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ENZIMAS
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ENZIMAS
são grupos de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica com atividade intra ou extracelular,que normalmente tem funções catalisadoras.
aceleram a reação por diminuírem sua energia de ativação
reação expontânea: energia dos produtos e menor do que a dos reagentes
Para o produto acontecer , o reagente passa por um estado intermediário, de maior energia
Estado de Transição
- e a energia necessária para formar o complexo ativado
- Eat=E-Epr
- (Eat) é a diferença a energia necessária para que a reação tenha inicio(E) e a energia contida nos reagentes (Epr)
- A energia da ativação é um obstáculo.
- Reação vai ocorrer quando romper as ligações do reagentes
- quando a colisão entre partículas dos reagentes com orientação favorável ocorre com energia igual ou superior
- energia de ativação e a energia necessária para formar o complexo ativado
- Os catalisadores aceleram a velocidade da reação, sem alterar a proporção entre reagentes e produtos do final da reação
- não são consumidos no processo
- Os catalisadores aceleram a velocidade da reação, sem alterar a proporção entre reagentes e produtos do final da reação
- energia de ativação e a energia necessária para formar o complexo ativado
- quando a colisão entre partículas dos reagentes com orientação favorável ocorre com energia igual ou superior
- Reação vai ocorrer quando romper as ligações do reagentes
- A energia da ativação é um obstáculo.
- (Eat) é a diferença a energia necessária para que a reação tenha inicio(E) e a energia contida nos reagentes (Epr)
- Eat=E-Epr
- e a energia necessária para formar o complexo ativado
LIGAÇÃO ENZIMA- SUBSTRATO
- Tamanho se diferenciam entre as moléculas de enzimas e as de seus substratos
- As enzimas são MACROMOLÉCULAS PROTEICAS
- Massa molares 10.000
- SITIO ATIVO: formado por uma cavidade de forma definida, revestidas por cadeias de aminoácidos, algumas ajudam a ligar o substrato
- A estrutura do SITIO ATIVO é responsável pela especificidade e que faz a enzima reconhecer seu substrato
- Uma molécula para se aceita como substrato, deve ter uma forma complementar à do sitio ativo
- contem grupos químicos que estabelecem ligações perfeitas com as cadeias laterais de aminoácidos do sitio ativo.
- A ligação do substrato induz na conformação de enzimas, de encaixe perfeito adquirindo uma nova configuração, ideal para catalise
- inibidores enzimáticos pode ser diminuída pela ação da substância
- ALOSTERICOS
- Encontrados nas células de papel regulador
- INIBIDORES : irreversíveis ,REAGEM COM AS ENZIMAS , LEVANDO A UMA IN ATIVAÇÃO PRATICAMENTE DEFINITIVA
- INIBIDORES IRREVERSIVEIS :Tem propriedade terapêuticas.
- INIBIDORES COMPETITIVOS (IC)
- Produzem complexo enzima-inibidores(EIC)
- Complexo (EIC) jamais gera produto e a atividade enzimática ficara diminuindo,proporcionalmente a função de enzima ligada ao inibidor
- EVENTOS MUTUALMENTE EXCLUSIVOS
- LIGAÇÃO DO INIBIDOR
- LIGAÇÃO DO SUBSTRATO
- Moléculas de enzimas liberadas, ela se associara a nova molécula de substrato ou de inibidor
- concentração e afinidades entre enzima ao substrato
- VELOCIDADE DE REAÇÃO FICARA REDUZIDA
- Se a concentração do substrato for muito grande em relação do inibidor competitivo, a probabilidade de formação do complexo ES e praticamente 100%
- E tudo se passa como se não houvesse inibidor presente no meio de reação
- Se a concentração do inibidor competitivo for exageradamente alta em relação à concentração do substrato, a probabilidade da enzima livre ligar-se ao substrato será , praticamente nula e a velocidade da reação sera zero
- Muitas bactérias patogênicas sintetizam o acido fólico e o substrato de uma das etapas das vias é o P-aminobenzoato(PABA)
- A sulfanilamida atua como inibidor competitivo da enzima que catalisa a reação(adi-hidropeteroato sintase) bloqueando a sinsete de acido fólico
- A deficiência desse composto torna a bactéria incapaz de se reproduzir
- essa via não e necessária no organismo animal
- INIBIDORES NÃO COMPETITIVOS: Pertence a essa classe não guardam semelhança estrutural com o substrato da reação que inibem
- Ligação agrupamento que não pertencem ao centro ativo, está ligação altera a estrutura enzimática ,inviabilizando a catalise
- (INC) é a cadeia lateral de um aminoacido
- Mesmo inibidor pode atuar sobre um grande números de enzimas
- CAFATORES ENZIMATICOS:a maioria das enzimas necessitam da associação com outra molécula ou ions para exercer seu papel catalitico
- COFATORES
- IONS METALICOS
- COENZIMAS
- LIGAÇÃO CONVALENTES=GRUPO PROSTÉTICO
- enzimas cataliticamente ativa completa (proteína +co-fatore/ou coenzima)HOLOENZIMA
- REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMATICA:(PLASMA ,TRATO DIGESTIVO= zIMOGENIOS
- Para a propriedade de enzima é necessária a hidrolise de determinadas ligações peptidixcas, com a remoção de um segmento da cadeia de aminoacidos
- PEPSINA:são sentetizads como zimogenios
- PEPSINOGENIOQUE ORIGINA PEPSINA NA CAVIDADE GASTRICA, POR REMOÇÃO DE 42 RESIDUOS DE AMINOACIDOS, SOB AÇÃO DE IONS h+
- zimogênios - enzima processa se fora dA CELULA
- PEPSINA:são sentetizads como zimogenios
- Para a propriedade de enzima é necessária a hidrolise de determinadas ligações peptidixcas, com a remoção de um segmento da cadeia de aminoacidos
- REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMATICA:(PLASMA ,TRATO DIGESTIVO= zIMOGENIOS
- enzimas cataliticamente ativa completa (proteína +co-fatore/ou coenzima)HOLOENZIMA
- LIGAÇÃO CONVALENTES=GRUPO PROSTÉTICO
- COENZIMAS
- IONS METALICOS
- COFATORES
- CAFATORES ENZIMATICOS:a maioria das enzimas necessitam da associação com outra molécula ou ions para exercer seu papel catalitico
- Mesmo inibidor pode atuar sobre um grande números de enzimas
- (INC) é a cadeia lateral de um aminoacido
- Ligação agrupamento que não pertencem ao centro ativo, está ligação altera a estrutura enzimática ,inviabilizando a catalise
- A sulfanilamida atua como inibidor competitivo da enzima que catalisa a reação(adi-hidropeteroato sintase) bloqueando a sinsete de acido fólico
- Muitas bactérias patogênicas sintetizam o acido fólico e o substrato de uma das etapas das vias é o P-aminobenzoato(PABA)
- Se a concentração do inibidor competitivo for exageradamente alta em relação à concentração do substrato, a probabilidade da enzima livre ligar-se ao substrato será , praticamente nula e a velocidade da reação sera zero
- E tudo se passa como se não houvesse inibidor presente no meio de reação
- Se a concentração do substrato for muito grande em relação do inibidor competitivo, a probabilidade de formação do complexo ES e praticamente 100%
- VELOCIDADE DE REAÇÃO FICARA REDUZIDA
- concentração e afinidades entre enzima ao substrato
- EVENTOS MUTUALMENTE EXCLUSIVOS
- Complexo (EIC) jamais gera produto e a atividade enzimática ficara diminuindo,proporcionalmente a função de enzima ligada ao inibidor
- Produzem complexo enzima-inibidores(EIC)
- INIBIDORES COMPETITIVOS (IC)
- ASPIRINA: transfere seu grupo ACETINA para o grupo (OH) de um resíduo de serina de molécula de Cicloxigenase,inativando-a.
- Esta enzima participa da via da síntese de plostaglandina
- INIBIDORES IRREVERSIVEIS :Tem propriedade terapêuticas.
- muitos medicamentos de uso corrente na pratica terapêutica se baseiam nos inibidores
- ALOSTERICOS
- inibidores enzimáticos pode ser diminuída pela ação da substância
- A ligação do substrato induz na conformação de enzimas, de encaixe perfeito adquirindo uma nova configuração, ideal para catalise
- contem grupos químicos que estabelecem ligações perfeitas com as cadeias laterais de aminoácidos do sitio ativo.
- SITIO ATIVO: formado por uma cavidade de forma definida, revestidas por cadeias de aminoácidos, algumas ajudam a ligar o substrato
- Massa molares 10.000
- As enzimas são MACROMOLÉCULAS PROTEICAS
- Tamanho se diferenciam entre as moléculas de enzimas e as de seus substratos
Informationen
- Beschreibung
- Desenvolvimento pessoal e trabalhista maria Mindmap am ENZIMAS, erstellt von maria de belem pinto oliveira am 22/04/2019.
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- maria de belem pinto oliveira
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- Erstellt von maria de belem pinto oliveira · 20 Apr 2019
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- Kopiert von maria de belem pinto oliveira · 22 Apr 2019
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