PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

1. Aminoácidos possuem um grupo carboxilia (ácido) e grupo amina (básico) ligados ao carbono central.

   • A proteína apresenta funções estruturais (colágeno e queratina); de transporte (membrana celular); de transporte de gases (hemoglobina); de Proteção (anticorpos); contrátil (actina e miosina); regulatória (alguns hormônios) e catalizadora (enzimas)
     • Classificação dos aminoácidos e proteínas: •Cadeias laterais – GrupoR → Polaridade e Anfotericidade •Isomeria Óptica – Sistema DL → Dextrogiro e Levógiro •Tamanho da Cadeia Peptídica → Di, Tri, Oligo e Polipeptídeos •Número de Cadeias Polipeptídicas → monomérica e polimérica •Conformação espacial → primária, secundária, terciária e quartenária •Forma → fibrosas ou globulares •Composição → simples ou conjugadas
       • Classificação metabólica •Glicogênicos: podem ser transformados em glicose •Glicocetogênicos: podem se transformar em glicose ou em corpos cetônicos •Cetogênicos: podem se transformar em corpos cetônicos
         • Classificação nutricional das Proteínas • Proteínas completas: apresentam todos os aminoácidos indispensáveis em quantidades adequadas ao crescimento e manutenção do organismo • Parcialmente incompletas: fornecem aminoácido sem quantidade suficiente apenas para a manutenção orgânica, como algumas proteínas provenientes de leguminosa • Totalmente incompletas: não fornecem aminoácidos indispensáveis em quantidade suficiente nem mesmo para a manutenção do organismo
   • Dispensáveis: alanina, ácido aspártico, ácido glutâmico, asparagina
   • Indispenspáveis: fenilalanina, triptofano, valina, leucina, isoleucina, metionina, treonina, lisina e selenocisteína
   • Condicionalmente indispensáveis: glicina, prolina, tirosina, serina, cisteína, cistina, taurina, arginina, histidina, glutamina
   • Com exceção da glicina, todos os aminoácidos apresentam isomeria óptica, ou seja, possuem mesma fórmula molecular, mas se diferenciam pelo tipo de desvio do plano de luz polarizada, caracterizando um par de enantiômeros
     • Nosso organismo metaboliza os L aminoácidos

2. Macromoléculas (polímeros) formadas a partir de ligações peptídicas (covalentes) entre moléculas menores chamadas aminoácidos

3. PROTEÍNA: CADEIA POLIPEPTÍDICA COM MAIS DE 100 AMINOÁCIDOS

   • Estrutura das proteínas: *Monomérica: apenas uma cadeia polipeptídica. Ex.:Mioglobina. *Oligomérica: duas ou mais cadeia polipepAMINOÁCIDOSEstrutura tídicas. Ex.:hemoglobina.
     • As cadeias peptídicas se organizam em: Estrutura primária: sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas; Estrutura secundária: primeiro nível de enrolamento helicoidal promovido pela atração entre determinados átomos de aminoácidos próximos. Pode ser alfa-hélice e a beta-folha. Estrutura terciária: arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica, interações entre aminoácidos mais distantes. Estrutura quaternária: duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína.