Proteínas

Proteínas

1. Proteínas são polímeros complexos compostos por aminoácidos (aa) unidos entre si.

   • Aminoácidos
     • são um grupo amino, um grupo carboxílico, uma cadeia lateral R, ligados a um carbono saturado (Cα). Podem ser encontrados 20 diferentes aa em PTNs
       • Além dos 20 aa descritos existe um novo aa recentemente descrito a SELENOCISTEÍNA, portanto a combinação destes 21 aa em diferentes sequencias corresponde a formação das proteínas.
     • Classificação
       • Essenciais
         • Não essenciais
           • Condicionalmente essenciais
             • Em algumas situações clínicas, ocorre o aumento dos seus requerimentos, como sua quantidade não é suficiente para atender a demanda, tornam-se condicionalmente essenciais.
           • São produzidos pelo organismo humano em q de suficiente para atender demanda orgânica.
         • Não podem ser sintetizados, desta forma, DEVEM SER INGERIDOS.
           • Através da Alimentação
       • Classificação Metabólica
         • Glicogênicos podem ser transformados em glicose: - Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina,treonina e valina
         • Cetogênicos = podem se transformar em corpos cetônicos: - Leucina e Lisina.
         • Glicocetogênicos =podem se transformar em glicose ou em corpos cetônicos - fenilalanina,tirosina,triptofano, isoleucina.
     • Faz a síntese proteica adequada que é necessário tanto os AA essenciais como os não-essenciais.
       • Além da síntese proteica, quase todos AA tem funções específicas no organismo
         • TRIPTOFANO – Precursor da niacina (B3 ) e do neurotransmissor serotonina. METIONINA – síntese de carnitina, precursor da cisteína. FENILALANINA – Precursor da tirosina (tiroxina e epinefrina) e da melanina. ARGININA – Síntese de ureia no fígado. HISTIDINA – Histamina. ARGININA+GLICINA+METIONINA = CREATININA – Fosfato de creatina (reservatório de energia muscular). GLUTAMINA – Nutrição de enterócitos e células do SI, integridade da mucosa intestinal.
     • AMINOÁCIDOS DE CADEIA RAMIFICADA - AACR; Servem de substrato para síntese protéica; Melhoram massa muscular; Melhoram o balanço nitrogenado; Melhora função imune.

2. Considerado o 1º nutriente essencial para o organismo.

3. As proteínas tem diferentes funções

   • Catalisadoras:São as mais numerosas e especializadas atuando como biocatalizadores das reações químicas;
   • Transporte: Transferrina, Hb, Mb, albumina
   • Proteção: Imunoglobulinas, anticorpos
   • Estrutural: Colageno e Elástina.
     • Como as glicoproteínas que formam parte das membranas. • As histonas que formam parte dos cromossomas • O colágeno, do tecido conjuntivo fibroso. • A elastina, do tecido conjuntivo elástico. • A queratina da pele.
   • Hormonal: Insulina e glucagon /Hormônio do crescimento/Calcitonina
   • Contração: Actina e miosina

4. Classificação estrutural

   • Primária
     • Sequência de AA em uma cedeia peptídica
   • Terciária
     • Corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma. Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido o enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica.
   • Secundária
     • São estruturas dobradas sobre si mesmas, que se formam um polipeptídico, não envolvendo átomos do gropo R
       • Tipos: Afa- hélice e Folha Beta-pregueada
   • Quaternária
     • Passa a existir somente quando uma proteína possui duas ou mais estruturas terciárias.
       • Esta estrutura é mantida pelas mesmas forças que determinam as estruturas secundárias e terciárias.
   • Classificação Nutricional
     • Completas
       • Apresentam todos os aas essenciais ao homem em quantidades adequadas a seu crescimento e manutenção, são aquelas derivadas de: Carne, lete (caseína), ovos (albumina), peixes, aves.
     • Totalmente Incompletas
       • Não fornecem aas essenciais em quantidade suficiente nem mesmo para a manutenção do organismo. Ex.: gelatina.
     • Parcialmente completas
       • Fornecem aas em quantidade suficiente apenas à manutenção orgânica, são aquelas derivadas de leguminosas, oleaginosas, cereais.
     • Digestibilidade
       • É a medida da porcentagem das proteínas que são hidrolisadas pelas enzimas digestivas e absorvidas na forma de AA ou qq outro composto nitrogenado, sendo: * Origem animal: 90 a 95% * Origem vegetal: valores inferiores; Feijão: 50-75% Milho: 67%
       • Digestão
         • • 1ª início estômago – pepsina (HCl transforma pepsinogênio em pepsina);
         • 2º lúmen intestinal – enzimas proteolíticas que são secretadas pelo pâncreas (tripsinogênio, chimotripsinogênio, proelastase e procarboxipeptidase a E b.
         • 3º células de borda em escova do epitélio intestinal = enzimas proteolíticas que são secretadas pela mucosa do intestino delgado =di e tripeptidases.
         • Apenas no período neonatal é que o intestino consegue absorver proteínas na forma integral (imunoglobulinas). Após este período é necessário que as proteínas sejam hidrolisadas à aa, di e tripeptídeos.
     • Fatores que Afetam a Digestibilidade de PTN e a Biodisponibilidade de aas para o Organismo
       • A proporção de nitrogênio ingerido que será absorvido após a ingestão.

5. Absorção

   • Ocorre por toda a mucosa intestinal (a maior parte ocorre na porção superior do intestino delgado). É quase total até o final do jejuno • Após a entrada nos enterócitos* parte é metabolizada no próprio enterócitos e parte vai para o fígado pela veia porta.

6. Enzimática

   • As enzimas, em geral, fornecem: Controle de velocidade; Especificidade; e Regulação para as reações no corpo.
     • Elas geralmente são PTNs que agem como catalisadores
       • Mas algumas moléculas de ácidos ribonucleicos, denominadas ribozimas, tem também atividade catalítica.
       • As reações catalisadas por enzimas têm 3 etapas básicas: 1) ligação de substrato: E + S = ES; 2) conversão do substrato ligado em produto ligado: ES = EP; 3) liberação do produto: EP = E + P.
         • O sítio de ligação do substrato contém resíduos de aas arranjados em uma superfície tridimensional complementar que “reconhece” o substrato e o liga por: Múltiplas interações hidrofóbicas; interações eletrostáticas; ou pontes de hidrogênio.
           • À medida que o substrato se liga, as enzimas sofrem uma alteração conformacional (“encaixe induzido”) que reposiciona as cadeias dos aas no sítio ativo e o nº das ligações de interação.
             • Estado Transitório
               • Após serem ativados apresentam nível máximo de Energia que é maior do que o substrato ou do produto

7. A qualidade nutricional das proteínas, depende de alguns fatores...

   • Da composição em aminoácidos; Da disponibilidade dos aminoácidos → conformação; Da digestibilidade de proteínas e absorção dos aminoácidos; Da ausência de toxicidade e fatores antinutricionais.

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