicoproteínas, fosfoproteínas, lipoproteínas, etc);
  5. 5Albumina sérica1. proteína globular simples;
    2. presente no plasma sanguíneo;
    3. secretada pelo fígado;
    4. maior proteína do plasma humano;
    5. corresponde a 60%
    6. Função de transportar compostos hidrofóbicos no sangue como ácidos graxos e esteroides das proteínas do plasma;
  6. 6Queratina1. proteína fibrosa simples;
    2. Insolúvel;
    3. Principal componente da epiderme, do cabelo e das unhas;
  7. 7Histonas1. proteínas simples;
    2. ricas em aminoácidos básicos;
    3. carregas positivamente em pH fisiológico;
    4. •Formam ligações iônicas com o DNA (negativamente carregado);
  8. 8Estrutura geral da proteína conjugadaPorção proteica (apoproteína) ligada a um composto não proteico (grupamento prostético) formando uma HOLOPROTEÍNA
  9. 9Glicoproteínas1. proteínas conjugadas;
    2. possuem como grupo prostético glicídios ligados covalentemente;
    3. cadeias de glicídios são lineares ou ramificadas;
  10. 10Exemplos de glicoproteínas1. Glicoproteínas globulares de membrana: são receptoras para hormônios, transporte, reconhecimento célula-célula;
    2. Mucina: presente no trato gastro intestinal e no aparelho urogenital, possui função de lubrificante biológico (proteção);
    3. Colágeno: glicoproteína fibrosa e rígida, possui resíduos de hidroxilisina que podem conter ligados glicose ou galactose;
  11. 11FosfoproteínasProteínas conjugadas que contém fosfato
  12. 12LipoproteínasProteínas cujo grupo prostético é lipídico
  13. 13MetaloproteínasProteínas cujo grupo prostético contém um metal ligado diretamente aos aminoácidos
  14. 14CromoproteínasProteínas cujo grupo prostético forma um complexo colorido
  15. 15Classificação quanto a estrutura física1. Estrutura primária;
    2. Estrutura secundária;
    3. Estrutura terciária;
    4. Estrutura quaternária;
  16. 16Estrutura primária1. Sequência de de resíduos de aminoácidos que formam a molécula de uma proteína;
    2. É o nível de estrutura mais simples a partir do qual todos os outros derivam;
  17. 17Estrutura secundária1. É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da cadeia polipeptídica;
    2. A folha β pregueada é mantida por ligações de H intercadeias que se dispõem perpendicularmente à espinha dorsal;
    3. A α-hélice é mantida pelas ligações de H intracadeias que se formam entre átomos de duas ligações peptídicas próximas;
  18. 18O que afeta a estabilidade da α-hélice na estrutura proteica secundária?1. Repulsão eletrostática entre resíduos de aminoácidos sucessivos com grupo R com a mesma carga;
    2. Volume dos grupos R adjacentes Hidrofóbicos;
    3. Ocorrência de resíduos de Prolina e Glicina;
  19. 19Estrutura terciária1. Resulta do arranjo tridimensional da estrutura proteica estabilizada por interações entre os radicais dos aminoácidos;
  20. 20Estrutura quaternária1. Estrutura proteica resultante da interação de duas ou mais subunidades polipeptídicas (protômeros). O arranjo tridimensional de cada cadeia polipeptídica apresenta os três níveis estruturais citados;
  21. 21Desnaturação Proteica ReversívelAlteração da estrutura da proteína sem ruptura das ligações peptídicas
  22. 22Agentes Desnaturantes1. Físicos: Alterações de temperatura, Raio-X, Ultra-som;
    2. Químicos: Ácidos e bases fortes, Detergentes (SDS e uréia), redutores das ligações S-S, etc;
  23. 23Em que é feito a extração proteicaEm solução aquosa ou em tampão
  24. 24Como é feita a purificação proteicaPrecipitação com sais e procedimentos cromatográficos
  25. 25Caracterização Bioquímica da proteína puraDeterminação da massa molecular e do pI por eletroforese; quantificação da composição dos aminoácidos; identificação dos aminoácidos terminais; sequência de aminoácidos da(s) cadeia(s) polipeptídica(s); etc
  26. 26Caracterização BiológicaDeterminação das atividades biológicas (antitumoral, anti-inflamatória, antimicrobiana, etc)

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Beschreibung
Introdução à Bioquímica Karteikarten am Proteínas, erstellt von Lucas Laybs am 28/03/2019.
Erstellt von
Lucas Laybs
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