Digestão e absorção das proteinas

Digestão e absorção das proteinas

1. Tipos de estruturas nas proteínas

   • Primária
     • Sequência linear dos aminoácidos
   • Terciária
     • Dobras na estrutura secundária faz os aminoácidos adiquirirem aspecto tridimensional
   • Secundária
     • Sequência helicoidal dos aminoácidos
   • Quaternária
     • Formada pela união de cadeias polipeptidicas de aminoácidos, formando assim proteína com configuração complexa

2. Digestão das proteínas

   • 1º Estômago
     • Primeira etapa
       • O estômago produz HCL, que transforma o ph ente 1.6 a 3.2, extremamente ácido para que ocorra a desnaturação das moléculas deixando linear. Excreta e sintetiza a enzima pepsina começa a clivagem (quebra) das ligações que unem os aminoácidos
   • 3 º Jejuno e Íleo
     • Quinta etapa
       • As proteínas para serem absorvidas, passam pela parede da membrana celular da borda em escova do intestino para cairem na corrente sanguinea
   • 2º Duodeno
     • Segunda etapa
       • Com a chegada do quimo, ocorre a liberação da enzima enteroquinase pelas células intestinais. Ripsina ativa, quimotripsina, eslastase, carboxipeptidases e aminopeptidases.
         • - A enteroquinase ativa uma enzima do pâncreas, a tripsina que desencadeia reações de ativação, em cascata, das demais enzimas pancreáticas proteolíticas, responsáveis pela quebra das proteínas
           • Estas enzimas vão promover a absorção na borda em escova
     • Terceira etapa
       • Borda em escova ( intestino delgado): As enzimas Proteolíticas, atuam sobre os aminoácidos que serão absorvidos pela borda em escova através dos entereócitos.
     • Quarta etapa
       • Ocorre a digestão dos dipeptídeos e dos tripeptídeos, através das enzimas dipeptidase e tripeptidase que ficam localizadas intracelularmente no intestino delgado através dos enterócitos

3. Enzimas proteolíticas

   • Endopeptidase
     • Hidrolizam as ligações peptídicas internas quebrando as proteínas em fragmentos cada vez menores
   • Exopeptidase
     • Age somente nas extremidades da molécula proteica (nas primeiras ligações peptídicas), retirando o último aminoácido da extremidade. Exs: Carboxipeptidase e Aminopeptidas

4. Locais de absorção dos aminoácidos

   • Estômago no caso dos aminoácidos compostos nas proteínas, cadeias polipeptídicas
   • E na corrente sanguínea através transporte ativo ou por difusão

5. Formas de absorção dos aminoácidos

   • Existem aminoácidos livres dentro das células epiteliais antes de passarem, por difusão, para a corrente sanguínea.
   • Nas células epiteliais por transporte ativo secundário, dependende de Na+, outros são transportados ativamente por eles mesmos. Os dipeptídeos e tripeptídeos podem ser transportados, ainda, por um simporte junto com H+.

6. Definição

   • Proteínas são macromoléculas formadas por até 20 aminoácidos diferentes, unidos por ligação peptídica

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