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Vorlesung 07 - Enzyme

Mai H Biochemie Alemán 22 fichas

Vorlesung 07 - Enzyme

Fichas del conjunto (22)

  1. 1Erhöhung von Reaktionsgeschwindigkeiten durch EnzymeErhöhung von Reaktionsgeschwindigkeiten durch Enzyme
  2. 2Eigenschaften der EnzymeEigenschaften der Enzyme
  3. 3Enzyme erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzenEnzyme erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen
  4. 4Wie setzen Enzyme die Aktivierungsenergie herab? Eigenschaften des aktiven ZentrumsWie setzen Enzyme die Aktivierungsenergie herab? Eigenschaften des aktiven Zentrums
  5. 5Bindungsmodelle für den Enzym‐Substrat‐KomplexBindungsmodelle für den Enzym‐Substrat‐Komplex
  6. 6Induced fitAls Induced fit bezeichnet man die Konformationsänderung im aktiven Zentrum eines Enzyms, die durch das Substrat induziert wird.
  7. 7Spezifität des aktiven ZentrumsSpezifität des aktiven Zentrums
  8. 8CofaktorenCofaktoren
  9. 9Cofaktoren BSPCofaktoren BSP
  10. 10Cofaktoren Def.Als Cofaktor bezeichnet man eine niedermolekulare Substanz, die zum Ablauf einer (bio)chemischen Reaktion beiträgt. Cofaktoren können kovalent oder nicht-kovalent an ein Enzym oder Protein gebunden oder in dieses eingelagert sein. Im Verlauf der Reaktion bleiben sie entweder unverändert oder werden mit umgesetzt.
  11. 11Metalle als CofaktorenMetalle als Cofaktoren
  12. 12Metallionen erhöhen den Ionisierungsgrad des WassersMetallionen wirken in wässrigen Lösungen sauer, da koordinierte Wassermoleküle leicht Protonen abgeben.
    - Koordination von Wasser an Zink senkt
    den pKs‐Wert von 15.7 auf 7!
  13. 13Enzymnomenklatur Übersicht- Unsystematische Enzymnamen, nicht immer Aussage über die Aktivität
    - Systematische Namen: Enzym- Substratname + Endung ‐ase oder Enzym‐katalyt. Aktion + Endung – ase
    • Trypsin, Chymotrypsin (Proteolytische Enzyme) – spalten Peptidbindungen
    • ATPase‐hydrolysiert ATP
    • ATP Synthetase‐synthetisiert ATP
    • Lactatdehydrogenase ‐oxidiert Lactat
    durch Dehydrierung
    • Catalase (H2O2 zu H2O und O2)
  14. 14EnzymnomenklaturEnzymnomenklatur
  15. 15Sechs Hauptklassen von EnzymenSechs Hauptklassen von Enzymen
  16. 16Untersuchung von Geschwindigkeiten von Enzymreaktionen1913 Leonor Michaelis und Maud Menten schlagen ein einfaches Modell vor,
    kinetische Eigenschaften der Enzyme zu
    charakterisieren
  17. 17Bestimmung der Relation zwischen Anfangsgeschwindigkeit und SubstratkonzentrationBestimmung der Relation zwischen Anfangsgeschwindigkeit und Substratkonzentration
  18. 18Michaelis‐Menten‐KinetikMichaelis‐Menten‐Kinetik
  19. 19Doppelt‐reziprokes Diagramm: Lineweaver‐Burk-AuftragungDoppelt‐reziprokes Diagramm: Lineweaver‐Burk-Auftragung
  20. 20Bedeutung der enzymkinetischen ParameterBedeutung der enzymkinetischen Parameter
  21. 21Enzyme mit diffusionskontrollierter GeschwindigkeitEnzyme mit diffusionskontrollierter Geschwindigkeit
  22. 22Zusammenfassung1. Enzyme katalysieren chemische
    Reaktionen, indem sie die
    Aktivierungsenergie herabsetzen.
    2. Induced fit oder Schlüssel‐Schloss‐Prinzip beschreiben als Modelle die
    sowohl geometrisch als auch
    stereospezifische Enzym‐Substrat‐Wechselwirkung im aktiven Zentrum.
    3. Holoenzyme tragen essentielle
    Cofaktoren.
    4. Metalle als Cofaktoren können die
    Reaktivität von Wasser im aktiven
    Zentrum verändern.
    5. Das Michaelis‐Menten‐Modell
    beschreibt das kinetische Verhalten
    vieler Enzyme.
    6. Die Geschwindigkeit der
    Produktbildung ergibt sich aus der
    Michaelis‐Menten-Gleichung.
    7.kcat/KM ist ein Maß für die katalytische Effizienz, schnelle Enzymreaktionen sind diffusionskontrolliert.

Información

Descripción
Biochemie Fichas sobre Vorlesung 07 - Enzyme, creado por Mai H el 10/08/2016.
Creado por
Mai H · ago 2016
Actualizado
6 ene 2017
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