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ENZIMAS

maria de belem pinto oliveira maria Desenvolvimento pessoal e trabalhista Portuguese

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ENZIMAS

  1. são grupos de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica com atividade intra ou extracelular,que normalmente tem funções catalisadoras.

  2. aceleram a reação por diminuírem sua energia de ativação

  3. reação expontânea: energia dos produtos e menor do que a dos reagentes

  4. Para o produto acontecer , o reagente passa por um estado intermediário, de maior energia

  5. Estado de Transição

    • e a energia necessária para formar o complexo ativado
      • Eat=E-Epr
        • (Eat) é a diferença a energia necessária para que a reação tenha inicio(E) e a energia contida nos reagentes (Epr)
          • A energia da ativação é um obstáculo.
            • Reação vai ocorrer quando romper as ligações do reagentes
              • quando a colisão entre partículas dos reagentes com orientação favorável ocorre com energia igual ou superior
                • energia de ativação e a energia necessária para formar o complexo ativado
                  • Os catalisadores aceleram a velocidade da reação, sem alterar a proporção entre reagentes e produtos do final da reação
                    • não são consumidos no processo
  6. LIGAÇÃO ENZIMA- SUBSTRATO

    • Tamanho se diferenciam entre as moléculas de enzimas e as de seus substratos
      • As enzimas são MACROMOLÉCULAS PROTEICAS
        • Massa molares 10.000
          • SITIO ATIVO: formado por uma cavidade de forma definida, revestidas por cadeias de aminoácidos, algumas ajudam a ligar o substrato
            • A estrutura do SITIO ATIVO é responsável pela especificidade e que faz a enzima reconhecer seu substrato
            • Uma molécula para se aceita como substrato, deve ter uma forma complementar à do sitio ativo
              • contem grupos químicos que estabelecem ligações perfeitas com as cadeias laterais de aminoácidos do sitio ativo.
                • A ligação do substrato induz na conformação de enzimas, de encaixe perfeito adquirindo uma nova configuração, ideal para catalise
                  • inibidores enzimáticos pode ser diminuída pela ação da substância
                    • ALOSTERICOS
                      • Encontrados nas células de papel regulador
                      • INIBIDORES : irreversíveis ,REAGEM COM AS ENZIMAS , LEVANDO A UMA IN ATIVAÇÃO PRATICAMENTE DEFINITIVA
                        • INIBIDORES IRREVERSIVEIS :Tem propriedade terapêuticas.
                          • INIBIDORES COMPETITIVOS (IC)
                            • Produzem complexo enzima-inibidores(EIC)
                              • Complexo (EIC) jamais gera produto e a atividade enzimática ficara diminuindo,proporcionalmente a função de enzima ligada ao inibidor
                                • EVENTOS MUTUALMENTE EXCLUSIVOS
                                  • LIGAÇÃO DO INIBIDOR
                                  • LIGAÇÃO DO SUBSTRATO
                                  • Moléculas de enzimas liberadas, ela se associara a nova molécula de substrato ou de inibidor
                                    • concentração e afinidades entre enzima ao substrato
                                      • VELOCIDADE DE REAÇÃO FICARA REDUZIDA
                                        • Se a concentração do substrato for muito grande em relação do inibidor competitivo, a probabilidade de formação do complexo ES e praticamente 100%
                                          • E tudo se passa como se não houvesse inibidor presente no meio de reação
                                            • Se a concentração do inibidor competitivo for exageradamente alta em relação à concentração do substrato, a probabilidade da enzima livre ligar-se ao substrato será , praticamente nula e a velocidade da reação sera zero
                                              • Muitas bactérias patogênicas sintetizam o acido fólico e o substrato de uma das etapas das vias é o P-aminobenzoato(PABA)
                                                • A sulfanilamida atua como inibidor competitivo da enzima que catalisa a reação(adi-hidropeteroato sintase) bloqueando a sinsete de acido fólico
                                                  • A deficiência desse composto torna a bactéria incapaz de se reproduzir
                                                  • essa via não e necessária no organismo animal
                                                  • INIBIDORES NÃO COMPETITIVOS: Pertence a essa classe não guardam semelhança estrutural com o substrato da reação que inibem
                                                    • Ligação agrupamento que não pertencem ao centro ativo, está ligação altera a estrutura enzimática ,inviabilizando a catalise
                                                      • (INC) é a cadeia lateral de um aminoacido
                                                        • Mesmo inibidor pode atuar sobre um grande números de enzimas
                                                          • CAFATORES ENZIMATICOS:a maioria das enzimas necessitam da associação com outra molécula ou ions para exercer seu papel catalitico
                                                            • COFATORES
                                                              • IONS METALICOS
                                                                • COENZIMAS
                                                                  • LIGAÇÃO CONVALENTES=GRUPO PROSTÉTICO
                                                                    • enzimas cataliticamente ativa completa (proteína +co-fatore/ou coenzima)HOLOENZIMA
                                                                      • REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMATICA:(PLASMA ,TRATO DIGESTIVO= zIMOGENIOS
                                                                        • Para a propriedade de enzima é necessária a hidrolise de determinadas ligações peptidixcas, com a remoção de um segmento da cadeia de aminoacidos
                                                                          • PEPSINA:são sentetizads como zimogenios
                                                                            • PEPSINOGENIOQUE ORIGINA PEPSINA NA CAVIDADE GASTRICA, POR REMOÇÃO DE 42 RESIDUOS DE AMINOACIDOS, SOB AÇÃO DE IONS h+
                                                                            • zimogênios - enzima processa se fora dA CELULA
                        • ASPIRINA: transfere seu grupo ACETINA para o grupo (OH) de um resíduo de serina de molécula de Cicloxigenase,inativando-a.
                          • Esta enzima participa da via da síntese de plostaglandina
                    • muitos medicamentos de uso corrente na pratica terapêutica se baseiam nos inibidores

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Desenvolvimento pessoal e trabalhista maria Mind Map on ENZIMAS, created by maria de belem pinto oliveira on 22/04/2019.
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  • Created by maria de belem pinto oliveira · Apr 20, 2019
  • Copied by maria de belem pinto oliveira · Apr 20, 2019
  • Copied by maria de belem pinto oliveira · Apr 22, 2019
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