Proteínas

Proteínas

1. Polímeros complexos compostos por

   • AMINOÁCIDOS
     • Digestão
       • 1º estômago - pepsina
       • 2º lúmen intestinal - enzimas proteolíticas secretadas pelo pâncreas
       • 3º células de borda em escova do epitélio intestinal - enzimas proteolíticas secretadas pela mucosa do intestino delgado
       • As enzimas não são secretadas na forma ativa
         • pró-enzimas ou zimogênios
       • pela ação de outros compostos, são ativadas pela perda de uma parte da cadeia polipeptídica por meio de uma hidróliseparcial
       • Apenas no período neonatal é que o intestino consegue absorver PTN na forma integral (imunoglobulinas), após este período é necessário que as PTN sejam hidrolisadas à aa, di e tripeptídeos
         • As enzimas que atuam no processo são endo e exopeptidases e em geral primeiro as endopeptidases atuam depois as exopeptidases. A secreção de enzimas proteolíticas parece ser regulada pela presença de PTN da dieta no intestino delgado
     • Metabolismo
       • As PTN da dieta são absorvidas em AA no estômago e no intestino
         • AA absorvidos pelo epitélio intestinal, transferidos para a circulação e captada pelas células
           • Utilizados para síntese proteica e outros compostos contendo nitrogênio
             • Os esqueletos de carbono dos AA também são oxidados para gerar energia
               • O nitrogênio é convertido em uréia e em outros produtos de excreção de nitrogênio
       • Em relação ao destino
         • Glicogênicos
           • podem ser transformados em glicose
         • Cetogênicos
           • podem se transformar em corpos cetônicos
         • Glicocetogênicos
           • podem se transformar em glicose ou em corpos cetônicos
     • Estrutura
       • Um grupo amino
         • Um grupo carboxílico
           • Uma cadeia lateral R
             • de dimensão e características variáveis
             • ligados a um carbono saturado (Cα)
             • O grupamento R é o responsável pela polaridade da molécula
       • Podem ser encontrados 20 diferentes aminoácidos em PTNs
       • O carbono central é um carbono assimétrico que pode existir na configuração L (de Levo ou esquerda) ou D (de dextro ou direita)
         • Nos mamíferos todos os AA são levógenos (L)
           • o grupo amino está para a esquerda
           • o grupo carboxílico no topo das estruturas
         • Endogenamente os AA são sintetizados na forma de L-aa, porém o processamento de alimentos podem ser encontrados D-aa e isso contribui para a redução na absorção proteica, pois D-aa não são absorvidos, contribuindo portanto para reduzir o valor nutricional de proteínas
       • Cadeia Ramificada - AACR
         • Servem de substrato para síntese protéica
           • Melhoram massa muscular
             • Melhoram o balanço nitrogenado
               • Melhora função imune
     • Composição
       • 1 ou + cadeias polipeptídicas lineares contendo centenas de AA divididos em
         • Essenciais
           • São aqueles que o organismo não pode produzir
             • Arginina
               • Lisina
                 • Metionina
                   • Fenilalanina
                     • Treonina
                       • Triptofano
                         • Isoleucina
                           • Leucina
                             • Valina
         • Não Essenciais
           • São produzidos pelo organismo humano
             • Alanina
               • Ácido Aspártico
                 • Ácido Glutâmico
                   • Glutamina
         • Condicionalmente Essenciais
           • em algumas situações clínicas, ocorre o aumento dos seus requerimentos, como sua quantidade não é suficiente para atender a demanda
             • Cisteína
               • Glicina
                 • Histidina
                   • Prolina
                     • Serina
                       • Taurina
                         • Tirosina
       • Para a síntese proteica adequada é necessário tanto os AA essenciais como os não-essenciais
         • Não há reserva de AA livres no organismo, qualquer quantidade acima das necessidades para a síntese proteica celular será metabolizada
           • Na célula, existe um “pool” metabólico de AA que pode ser utilizado quando for necessário
             • O contínuo estado de síntese e degradação de PTN "TURNOVER” é necessário para manter esse pool de AA

2. 17% do peso corporal

3. ENZIMAS

   • Condições fundamentais
     • 1- O organismo precisa se replicar
     • 2- precisa ser capaz de catalisar as reações
   • Substratos
     • Ligações reversíveis
     • Específicas para seus substratos
     • Centrais em processos biológicos
     • Atuam em sequência organizada
     • A atividade catalítica depende da integridade da conformação nativa da proteína
     • Muitas enzimas requerem cofatores: inorgânicos e orgânicos
       • COENZIMAS
         • São complexos de moléculas orgânicas não-protéicas que participam na catálise fornecendo grupos funcionais, muito semelhantes às cadeias laterais dos aas
         • Nos humanos, em geral (mas não sempre) elas são sintetizadas a partir de vitaminas
   • Reações catalisadas
     • Ligação de substrato: E+S <--> ES
     • Conversão do substrato ligado em produto ligado : ES <--> EP
       • Embora as enzimas possam ser modificadas durante a participação nessa sequência de reação, elas retornam a sua forma original no final
     • Liberação do produto: EP <--> E+P
   • ISOENZIMAS OU ISOZIMAS
     • Catalisam a mesma reação, mas que diferem na sua estrutura primária e/ou na composição de suas subunidades
       • Agem em tecidos diferentes, porém no mesmo substrato
         • Tipo M
           • Tecidos anaeróbicos
             • Músculo esquelético e fígado
         • Tipo H
           • Tecidos aeróbicos
             • Músculo cardíaco
   • Reação no sítio catalítico ativo
     • A enzima forma um complexo enzima-substrato no seu sítio catalítico ativo
       • O sítio ativo em geral é uma fenda ou fissura na enzima formada por uma ou mais regiões de cadeia polipeptídica
         • Dentro do sítio ativo, co-fatores e grupos funcionais da cadeia polipeptídica participam na transformação das moléculas ligadas do substrato em produto.
           • O sítio de ligação do substrato contém resíduos de aas arranjados em uma superfície tridimensional complementar que “reconhece” o substrato
             • Ligados por
               • Múltiplas interações hidrofóbicas
               • Interações eletrostáticas
               • Ou pontes de hidrogênio
             • Modelo chave e fechadura
             • À medida que o substrato se liga, as enzimas sofrem uma alteração conformacional que reposiciona as cadeias dos aas no sítio ativo e aumenta o nº das ligações de interação
               • Modelo encaixe induzido
   • Catálise
     • Algumas enzimas dependem, para atuarem ,da presença de co-fatores que fornecem um grupo funcional
       • O tamanho
       • A forma
       • As propriedades certas
     • Os co-fatores são compostos não-protéicos que participam no processo catalítico
       • São divididos em 3 categorias
         • Coenzimas
         • Íons metálicos
           • Fe2+, Mg2+ ou Zn2+
         • Coenzimas metálicas
           • similares ao Fe2+ -heme na hemoglobina

4. Função

   • Catalisadoras
     • Enzimas
   • Transporte
     • Transferrina, Hb, Mb, albumina
   • Contração
     • Actina e miosina
   • Proteção
     • Imunoglobulinas, anticorpos
   • Hormonal
     • Insulina, glucagon...
   • Estrutural
     • Colágeno, elastina

5. Estrutura

   • Formados por resíduos de aminoácidos ligados entre si por meio das chamadas LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
   • Primária
     • estrutura mais simples
       • sequência linear
   • Secundária
     • alfa-hélice
   • Terciária
     • enovelamento tridimensional
       • tipos de interações
         • Ponte de Hidrogênio
         • Ponte de Dissulfeto
         • Forças de Van der Waals
           • dipolo-dipolo
           • Forças de London
   • Quaternária
     • estrutura mais complexa
       • hemoglobina

6. Abordagem Nutricional

   • Completas
     • apresentam todos os aas essenciais ao homem em quantidades adequadas a seu crescimento e manutenção
       • Carnes
       • Ovos
         • albumina
       • Leite
         • caseína
       • Peixes
       • Aves
   • Parcialmente Completas
     • fornecem aas em quantidade suficiente apenas à manutenção orgânica
       • Leguminosas
       • Oleaginosas
       • Cereais
   • Totalmente Incompletas
     • não fornecem aas essenciais emquantidade suficiente nem mesmo para a manutenção do organismo
       • Gelatina
   • A qualidade nutricional de uma proteína reflete a capacidade desta fornecer aas essenciais nas quantidades ao crescimento e à manutenção
     • Portanto, além de presentes na estrutura polipeptídica, esses aas devem estar biodisponíveis para o organismo
       • A importância de estrutura protéica na biodisponibilidade de aas para o organismo está relacionada sobretudo ao acesso das enzimas digestivas (proteases) à cadeia polipeptídica
         • Quanto menor a complexidade estrutural, mais fácil se torna a ação dessas enzimas proteolíticas na clivagem de ligações peptídicas específicas, com consequente liberação de peptídeos e aas para o processo de absorção
           • Quanto menos complexa for a estrutura na qual se estabiliza a cadeia polipeptídica, mais fácil será o acesso das enzimasdigestivas
             • Maior a disgestibilidade daPTN
             • Maior a biodisponibilidade de seus aas para o organismo
         • Biodisponibilidade
           • proporção do nutriente que realmente é utilizada pelo organismo
           • refere-se à fração de qualquer nutriente ingerido que tem o potencial para suprir demandas fisiológicas em tecidos alvos
   • Fatores Antinutricionais
     • São compostos naturalmente presentes em alimentos, que interferem negativamente na atividade de determinadas enzimas digestivas

7. Valor Nutricional depende de

   • Da composição em aminoácidos
   • Da disponibilidade dos aminoácidos
   • Da digestibilidade de proteínas e absorção dos aminoácidos
   • Da ausência de toxicidade e fatores antinutricionais

8. Digestibilidade

   • É a medida da porcentagem das proteínas que são hidrolisadas pelas enzimas digestivas e absorvidas na forma de AA ou qualquer outro composto nitrogenado
     • Origem animal
       • 90 a 95%
     • Origem vegetal
       • valores inferiores

9. Desnaturação

   • tem por consequência a ruptura das interações que mantêm as estruturas mais complexas que envolvem as cadeias polipeptídicas, promovendo o “desenrolamento da molécula” e baixa a configuração original nativa a uma estrutura linear
     • O processo de desnaturação depende do agente desnaturante e da intensidade do processo de desnaturação
       • sob condições controladas facilita o acesso de enzimas proteolíticas à cadeia polipeptídica
         • aumento de sua digestibilidade
         • melhor utilização de seus aas pelo organismo
       • tratamento térmico traz efeitos benéficos
         • inativação de toxinas de origem protéica
         • toxina botulínica produzida pelo Clostridium botulinum
         • enterotoxina do Staphylococcus aureus
         • enzimas responsáveis por alterações sensoriais negativas
           • aumenta a vida útil do alimento