PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

1. ESTRUTURA

   • PRIMÁRIA: Determinada pelo número, pelo tipo e pela sequência (ordem dos aminoácidos na proteína. É o número de identidade da proteína, determinado geneticamente.
   • SECUNDÁRIA: resulta de ligações (pontes de hidrogênio) que ocorrem entre alguns aminoácidos. As cadeias polipeptídicas enrolam-se em forma de hélice e a proteína forma um filamento espiralado.
   • TERCIÁRIA: resulta de certas atrações e repulsões entre diferentes pontos da cadeia. Define a estrutura tridimensional (espacial) da proteína. Diretamente relacionada às funções biológicas que a proteína exerce.
   • QUARTENÁRIA: está presente em algumas proteínas, formadas por mais de uma cadeia peptídica. Forma uma estrutura globular mais complexa.

2. COMPOSIÇÃO

   • Aminoácidos
     • São substâncias orgânicas que apresentam em sua constituição um grupo carboxílico e um grupo amina, ligados ao mesmo átomo de carbono. Essas moléculas se unem a partir de ligações peptídicas, formando as proteínas.
     • Estrutura
       • Grupo amina (Nh2), hidrogênio (H), carbono central, grupo carboxílico (COOH) e radical (R)
         • Existem 21 tipos diferentes de aminoácidos, todos com a mesma estrutura química básica, se diferenciando apenas pelo radical (R).
     • Classificação
       • Baseada nas propriedades do grupo R
         • Apolares alifáticos (sem anéis de benzeno)
         • Apolares aromáticos (com anéis de benzeno)
         • Polares não-carregados ou neutros (não tendem a doar ou receber prótons)
         • Polares carregados negativamente (tendem a doar prótons)
         • Polares carregados positivamente (tendem a receber prótons)
       • Nutricional
         • Dispensáveis: podem ser produzidos pelo nosso corpo.
         • Indispensáveis: precisamos consumir, visto que não são sintetizados pelo organismo.
         • Condicionalmente indispensáveis: podem ser sintetizados pelo nosso organismo, mas, em algumas situações (doença, por exemplo), precisamos consumir.
     • Composição química: C, H, O, N e S, sendo este último apenas em alguns casos.

3. CLASSIFICAÇÃO

   • Metabólica
     • Glicogênicos: são precursores da glicose, ou seja, podem ser convertidos em glicose.
     • Glicocetogênico: podem ser convertidos em glicose ou corpos cetônicos.
     • Cetogênicos: podem ser convertidos em ácidos graxos ou corpos cetônicos.
   • Nutricional
     • Parcialmente incompletas: Apresenta todos os aminoácidos indispensáveis, mas em quantidade suficiente apenas para a manutenção do organismo.
     • Completas: nelas estão presentes todos os aminoácidos indispensáveis em quantias adequadas para o crescimento e manutenção do organismo.
     • Totalmente incompletas: Também apresenta todos os aminoácidos indispensáveis, mas a quantidade é tão pequena que não é suficiente nem para a manutenção do organismo.
   • Químicas
     • Cadeiras laterais
       • Polaridade: baseada nas propriedades do grupo R.
       • Anfotericidade: característica ácido-base.
     • Isometria óptica
       • Dextrogiro: desvia o feixe de luz polarizada para a direita.
       • Levógiro: desvia o feixe de luz polarizada para a esquerda.
     • Tamanho da cadeia peptídica
       • Dipeptídeo: formado por dois aminoácidos.
       • Tripeptídeo: formado por três aminoácidos.
       • Oligopeptídio: de cinquenta a cem aminoácidos.
       • Polipeptídeo: de quatro até cinquenta aminoácidos.
     • Conformação espacial
       • Primária
       • Secundária
       • Terciária
       • Quartenária
     • Quanto a forma
       • Fibrosas: compostas por moléculas longas e filamentosas dispostas, que ficam lado a lado para formar as fibras e são insolúveis em água.
       • Globulares: formadas por moléculas dobradas com uma forma esferoidal e são solúveis em água.
     • Composição
       • Simples: composta apenas por proteína.
       • Conjugadas: composta por proteína e grupo prostético.

4. FUNÇÕES

   • ENZIMAS
     • Estrutura
       • Enzima
         • Podem ser formadas apenas por aminoácidos ou
       • Apoenzima
         • Formadas por aminoácidos e um componente químico adicional (grupo prostético).
       • Possuem todas as características das proteínas, tendo zonas da sua estrutura responsáveis pela catálise.
         • A manutenção da estrutura de uma enzima é de particular importância para a sua atividade e pode ser perdida se a enzima é colocada em um meio em que fatores como o ph ou a temperatura não favoreçam a estabilidade estrutural da cadeia polipeptídica.
         • A zona reativa da enzima é chamada de sítio ativo e é onde se liga o reagente (substrato) que vai ser transformado no produto.
         • Podem existir também outras zonas da cadeia polipeptídica que são sensíveis à presença de determinadas espécies químicas, modulando a atividade da enzimas. Tais zonas são denominadas centros alostéricos e essa modulação de alosteria.
     • Regulação
       • Inibição por feedback: o produto de uma via metabólica inibe a atividade de uma enzima envolvida na sua síntese.
         • Irreversível: ligação do inibidor no sítio ativo e não se desfaz.
         • Reversível:
           • Competitiva: o inibidor não gera produto. Competem pelo sítio ativo.
           • Não-competitiva: Não tem competição, mas tem um inibidor, que se liga a sítio próprio.
           • Mista: um inibidor se liga ao sítio ativo e outro ao sítio alostérico.
       • Regulação alostérica: a atividade da enzima é controlada pela ligação de pequenas moléculas em sítios regulatórios sobre as enzimas.
       • Por fosforilação: a atividade das enzimas também podem ser regulada por modificações covalentes, tais como a adição de grupos fosfato a resíduos de serina, treonina ou tirosina.
     • Função
       • Funcionam como "gatilho" para reações biológicas. Agem como catalisadoras, ou seja, aceleram a velocidade das reações sem alterá-las, para que estas ocorram de forma mais eficiente.
     • Classificação
       • Oxirredutases: reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons.
       • Transferases: transferência de grupos funcionais como amina, fosfato, acil e carboxil.
       • Hidrolases: reações de hidrólise de ligação covalente.
       • Liases: reações de quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amina e gás carbônico.
       • Isomerases: reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos.
       • Ligases: reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes.
   • Estruturais
     • Responsáveis pela formação de alguns tecidos, além da manutenção e reparo.Exemplo: colágeno e elastina.
   • Transportadoras
     • Transportam substâncias. Exemplo: hemoglobina, mioglobina e globulinas.
   • Regulatórias
     • Regulação do metabolismo. Controlam atividades de outras proteínas. Exemplo: adrenalina.
   • Defesa
     • Defesa do nosso organismo contra patógenos, através dos anticorpos.
   • Contráteis e móveis
     • Responsáveis por movimentos nas células. Exemplo: miosina.

5. O que são?

   • São as macromoléculas orgânicas mais abundantes na célula e fundamentais para a estrutura e função celular. São formadas por aminoácidos ligados entre si e unidos através de ligações peptídicas.