Karteikarten
Vorlesung 07 - Enzyme
Karten in diesem Stapel (22)
- 1Erhöhung von Reaktionsgeschwindigkeiten durch Enzyme
- 2Eigenschaften der Enzyme
- 3Enzyme erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen
- 4Wie setzen Enzyme die Aktivierungsenergie herab? Eigenschaften des aktiven Zentrums
- 5Bindungsmodelle für den Enzym‐Substrat‐Komplex
- 6Induced fitAls Induced fit bezeichnet man die Konformationsänderung im aktiven Zentrum eines Enzyms, die durch das Substrat induziert wird.
- 7Spezifität des aktiven Zentrums
- 8Cofaktoren
- 9Cofaktoren BSP
- 10Cofaktoren Def.Als Cofaktor bezeichnet man eine niedermolekulare Substanz, die zum Ablauf einer (bio)chemischen Reaktion beiträgt. Cofaktoren können kovalent oder nicht-kovalent an ein Enzym oder Protein gebunden oder in dieses eingelagert sein. Im Verlauf der Reaktion bleiben sie entweder unverändert oder werden mit umgesetzt.
- 11Metalle als Cofaktoren
- 12Metallionen erhöhen den Ionisierungsgrad des WassersMetallionen wirken in wässrigen Lösungen sauer, da koordinierte Wassermoleküle leicht Protonen abgeben.
- Koordination von Wasser an Zink senkt
den pKs‐Wert von 15.7 auf 7! - 13Enzymnomenklatur Übersicht- Unsystematische Enzymnamen, nicht immer Aussage über die Aktivität
- Systematische Namen: Enzym- Substratname + Endung ‐ase oder Enzym‐katalyt. Aktion + Endung – ase
• Trypsin, Chymotrypsin (Proteolytische Enzyme) – spalten Peptidbindungen
• ATPase‐hydrolysiert ATP
• ATP Synthetase‐synthetisiert ATP
• Lactatdehydrogenase ‐oxidiert Lactat
durch Dehydrierung
• Catalase (H2O2 zu H2O und O2) - 14Enzymnomenklatur
- 15Sechs Hauptklassen von Enzymen
- 16Untersuchung von Geschwindigkeiten von Enzymreaktionen1913 Leonor Michaelis und Maud Menten schlagen ein einfaches Modell vor,
kinetische Eigenschaften der Enzyme zu
charakterisieren - 17Bestimmung der Relation zwischen Anfangsgeschwindigkeit und Substratkonzentration
- 18Michaelis‐Menten‐Kinetik
- 19Doppelt‐reziprokes Diagramm: Lineweaver‐Burk-Auftragung
- 20Bedeutung der enzymkinetischen Parameter
- 21Enzyme mit diffusionskontrollierter Geschwindigkeit
- 22Zusammenfassung1. Enzyme katalysieren chemische
Reaktionen, indem sie die
Aktivierungsenergie herabsetzen.
2. Induced fit oder Schlüssel‐Schloss‐Prinzip beschreiben als Modelle die
sowohl geometrisch als auch
stereospezifische Enzym‐Substrat‐Wechselwirkung im aktiven Zentrum.
3. Holoenzyme tragen essentielle
Cofaktoren.
4. Metalle als Cofaktoren können die
Reaktivität von Wasser im aktiven
Zentrum verändern.
5. Das Michaelis‐Menten‐Modell
beschreibt das kinetische Verhalten
vieler Enzyme.
6. Die Geschwindigkeit der
Produktbildung ergibt sich aus der
Michaelis‐Menten-Gleichung.
7.kcat/KM ist ein Maß für die katalytische Effizienz, schnelle Enzymreaktionen sind diffusionskontrolliert.
Informationen
- Beschreibung
- Biochemie Karteikarten am Vorlesung 07 - Enzyme, erstellt von Mai H am 10/08/2016.
- Erstellt von
- Mai H · Aug 2016
- Aktualisiert
- 6 Jan 2017
- Aufrufe
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