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Proteínas

Thales Soares Portugiesisch

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Proteínas

Aminoácidos
- São compostos orgânicos que possuem em suas moléculas os agrupamentos carboxila -COOH e Amino -NH2
- Classificação
  - Aspecto nutricional
    - Essenciais
      - O organismo não produz,obtidos na dieta. Fenilalanina, Triptofano, Leucina, Isoleucina, Valina, Lisina, Metionina, Treonina
    - Condicionalmente Essenciais
      - São AAs NÃO-ESSENCIAS que se tornam essenciais em determinadas situações. As necessidades do organismo excedem a capacidade do corpo em produzi-los, sendo obtidos pela dieta. Estes são: Glutamina, Arginina, Histidina, Taurina, Prolina, Tirosina, Glicina, Serina, Cistina e Cisteína
    - Não-Essenciais
      - O corpo produz, atendendo a demanda do organismo. Estes são: Asparagina, Alanina, Ácido Aspártico, Ácido Glutâmico
  - Destino no Metabolismo
    - Glicogênico
      - Se transformam em glicose: Alanina, Arginina, Cisteína, Histidina, Metionina, Treonina e Valina
    - Cetogênico
      - Se transformam em corpos cetônicos: Lisina e Lisina
    - Glicocetogênico
      - Podem se transformar em glicose ou em corpos cetônicos: Isoleucina, Tirosina, Triptofano, Fenilalanina
- Características
  - Anfóteros
    - Reagem tanto com ácido quanto com bases formando sais orgânicos
  - Zwitterions
    - Em solução, os AAS livres existem como Zwitterions, íons nos quais o grupo amino esta positivamente carregado e o grupo carboxílico está negativamente carregado
São substâncias formadas por um conjunto de aminoácidos ligados entre si através de ligações peptídicas
Por meio das ligações peptidicas é gerada uma interação entre duas moléculas menores (monômeros) de aminoácidos( Dipeptideos),três moléculas( Tripeptideos) ou quatro ou mais moléculas de AA formando, dessa maneira, uma macromolécula denominada proteína.
Digestão
- Fases
  - 1° Inicia no estômago - Pepsina ( HCl transforma pepsinogênio em pepsina )
  - 2° Lúmen Intestinal - Enzimas proteolíticas secretadas pelo pâncreas - Tripsinogênio, Quimotripsinogênio, Proelastase e Procarboxipeptidase a e b
  - 3° Células de borda em escova do epitélio intestinal = Enzimas Proteolíticas secretadas pela mucosa do intestino delgado - di e tripeptidases
Desnaturação
- Quebra de ligação de hidrogênio
- "Desenrolamento da molécula"
Valor Nutricional das proteínas
- Ausência de toxicidade e fatores antinutricionais
- Digestibilidade de proteínas e absorção dos aminoácidos
- Composição em aminoácidos
- Disponibilidade dos aminoácidos - Conformação
Classificação
- Papel Biológico
  - Estrutural
    - Muitas estruturas nos seres vivos são compostas por proteínas, caso da membrana plasmática, presente em células com composição lipoproteiva
  - Hormonal
    - São substâncias reguladoras, de natureza proteica. Possuímos muitos hormônios no organismo
  - Defesa
    - Proteínas de defesa, anticorpos= Imunoglobulinas
  - Contração Muscular
    - É o deslizamento dos filamentos proteicos de actina sobre os filamentos proteicos de miosina. Essas Proteínas são indispensáveis para que ocorra a contração
  - Impermeabilização de superfícies
    - A proteína queratina é a responsável por impermeabilizar nossa pele, unhas e pelos
  - Coagulação Sanguínea
    - Protombina , Tromboplastina e fibrinogênico são exemplos de proteínas que participam do mecanismo da coagulação do sangue
  - Transporte de gases respiratórios
    - Pigmentos respiratórios, nome genérico dado as proteínas que realizam o transporte de oxigênio e gás carbônico
  - Enzimática
    - A maioria das enzimas é de natureza proteica
    - Enzimas
      - Isoenzimas ou isozimas
        São enzimas que catalizam a mesma reação, mas diferem na sua estrutura primária e/ou na composição de suas subunidades
      - Propriedades
        Especificidade
        Cada enzima cataliza uma reação bioquímica específica
        São específicas para cada tipo de substrato (reagente) A atividade catalítica depende da integridade da conformação nativa da proteína
      - São catalizadores, aceleram as reações no metabolismo, diminuindo a energia que ativa as reações
        Grupos funcionais na catalise
        Algumas enzimas dependem de co-fatores para realizar sua função
        Coenzimas Metálicas
        Semelhantes ao Fe+2 heme na hemoglobina
        Íons metálicos ( Fe+2,Mg+2 ou Zn+2
        Coenzimas
        Moléculas orgânicas não-proteica, participam na catálise fornecendo grupos funcionais ,semelhante a cadeia lateral dos aminoácidos
      - Fatores que influenciam a atividade enzimática
        Exemplos de fatores: Tempo: Enzima em contato com o substrato,mais produtos serão produzidos, PH e temperatura
      - Inibição enzimática
        Diversos tipos de substâncias podem reduzir a atividade das enzimas. A substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, interferindo na sua atividade catalítica
        Tipos de inibição
        Inibição Irreversível
        Atividade enzimática inativada definitivamente
        Inibição Reversível
        As moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes,que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua atividade posteriormente
        Inibição não competitiva
        Esta substância pode ligar-se tanto a enzima, quanto ao complexo enzima-substrato , mas num sítio de ligação diferente
        Inibição competitiva
        Os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima
      - Mecanismos de ação das enzimas
        Modelo de encaixe " induzido "para a ligação do substrato
        A ligação do substrato com a enzima induz mudanças temporárias na forma do sítio ativo de modo a permitir a perfeita união do substrato
        Sítio ativo é uma fenda na enzima
        Modelo de chave e fechadura para a ligação de substrato
        O sítio de ligação do substrato contém resíduos de AA arranjados em uma superfície tridimensional complementar que "reconhece" o substrato e o liga por : Múltiplas interações hidrofóbicas, interações eletrostáticas, ou pontes de hidrogênio
- Perspectiva nutricional
  - Completas
    - Apresentam todos AA essenciais em quantidades adequadas para o seu desenvolvimento e manutenção : Seus derivados são Carnes, leite e ovos
  - Parcialmente Completas
    - Fornecem AA em quantidades suficientes apenas para manutenção orgânica: Seus derivados são cereais e oleaginosas
  - Incompletas
    - Não fornecem AA essenciais para suprir a demanda do organismo. Ex: Gelatina
  - Quanto a estrutura espacial
    - Estrutura Primária
      - Sequência de AA em uma cadeia polipeptídica
    - Estrutura secundária
      - Estruturas dobradas sobre si mesmas que se formam em um polipeptídico, esta estrutura não envolve átomos do grupo R
      - Tipos
        Alfa-hélice
        Folha beta-pregueada
    - Terciária
      - Baseia-se no envolvimento tridimensional de um polipeptídeo: É a conformação espacial da proteína com um todo. Possíveis interações entre diferentes resíduos de AA: Ponte de dissulfeto, ponte de hidrogênio
    - Quaternária
      - Conformação espacial da molécula dada pela interação entre diferentes cadeias polipeptídicas de uma proteína. Somente proteínas feitas de duas ou mais cadeias apresentam estrutura quaternária
- Quanto a composição
  - Proteínas derivadas
    - Originam-se a partir de outras por desnaturação ou hidrolise ( Proteoses ou as peptonas,formadas durante a digestão)
  - Proteínas Simples
    - São homoproteínas, constituídas exclusivamente por AA. Ex: Queratina, encontrada nos cabelos e unhas
  - Proteínas conjugadas
    - são heteroproteínas constituídas por um grupo prostético ( não proteico ) mais AA
    - Lípoproteínas, grupo prostético, lipídio, ex: LDL
    - Nucleoproteínas, grupo prostético, ácido nucleico, ex: Ribonucleoproteínas
    - Fosfoproteínas, grupo prostético, ácido fosfórico, ex: Caseína
    - Cromoproteínas, grupo prostético, Pigmento, ex: Hemoglobina, hemocianina e citocromos
    - Metaloproteínas, grupo prostético, íons metálicos, ex: Ferritina
    - Glicoproteínas, grupo prostético, Carboidratos, ex: mucina( muco )