Macronutrientes de los alimentos

Macronutrientes de los alimentos

1. Agua

   • 2H unidos covalentemente a O. Polar No lineal Estructura tridimensional por orbitales s y p del O.
   • Procedimientos de conservación
     • Concentración
     • Deshidratación
     • Salado
     • Pasteurización
     • Congelamiento
     • Liofilización
     • Azucarado
   • Estados físicos
     • Sólido
     • Líquido
     • Vapor
   • Propiedades
     • Puentes de Hidrógeno
       • Da pie a los sistemas coloidales.
       • Capilaridad
     • Fisicoquímicas
       • Calor de vaporización
       • Calor específico
         • Se requiere aplicar mucha energía para hacer vibrar las moléculas y romper los puentes de H por eso en los aceites (carecen de ellos) es más fácil que se calienten.
       • Conductividad
       • Propiedades dieléctricas
         • Buen disolvente (se opone a fuerzas electrostáticas de atracción).
       • Calor latente de fusión
       • Tensión superficial
   • Efectos de los solutos
     • Propiedades coligativas
       • Depresión de temperatura de congelamiento
         • Porque rompen el arreglo tetraédrico de puentes de hidrógeno en el hielo al reducir la energía libre del sistema.
       • Aumento de temperatura de ebullición
         • Es proporcional a la concentración de soluto añadido, e inversamente proporcional a su PM.
       • Reducción de presión vapor
       • Incremento de presión osmótica
   • Distribución heterogénea
     • Entre el líquido y los macrocomponentes. Se forman microcapilares y los rechazan los lípidos.
     • Zona I
       • Difícil de quitar
       • Protección (barrera de oxígeno)
     • Zona II
       • Microcapilares
       • Medio difícil de quitar
     • Zona III
       • Macrocapilares
       • Fácil de congelar/evaporar
   • Actividad del agua (Aa)
     • Directamente proporcional a la presión de vapor relativa. Valores van de: 0: Producto seco 1: Agua pura Se ve afectada por la temperatura.
     • Agua ligada
       • No actúa porque no está disponible y permanece inmóvil.
     • Agua libre
       • Puede predecir la estabilidad y la vida útil de un producto.
   • Estabilidad
     • Temperatura
     • pH
     • Disponibilidad
       • Nutrimentos
       • Reactivos
     • Potencial Redox
     • Conservadores

2. Carbohidratos

3. Proteínas

   • Aminoácidos
     • Unidades más simples de la estructura química común a todas las proteínas.
     • 20 aminoácidos
       • Carbono anomérico
         • Grupo amino
         • Grupo carboxilo
         • Grupo R
           • Brinda las propiedades: Carga neta Solubilidad Reactividad química Potencial para formar puentes de H.
         • Hidrógeno
     • Propiedades ácido-base
       • Anfótero Capacidad de donar y recibir electrones.
       • Punto isoeléctrico
         • Misma carga negativa que positiva. Carga neta es cero.
         • Dependiente del pH
           • pH > pI Carga negativa
           • pI su carga es cero
           • pH < pI carga positiva
     • Estructura primaria
       • Secuencia de aminoácidos.
       • Estructura secundaria
         • Ordenamiento regular y periódico de las proteínas en el espacio a lo largo de su eje, se estabiliza por fuerzas electrostáticas, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y dipolo-dipolo.
         • Las cadenas laterales R quedan orientadas hacia el exterior del eje central. Representa el menor grado de energía. Forma más estable.
         • Estructura terciaria
           • La cadena polipeptídica se dobla sobre sí misma para producir una estructura plegada y compacta.
           • Estructura cuaternaria
             • No necesariamente existe en todos los polipéptidos y se refiere a la asociación de dos o más cadenas.
         • alfa-hélice
           • Más común.
         • beta-plegada
   • Desnaturalización
     • Su estructura se aleja de la forma nativa por un cambio en su conformación tridimensional, producido por movimientos de los diferentes dominios de la proteína que conlleva a un aumento en la entropía de las moléculas. Este cambio tiene como consecuencia una pérdida de la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria. NO IMPLICA HIDRÓLISIS DEL ENLACE PEPTÍDICO.
     • Cambios
       • Térmicos
       • Químicos
         • Adición de sales
       • Mecánicos
       • pH
         • Provoca cambios en la ionización de las cadenas laterales cargadas, porque se afecta el número de los puentes salinos que estabilizan la estructura nativa.
         • Desnaturalización alcalina implica neutralización de carga +. Desnaturalización ácida implica protonación de cargas -. IMPIDEN LA FORMACIÓN DE UNA INTERACCIÓN ELECTROSTÁTICA.
     • Deseables
       • Elevar digestibilidad
       • Desnaturalizar inhibidores
       • Mejorar funcionalidad
       • Aumentar propiedades
         • Espumado
         • Emulsificación
           • Desdoblamiento de las moléculas que favorece la estabilización en interfases cuando se logra la exposición de sitios hidrofóbicos que interactúan con la fase orgánica o hidrofóbica de una emulsión.
     • Urea y cloruro de guanidinio
       • Este agente desnaturalizante es el único que forma cadena al azar y se estabiliza en su nuevo estado desnaturalizado.
     • Detergentes
     • Solventes orgánicos
       • Solubilizar sustratos
       • Unión directa del solvente orgánico
       • Cambio en la constante dieléctrica del medio
     • Proteólisis
     • Inactivación mecánica

4. Lípidos

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