Funciones de proteínas

1. 1¿A qué concentración de sustrato mostrará un enzima cuya Kcat es 30 s-1 y su KM 0.005M una cuarta parte de su velocidad máxima?

   1. A1’7 x 10-6M.
   2. B1’7 x 10-2M.
   3. C1’7 x 10-5M.
   4. D1’7 x 10-3M.
2. 2A una resina de intercambio aniónico se le añade una mezcla de Lys, Arg, Asp, Glu, Tyr y Ala a ph elevado. El (los) primer (os) aminoácido/s en eluir de la columna por tratamiento de la resina con disoluciones de ph sucesivamente decreciente es...

   1. AAla.
   2. BGlu y Asp.
   3. CArg.
   4. DLys.
   5. ETyr y Ala.
3. 3Cien ml de una disolución 0’5 M de HCl se diluye hasta formar una disolución de 1 l. La nueva concentración de HCl es...

   1. A0’05M.
   2. B0’005M.
   3. C0’01M.
   4. D0’025,
   5. E0’1M
4. 4¿Cómo se ven afectados los valores de KM y Vmax al incrementar la concentración de enzima?

   1. ADisminuyen KM y Vmax.
   2. BVmax y KM permanecen constantes.
   3. CDisminuye KM y aumenta Vmax.
   4. DAumenta Vmax y KM no varía.
   5. EAumenta Vmax y KM
5. 5¿Con cuál de estos aminoácidos se hacen extrapolaciones a tiempo cero de hidrólisis ácida para determinar la composición de aminoácidos de una proteína?

   1. AHistidina
   2. BTriptófano
   3. CLeucina
   4. DSerina
6. 66. ¿Cuál de estas biomoléculas contienen enlaces anhídridos de ácido?

   1. AFosfoglicéridos.
   2. BNucleósidos 5’-trifosfatos.
   3. CGlucosa-6-fosfato.
   4. DEsfingomielinas.
   5. ENinguna de las anteriores.
7. 77. ¿Cuál de estas funciones no es desempeñada por las hemoproteínas?

   1. ATransporte de electrones.
   2. BFotosíntesis.
   3. CTransporte de oxígeno molecular.
   4. DUnión de oxígeno molecular.
   5. EObviando el planteamiento de la pregunta, todas las anteriores son llevadas a cabo por las hemoproteínas.
8. 8¿Cuál(es) de los siguientes aminoácidos Ala (PI 6), Ser (PI 5’7), Phe (PI 5’5), Leu (PI 6), Arg (PI 10’8), Asp (PI 3) emigra/n hacia el ánodo en una electroforesis en papel a ph 3’9?

   1. AArg
   2. BNiguno de los anteriores.
   3. CAsp
   4. DSer.
   5. EAla y Leu.
9. 99. ¿Cuál de estos aminoácidos no aparece en la elastina?

   1. AGlicina.
   2. BHidroxiprolina
   3. CObviando el planteamiento de la pregunta, todos los anteriores se encuentran en la elastina.
   4. DProlina
   5. EHidroxilisina.
10. 10¿Cuál(es) de estos aminoácido permanece en, o cerca de, el origen en un electroforesis sobre papel a ph 7’0?

    1. ALys, Arg y Glu.
    2. BGlu y Gly.
    3. CGly, Ala y Ser.
    4. DLys y Arg.
    5. EGly, Glu y Arg.

11. 1111. ¿Cuál de las siguientes moléculas posee un momento dipolar?

    1. ACH3CH3.
    2. BCCl4.
    3. CH2.
    4. DCHCl3.
    5. ECO2.
12. 12¿Cuál de las siguientes parejas de especies puede formar un sistema amortiguador?

    1. ANH4+, Cl-.
    2. BCH3COOH, HCl.
    3. CH3PO4, ClO4-.
    4. DCH3COOH, CH3COO-Na+.
    5. ENinguna de ellas.
13. 13¿Cuál de las siguientes propiedades NO es característica del enlace peptídico?

    1. AEl O y el H están en disposición trans.
    2. BEs plano.
    3. CEl H amídico no se disocia en un rango amplio de PH.
    4. DEs apolar.
    5. EEstá desestabilizado por resonancia.
14. 14¿Cuál(es) de las siguientes proteínas no quedaría retenida en una columna de DEAE-celulosa equilibrada con tampón fosfato a ph 7’5?

    1. AMioglobina (PI 7).
    2. BCitocromo c (PI 10’7).
    3. CAlbúmina (PI 4’9).
    4. DHemoglobina (PI 6’8).
    5. EEl enunciado es falso, todas ellas quedarían retenidas.
15. 1515. ¿Cuál de las siguientes proposiciones es incorrecta?

    1. ALos individuos con rasgo falciforme tienen ambas clases de Hb en cantidades aproximadamente iguales.
    2. BLa HbS contiene Glu en vez de Val en la posición 6 de la cadena beta.
    3. CLa desoxiHb S forman precipitados fibrosos que deforman los hematíes y les dan su forma de hoz característica.
    4. DLa Hb F tiene una afinidad por el O2 más elevada que la Hb A.
    5. ELos pacientes con anemia falciforme tienen HbS pero no HbA.
16. 1616. ¿Cuál de las siguientes proposiciones es incorrecta?

    1. AParte del CO2 es transportado por la Hb en forma de carbamato.
    2. BLa mayor parte del CO2 se transporta como HCO3- que se forma en los hematíes por acción de la anhidrasa carbónica.
    3. CEl H+ y el CO2 promueven la liberación del O2 de la Hb.
    4. DEl BPG disminuye la afinidad de la Hb por el O2 uniéndose a la oxi-Hb.
    5. EEn la desoxi-Hb los residuos carboxilo-terminales de las cuatro cadenas peptídicas están inmovilizados.
17. 17 ¿Cuál de los siguientes no es un componente en una reacción de amplificación por PCR?

    1. ARNA
    2. BDesoxinucleótidos trifosfato (dNTPs).
    3. CADN polimerasa termoestable.
    4. DMg2+.
    5. EPareja de oligonucleótidos (primers).
18. 1818. ¿Cuál es la carga neta a PH 7’0 del siguiente péptido FKLKTEAEMKASED?

    1. A-2
    2. B+1
    3. C+2
    4. D-1
    5. E0
19. 19De los siguientes aminoácidos cuál puede actuar SOLAMENTE como dador de protones para el enlace de hidrógeno:

    1. AGlutamina.
    2. BTriptófano
    3. CTreonina
    4. DSerina
    5. EAspartato a ph 7’4.
20. 20Dos proteínas A y B, las dos con un peso molecular de 80 kd y compuesta por 4 subunidades idénticas (cada una las suyas). En A, las interacciones entre las subunidades son no covalentes. En B, las subunidades están unidas covalentemente. Es correcto que...

    1. APor electroforesis en SDS se puede determinar la masa molecular en condiciones nativas.
    2. BLa separación de las subunidades en A puede llevarse a cabo variando la concentración de sales.
    3. CLa separación de las subunidades en A no puede llevarse a cabo con urea o con cloruro de guanidino.
    4. DLa separación de las subunidades en B puede llevarse a cabo con urea o con cloruro de guanidino.
    5. ETodas son incorrectas.
    6. FEl dodecilsulfato sódico no es un agente desnaturalizante.
21. 2121. El ácido tartárico (ácido 2,3-dihidroxi-1,4-butanodioico) posee...

    1. A3 estereoisómeros: un meso compuesto y una pareja de diasteroisómeros.
    2. B4 estereoisómeros: 2 meso compuestos y un par de enantiómeros.
    3. C4 estereoisómeros: 2 pares de enantiómeros.
    4. D3 estereoisómeros: un meso compuesto y una pareja de enantiómeros.
    5. E4 estereoisómeros: 2 pares de diasteroisómeros.
22. 2222. El agente iniciador de la reacción de polimerización de la acrilamida es...

    1. ANinguno de los anteriores.
    2. BBetamercaptoetanol.
    3. CSDS
    4. DPersulfato sódico.
    5. EMetilenbisacrilamida.
23. 2323. El aminoácido cisteína...

    1. AAparece frecuentemente en el colágeno.
    2. BContiene un grupo disulfuro.
    3. CEs un iminoácido.
    4. DEs débilmente ácido.
    5. ESe considera un aminoácido polar a ph 6.
24. 2424. El aminoácido cistina...

    1. AContiene un grupo-SH.
    2. BSe clasifica como aminoácido polar.
    3. CForma con facilidad puentes de hidrógeno.
    4. DTodas son incorrectas.
    5. EEs débilmente ácido.
25. 2525. El aminoácido histidina contiene un anillo de:

    1. AIndol.
    2. BTiofeno
    3. CFurano
    4. DPirrol
    5. EImidazol
26. 2626. El aminoácido(s) que contiene el grupo funcional amida es:

    1. AN
    2. BE
    3. CC
    4. DS
    5. EA
27. 2727. El aminoácido que contiene el grupo funcional hidroxilo es...

    1. AH
    2. BR
    3. CF
    4. DW
    5. ET
28. 2828. El aminoácido que posee como cadena lateral radical bencilo es:

    1. ATyr
    2. BHis
    3. CPhe
    4. DTrp
    5. ENinguno de los anteriores.
29. 2929. El aminoácido triptófano contiene un anillo de...

    1. AFurano
    2. BIndol
    3. CTiofeno.
    4. DImidazol
    5. EPirrol.
30. 3030. El anillo de pirrolidina se encuentra en el aminoácido:

    1. AProlina.
    2. BHistidina
    3. CTirosina
    4. DTriptófano
    5. EFenilalanina
31. 31El cociente entre fosfato diácido/fosfato ácido en la sangre a ph 7’4 (Ka= 6’3·10-8) es...

    1. A20:1.
    2. B1’6:1.
    3. C10:1.
    4. D1:1’6.
    5. E1:20.
32. 3232. El cociente kcat/KM...

    1. AEs una constante aparente de velocidad de primer orden.
    2. BRepresenta el límite inferior para la velocidad de formación del complejo es determinado por difusión.
    3. CRepresenta la velocidad de catálisis cuando la (S) >>KM.
    4. DEs un índice de la eficiencia catalítica del enzima.
    5. EEquivale al número de recambio.
33. 33El coenzima que interviene en reacciones de descarboxilación oxidativa es...

    1. ACoenzima A.
    2. BFosfato de piridoxal.
    3. CNicotinamida
    4. DPirofosfato de tiamina.
    5. EBiocitina
34. 3434. El dietilestilbestrol...

    1. AInhibe la acción del estradiol.
    2. BNo activa los genes de respuesta estrogénica.
    3. CAntagoniza la unión de los estrógenos.
    4. DEs un agonista estrogénico.
    5. ENinguna es correcta.
35. 3535. El dominio de tipo inmunoglobulinas es una estructura:

    1. AFormada por un sándwich beta flanqueado por dos hélices alfa.
    2. BCompuesta por cadenas laterales modificadas tipo desmosina.
    3. CFormada por dos cadenas pesadas y dos ligeras.
    4. DPlegada exclusivamente en hélice alfa.
    5. ECompuesta por dos láminas beta unidas entre sí por un puente disulfuro.
36. 3636. El dominio dedo de Zn...

    1. AReconoce determinados residuos de fosfotirosina.
    2. BContiene un átomo de Zn unido tetraédricamente a 2 Cys y 2 Ser.
    3. CFunciona como módulo de unión a membranas.
    4. DActúa en el reconocimiento de ADN.
    5. EUna Cys se repite cada 7 residuos.
37. 3737. El 2,3-BPG...

    1. ALos sitios de unión para el O2 y el BPG son diferentes.
    2. BFavorece la oxi-Hb frente a la desoxi-Hb a cualquier pO2.
    3. CTodas son incorrectas.
    4. DEn su ausencia, la Hb A no se satura a pO2 bajas.
    5. EDesplaza la curva de saturación de oxígeno hacia la izquierda.
38. 3838. El enzima lactato deshidrogenasa es un marcador del...

    1. ACitoesqueleto.
    2. BPeroxisoma.
    3. CLisosoma.
    4. DCitosol.
    5. EAparato de Golgi.
39. 3939. El factor de van’t Hoff del sulfato amónico se aproxima a:

    1. A1
    2. B4
    3. C5
    4. D3
    5. E2
40. 4040. El grupo hemo...

    1. ALa protoporfirina está formada por 4 anillos pirrólicos unidos por puentes etilénicos
    2. BAl anillo tetrapirrólico están enlazados 2 metilos, 4 vinilos y 2 grupos propionato.
    3. CSólo se encuentra en las proteínas ligantes de oxígeno.
    4. DTodas son correctas.
    5. EConsta de protoporfirina IX y un átomo de hierro-2.
41. 41 El indol es un inhibidor competitivo de la enzima substilina con una KI de 0’05M. La Vmax de hidrólisis del sustrato en presencia de indol 6’25 mM es:

    1. AMenor Vmax y mayor KM.
    2. BMenor que en ausencia de indol.
    3. CMenor Vmax pero igual KM.
    4. DNinguna de las opciones es cierta.
    5. ELa misma que en ausencia de indol.
42. 42El límite máximo de la constante de velocidad para las reacciones monosustrato en condiciones fisiológicas se aproxima a:

    1. AKM
    2. BK3.
    3. CEl número de recambio.
    4. DKM/K3.
    5. EK1
43. 4343. El metotrexato es un...

    1. AInhibidor competitivo de la timidilato sintasa.
    2. BAgente alquilante que modifica restos de Cys.
    3. CInhibidor irreversible de la timidilato sintasa.
    4. DInhibidor competitivo de la dihidrofolato reductasa.
44. 4444. El metrotexato es un inhibidor de la Dihidrofolato reductasa:

    1. ASuicida.
    2. BCompetitivo
    3. CAcompetitivo
    4. DIrreversible
    5. ENo competitivo
45. 4545. El modelo concertado de interacciones alostéricas...

    1. AEstablece la existencia de las formas híbridas RT.
    2. BNo hay equilibrio entre las formas R y T en ausencia de sustrato.
    3. CExplica tanto la cooperatividad positiva como la negativa.
    4. DTodas las subunidades tienen la misma conformación en cada estado de la proteína.
    5. EExplica la cooperatividad positiva.
46. 4646. El modelo de Pauling y Corey para la estructura en –hélice postula que:

    1. ACada vuelta tiene 5’4 A y cada aminoácido eleva la hélice 3’6 A.
    2. BCada aminoácido eleva la hélice 0’15 nm y cada vuelta de hélice tiene 3’6 aminoácidos.
    3. CCada 0’54 aminoácidos, se da un paso de rosca a la hélice.
    4. DCada aminoácido eleva la hélice en 3’6 A.
    5. ECada 7 aminoácidos se da una vuelta de rosca completa.
47. 4747. El número de recambio de un enzima...

    1. AEs igual a la constante cinética K3 si la concentración de sustrato es mucho menor que KM.
    2. BEs una constante de velocidad de segundo orden con unidades M-1s-1.
    3. CEs el mejor parámetro cinético que se puede utilizar en comparaciones de la eficiencia catalítica
    4. DTodas
    5. EEs el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por unidad de tiempo por una molécula de enzima cuando éste está totalmente saturado de sustrato.
48. 4848. El número teórico de tetrapéptidos posibles es...

    1. A160.000.
    2. B256
    3. CNinguno
    4. D64
    5. E16
49. 49El parámetro adecuado para precisar la cinética enzimática en condiciones fisiológicas es...

    1. AKse.
    2. BEl número de recambio.
    3. CKcat/KM.
    4. DKM/Kcat.
    5. EKM/K3.
50. 50 El ph de una disolución 0’01 M de un ácido HA es 3’8 por lo que el pKa del ácido es:

    1. A3,6
    2. BNinguna
    3. C4,6
    4. D2,6
    5. E5,6
51. 5153. El ph de una disolución 0’5 M HCl que se ha diluído 10 veces es...

    1. A1,3
    2. B0,6
    3. C1
    4. D0,3
    5. E1,6
52. 52 El PH de una disolución tampón ácido acético 1M más acetato sódico 0’5M es... (pKa= 4’76):

    1. A4’46.
    2. B4’28.
    3. C4’94.
    4. D4’06.
    5. E4’86
53. 53El ph óptimo para separar una mezcla de Leu (PI=6’04), His (PI=7’58) y Asp (PI=2’98), por electroforesis en papel es:

    1. APH 11.
    2. BPH 7’5.
    3. CPH 2.
    4. DTodas las anteriores son incorrectas.
    5. EPH 6
54. 5457. El pirofosfato de tiamina interviene en reacciones de...

    1. ATransferencia de grupos carboxilo.
    2. BTransferencia de grupos amino.
    3. COxidación reducción.
    4. DTransferencia de grupos aldehídos en reacciones de descarboxilación oxidativa.
    5. ETransferencia de grupos acilo en el metabolismo de hidratos de carbono y de ácidos grasos.
55. 5558. El pKa de un ácido con Ka= 1’35·10-5 M es:

    1. A4,17
    2. B3,86
    3. C5,76
    4. D3,14
    5. E4,87
56. 5659. El rango eficaz de tamponamiento del Tris (pKa 8’2) es entre:

    1. A7’7 y 8’7.
    2. B8’2 y 9’2.
    3. C6’7 y 9’7.
    4. D7’2 y 9’2.
57. 57El reactivo que genera un derivado feniltiohidantoínico del aminoácido N-terminal es...

    1. AEl cloruro de dansilo.
    2. BEl reactivo de Edman.
    3. CBromuro de cianógeno.
    4. DHidracina.
    5. EEl reactivo de Sanger.
58. 5861. El/los residuos de aminoácidos implicados en el efecto Bohr son:

    1. ALos extremos amino de las cadenas alfa.
    2. BLa His distal E7.
    3. CLa His proximal F8.
    4. DLa His 146 de cada cadena beta.
    5. ELas His F8 y E7.
59. 5962. El RU486 es un...

    1. AAgonista estrogénico.
    2. BAgonista del receptor de progestágenos.
    3. CAntagonista del receptor de progestágenos.
    4. DNinguno de los anteriores.
    5. EAntagonista del receptor de estrógenos.
60. 60El tratamiento de la dinorfina (Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-Arg-Arg-Leu-Arg- Pro-Lys-Leu-Lys) con beta-mercaptoetanol...

    1. AAlquila los grupos SH libres.
    2. BRompe los enlaces amida.
    3. CNo hay reacción.
    4. DRompe los puentes disulfuro.
    5. ESe forman restos de ácido cisteico.
61. 61El tratamiento farmacológico en el caso de intoxicación por etilenglicol se basa en una inhibición enzimática...

    1. AMixta.
    2. BIrreversible.
    3. CAcompetitiva.
    4. DNo competitiva.
    5. ECompetitiva.
62. 6265. El tratamiento de la dinorfina con el reactivo de Edman genera...

    1. A2,4-dinitrofenil derivado de la tirosina.
    2. BEl dansilaminoácido del extremo carboxilo.
    3. CEl aminoácido C-terminal libre.
    4. DNo hay reacción.
    5. EEl derivado feniltiohidantoínico del aminoácido N-terminal.
63. 6366. El tratamiento de una proteína con SDS usualmente conduce a:

    1. ASu retraso en una electroforesis en gel de acrilamida.
    2. BLa rotura de los puentes disulfuro.
    3. CSu desnaturalización.
    4. DSu oxidación.
    5. ELa retención en una columna de intercambio iónico.
64. 6468. En condiciones fisiológicas...

    1. ALos enzimas están habitualmente saturados por sus sustratos.
    2. BLa constante de velocidad de la reacción es KM/K3.
    3. CTodas son correctas.
    4. DLa concentración de sustrato no es despreciable frente a KM.
    5. ELa ecuación de velocidad de reacción es de segundo orden.
65. 6571. En cuanto a los enzimas alostéricos es incorrecto que:

    1. ANo siguen una cinética de Michaelis-Menten.
    2. BSu actividad se regula por moléculas moduladoras que se unen a un centro alostérico.
    3. CLos efectores alostéricos provocan cambios conformacionales en el enzima.
    4. DGeneralmente están formados por varias subunidades.
    5. EEn las interacciones homotrópicas la unión de un ligando sobre el sitio regulador de una subunidad afecta a la unión de otro ligando diferente.
66. 66En el plasma sanguíneo la relación de (HCO3-) a (CO2) (PH 7’4) (PKA 6’1) es de:

    1. A5:1.
    2. B30:1
    3. CEs necesario conocer la concentración total de CO2.
    4. D10:1.
    5. E20:1
67. 6773. En el punto isoeléctrico:

    1. ALas proteínas presentan mínima solubilidad, que suele aumentar con la fuerza iónica del medio.
    2. BEl pH no afecta a la solubilidad de las proteínas.
    3. CLas proteínas presentan máxima solubilidad, que puede aumentar en función de la fuerza iónica del medio.
    4. DLas proteínas presentan mínima solubilidad independientemente de la fuerza iónica del medio.
    5. ELa fuerza iónica no afecta a la solubilidad de las proteínas.
68. 6875. En la determinación del residuo aminoácido N-terminal se utiliza:

    1. AÁcido perfórmico.
    2. BCarboxipeptidasa.
    3. CÁcido iodoacético.
    4. D2,4-Dinitrofluorobenceno.
    5. EHidracina.
69. 6976. En la fibroína de la seda...

    1. ATodas son incorrectas.
    2. BSon frecuentes los grupos cargados o voluminosos.
    3. CExisten repeticiones de la secuencia Ser-Gly-Ala-Gly.
    4. DLas láminas apiladas se mantienen unidas por puentes disulfuro.
    5. ELas cadenas polipeptídicas se disponen formando láminas beta paralelas.
70. 7077. En la representación de Eaddie-Hofstee...

    1. ALa ordenada en el origen es igual a la inversa de Vmax.
    2. BSe representa la velocidad inicial frente a Vo/(S).
    3. CEl punto de corte con el eje de abscisas es igual a KM/Vmax.
    4. DLa pendiente de la recta es igual a la inversa de KM.
    5. ETodas son incorrectas.
71. 71 En una electroforesis sobre papel a ph 6’0 de una mezcla de Gly, Ala, Glu, Lys, Arg y Ser, ¿cuál(es) de los compuestos se mueven hacia el ánodo:

    1. AGly y Ala.
    2. BLys y Arg.
    3. CGly y Glu.
    4. DLys, Arg y Glu.
    5. EGlu
72. 7280. En relación al poder catalítico de los enzimas, es correcto que:

    1. ADisminuyen la energía de activación.
    2. BModifican la variación de energía libre de la reacción.
    3. CNo modifican la variación de energía libre, pero si la variación de energía libre en condiciones normales.
    4. DLa mayoría aceleran la velocidad de la reacción entre 10 y 100 veces.
    5. EPueden aumentar o disminuir la velocidad de la reacción.
73. 7384. La afinidad de la hemoglobina A (HbA) por el O2 in Vitro disminuye:

    1. AAl aumentar el PH desde 7’2 a 7’4.
    2. BAl aumentar la PCO2 de 10 a 40 torr.
    3. CAl disminuir la (2,3-BPG) desde 2·10-3 a 8·10-5M.
    4. DEn ninguna de las situaciones mencionadas.
    5. EEn todas las situaciones mencionadas.
74. 74La alfa hélice es la única estructura estable que pueden adoptar las proteínas ya que:

    1. AEl enunciado es falso.
    2. BLa interacción hidrófoba se produce fundamentalmente entre alfa hélices.
    3. CLas cadenas laterales de restos cada tres aa proyectarían hacia el interior de la hélice.
    4. DNo se conocen otras estructuras peptídicas en hélices distintas.
    5. ELos carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento.
75. 75La anemia falciforme es una enfermedad molecular debido a un cambio de...

    1. AUn aminoácido polar por otro apolar en la superficie de la molécula de hemoglobina.
    2. BHis F8 por Tyr.
    3. CGlu B6 por Val en el centro activo de la proteína.
    4. DHis proximal por Ser.
    5. EHis E7 por Ser.
76. 76La apamina (toxina proteica presente en el veneno de abejas) posee la secuencia CNCKAPETALCARRCQQH y no reacciona con el yodoacetato, por lo que el número de enlaces disulfuro presentes:

    1. A2
    2. B1
    3. C3
    4. D4
    5. ENinguno
77. 7788. La ΔGo:

    1. AIndica la velocidad a la que tiene lugar la reacción.
    2. BEs función de la constante de equilibrio.
    3. CEstá directamente relacionada con la energía de activación.
    4. DTodas son incorrectas.
    5. ENo determina la dirección en la que la reacción se realiza espontáneamente
78. 7889. La biotina interviene en reacciones de...

    1. ADescarboxilación.
    2. BTransferencia de grupos acilo.
    3. CHidroxilación.
    4. DCarboxilación.
    5. ETransaminación.
79. 79La carga aproximada de la dinorfina (Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-Arg-Arg-Leu- Arg-Pro-Lys-Leu-Lys) a ph 1 es...

    1. A+6
    2. B+5
    3. C+4
    4. D+3
    5. E+2
80. 80La carga aproximada de la dinorfina (Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-Arg-Arg-Leu- Arg-Pro-Lys-Leu-Lys) a ph 14 es...

    1. A-1
    2. B0
    3. C-3
    4. D-2
    5. E-4
81. 81 La carga neta de la dinorfina (Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-Arg-Arg-Leu-Arg-Pro- Lys-Leu-Lys) a ph 7 es...

    1. A+7.
    2. B+8.
    3. C+4.
    4. D+5.
    5. E+6
82. 82 La carga neta a ph 7 del siguiente péptido: Phe-Lys-Arg-Leu-Lys-Thr-Glu- Ala-Glu-Met-Lys-Ala-Ser-Glu-Asp será cercana a:

    1. A+1
    2. B0
    3. C+2
    4. D-1
    5. E-2
83. 8394. La coenzima A interviene en reacciones de...

    1. AHidroxilación.
    2. BTransferencia de grupos monocarbonados.
    3. CTransaminación.
    4. DTransferencia de grupos acilo.
    5. EDescarboxilación.
84. 8495. La constante de Michaelis, KM.

    1. ATodas son incorrectas.
    2. BSi K3>>k2, KM es la medida de la estabilidad del complejo enzima-sustrato.
    3. CEs igual a la constante de asociación del complejo ES, si K3 es mucho menor que K2.
    4. DIndica la afinidad del complejo ES solamente cuando K2>>K3.
    5. EEs la concentración de sustrato a la cual los centros activos están ocupados.
85. 8596. La constante de Michaelis, Km:

    1. AEs igual a la constante de asociación del complejo ES, si k3 es mucho menor que K2.
    2. BIndica la afinidad del complejo ES solamente cuando k2>>k3.
    3. CEs la concentración de sustrato a la cual los centros activos están ocupados al 100%.
    4. DTodas son incorrectas.
    5. ESi k3>>k2, kM es la medida de la estabilidad del complejo enzima sustrato.
86. 86La cromatografía monodimensional sobre papel de una mezcla de Ser, Ala, Glu e Ile se lleva a cabo con un sistema solvente que contiene n-butanol, agua y ácido acético. El aminoácido que se desplaza a mayor distancia del origen es:

    1. AGlu y Ser.
    2. BSer.
    3. CGlu.
    4. DIle
    5. EAla
87. 8798. La D-glucosa y la D-galactosa son entre sí...

    1. AEpímeros.
    2. BAnómeros.
    3. CIsómeros conformacionales.
    4. DIsómeros de posición.
    5. EIsómeros configuracionales.
88. 88La digestión de la dinorfina (Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-Arg-Arg-Leu-Arg-Pro- Lys-Leu-Lys) con quimotripsina genera...

    1. AY, GGF, LRRLRPKLK.
    2. BT, GGF, LRR, LRPKL, K.
    3. CNo reacciona.
    4. DTGGFLR, R, LR, PK, LK.
    5. EYGGFLR, R, LR, PK, LK.
89. 89La dinorfina es un tridecapéptido opiáceo natural cuya secuencia es Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-Arg-Arg-Leu-Arg-Pro-Lys-Leu-Lys. La secuencia de la dinorfina utilizando las abreviaturas de una letra es:

    1. AYGGFLRRLRPKLK
    2. BYGGFERRERPKLK.
    3. CTGGFLAALAPKLK.
    4. DTGGFLRRLRPKLK.
    5. EYGGPLRRLRPKLK.
90. 90101. La electroforesis en diagonal se utiliza para...

    1. ANinguna de las opciones es cierta.
    2. BAislar y cuantificar aminoácidos.
    3. CDerivatizar aminoácidos.
    4. DPurificar proteínas.
    5. EDeterminar los péptidos unidos por puentes disulfuro.
91. 91102. La energía de fijación...

    1. ATodas son correctas.
    2. BTodas son incorrectas.
    3. CEs la energía proveniente de la interacción enzima-sustrato.
    4. DProviene generalmente de interacciones débiles no covalentes entre el sustrato y el enzima.
    5. EEs la principal fuente de energía libre utilizada para disminuir la energía de activación de las reacciones.
92. 92103. La esfingomielinasa genera...

    1. AEsfingosina-1-fosfato y colina.
    2. BCeramida y D-galactosa-1-fosfato.
    3. CEsfingosina, fosfocolina y un ácido graso.
    4. DCeramida-1-fosfato y colina.
    5. ECeramida y fosfocolina.
93. 93104. La estructura en haz de cuatro hélices alfa se encuentra en...

    1. ADeshidrogenasas dependientes de NAD+.
    2. BCitocromos.
    3. CInmunoglobulina G.
    4. DTriosa fosfato isomerasa.
    5. EPiruvato quinasa.
94. 94105. La estructura sándwich B se encuentra, por ejemplo, en...

    1. ADeshidrogenasas dependientes de NAD+.
    2. BInmunoglobulina G.
    3. CCitocromos.
    4. DPiruvato quinasa.
    5. ETriosa fosfato isomerasa.
95. 95106. La gramicidina es:

    1. AUn antibiótico peptídico que forma canales en la membrana por dimerización.
    2. BUna proteína integral de membrana aíslada de bacterias gram-positivas.
    3. CUn antibiótico lipídico, transportador de ionres.
    4. DUn ionóforo que forma hélices alfa en la membrana plasmática de las células.
    5. EUna toxina lipídica que desorganiza la estructura de las membranas.
96. 96108. La Hb M se caracteriza por una sustitución de:

    1. ADe His E7 por Ser.
    2. BDe His proximal por Ser.
    3. CNinguno de los anteriores.
    4. DDe Glu B6 por Val.
    5. EDe His F8 por Tyr.
97. 97109. La Hb S se caracteriza por una sustitución de...

    1. ADe Glu B6 por Val.
    2. BDe His proximal por Ser.
    3. CNinguno de los anteriores.
    4. DDe His E7 por Ser.
    5. EDe His F8 por Tyr.
98. 98La hormona progesterona contiene dos grupos cetónicos. A ph 7, ¿qué cadenas laterales del receptor podrían formar enlaces de hidrógeno con la progesterona?

    1. AHis y Gly.
    2. BAsp y Glu.
    3. CArg y Leu.
    4. DAsn y Tyr.
    5. ESer y Ala.
99. 99La información que se puede obtener de la representación de Lineweaver-Burk de la cinética enzimática en las siguientes condiciones: 1/v es cero y (1/(S)) ·10-3 es igual a 3’3 litros mol-1 en presencia o ausencia de ADP...

    1. AKM es 2·10-4M; el ADP es un inhibidor competitivo.
    2. BKM es 2·10-4M; el ADP no es un inhibidor competitivo.
    3. CKM es 3·10-4M; el ADP es un inhibidor competitivo.
    4. DKM es 4·10-4M; el ADP es un inhibidor competitivo.
    5. EKM es 3·10-4M; el ADP no es un inhibidor competitivo.
100. 100112. La inhibición feed-back se refiere a...

     1. ALa inducción y/o represión enzimática.
     2. BLa modificación covalente reversible.
     3. CLa represión de la síntesis de un determinado enzima.
     4. DNinguna de las anteriores.
     5. ELa inhibición de la actividad de un enzima de una ruta biosintética por un producto final de esa ruta.
101. 101113. La mano EF se caracteriza:

     1. APor contener dos horquillas beta.
     2. BPor contener el motivo beta-alfa-beta.
     3. CEs característica de las proteínas de unión al ADN.
     4. DTodas son correctas.
     5. EPor contener un lazo largo de 12 residuos de aminoácidos de los que 5 son aminoácidos ácidos.
102. 102La masa molecular relativa (en daltons) de la dinorfina (Tyr-Gly-Gly- Phe-Leu-Arg-Arg-Leu-Arg-Pro-Lys-Leu-Lys) es...

     1. A1300.
     2. B1664.
     3. C1100.
     4. D1430.
     5. E1534
103. 103La molaridad de un ácido acético comercial de densidad 1’049 g/ml y un porcentaje de pureza del 99’8% (Peso molecular CH3COOH= 60’05 g/mol) es:

     1. A21,03
     2. B17,43
     3. C5,72
     4. D11,45
     5. E7,65
104. 104 La molaridad de un HCl comercial de densidad 1’18 g/ml y un porcentaje de pureza del 35% (Peso molecular HCl=36’46 g/mol) es:

     1. A11,45
     2. B21,03
     3. C92,46
     4. D7,65
     5. E5,72
105. 105117. La P50 de la hemoglobina A es:

     1. A5 mm Hg.
     2. B50 mm Hg.
     3. C100 mm Hg.
     4. D26 mm Hg.
     5. E20 mm Hg.
106. 106118. La P50 de la hemoglobina F es:

     1. A50 mm Hg.
     2. B100 mm Hg.
     3. C26 mm Hg.
     4. D20 mm Hg.
     5. E5 mm Hg.
107. 107119. La precipitación con sulfato amónico es:

     1. AUn criterio de pureza.
     2. BReversible.
     3. CAplicable a los ácidos nucleicos pero no a las proteínas.
     4. DIrreversible.
     5. EUn proceso muy caro.
108. 108El sustrato de la substilina es el éster etílico de N-acetil-tirosina, su Km de 0,15 y su Kcat de 550

     1. ARichtig
     2. BFalsch
109. 109Si (E)= 0’4 mg/ml y (S)=0’25M, el valor de Vmax es:

     1. A2·10-3 Ms-1.
     2. B1·10-3 Ms-1.
     3. C4·10-3 Ms-1.
     4. D1·10-2 Ms-1.
     5. E8·10-3 Ms-1.
110. 110La velocidad de migración de una partícula cargada en un campo eléctrico es...

     1. AInversamente proporcional al campo eléctrico aplicado.
     2. BDirectamente proporcional a la carga de la partícula.
     3. CIndependiente de la viscosidad del medio.
     4. DDirectamente proporcional al coeficiente de fricción.
     5. EDirectamente proporcional a la masa de la partícula.
111. 111La velocidad de sedimentación de una partícula en un campo centrífugo...

     1. AEs inversamente proporcional a su masa.
     2. BEs independiente de la forma.
     3. CNo depende de la densidad de la disolución.
     4. DEs proporcional a la fuerza del campo centrífugo.
     5. ETodas son incorrectas.
112. 112123. Las isoformas de PKC...

     1. ALas PKCs convencionales se activan por fosfatidilserina de una manera dependiente de Ca2+ y diacilglicerol.
     2. BLas PKCs atípicas son insensibles a Ca2+ y no responden ni a ésteres de forbol ni a diacilglicerol.
     3. CSe ha agrupado en subfamilias en base a sus propiedades enzimáticas.
     4. DLas PKCs nuevas son insensibles a Ca2+ y se activan por diacilglicerol o por ésteres de forbol
     5. ETodas son correctas.
113. 113124. Las láminas beta son alabeadas por:

     1. ALa disposición en zig-zag de los esqueletos peptídicos.
     2. BLa necesidad de formar puentes de hidrógeno intercatenarios.
     3. CLa torsión del grupo carbonilo de cada enlace peptídico.
     4. DDesplazamientos estéricos inducidos por hélices alfa vecinas.
     5. ELa presencia de prolina, que desestabiliza esta conformación.
114. 114Las medidas de conductividad muestran que la disolución 0’1M de ácido propiónico se halla ionizada en 1’16% a 25oC, por lo que la constante de disociación ácida es:

     1. A1’35·10-5M.
     2. B3’35·10-5M.
     3. C5’93·10-5M.
     4. D2’35·10-5M.
     5. E4’35·10-5M.
115. 115126. Las membranas biológicas...

     1. ATodas son correctas.
     2. BContienen unidades de carbohidrato localizadas en la cara citoplasmática.
     3. CSon asimétricas.
     4. DLas proteínas de membrana difunden transversalmente.
     5. ELas bicapas lipídicas no constituyen un obstáculo al flujo de moléculas polares.
116. 116 Las proteínas de señalización Shc son moléculas modulares caracterizadas por...

     1. AUn dominio SH2 aminoterminal, una región central rica en Pro/Gly y un dominio PH carboxilo terminal.
     2. BUn dominio PH amino terminal, un dominio central PTB y un dominio SH2 carboxilo terminal.
     3. CUn dominio PH aminoterminal, una región central rica en Pro/Gly y un dominio SH2 carboxilo terminal.
     4. DUn dominio SH2 carboxilo terminal, una región central rica en Pro/Gly y un dominio de unión a fosfotirosina aminoterminal.
     5. EUna región rica en Pro/Gly amino terminal, un dominio central PTB y un dominio SH2 carboxilo terminal.
117. 117128. Las proteínas que constituyen una superfamilia...

     1. APoseen una variación mínima de secuencia pero distinto tipo de plegamiento.
     2. BPoseen una baja homología de secuencia.
     3. CLa homología de secuencia es aproximadamente del 15%.
     4. DPoseen un claro origen evolutivo común.
     5. EPresentan normalmente los mismos aminoácidos amino-terminal.
118. 118130. Los dominios de homología con pleckstrina (PH)...

     1. ALa homología de secuencia de PH entre proteínas es muy alta.
     2. BEstán formados por 12 residuos de aminoácidos y se encuentran en muy pocas proteínas.
     3. CPosee una alta homología con el colágeno.
     4. DUnen específicamente residuos de fosfotirosina.
     5. ESirven como dominios de anclaje a membranas.
119. 119131. Los dominios SH2...

     1. AEstán formados por aproximadamente 100 residuos de aminoácidos que se identificaron como regiones de homología con Src.
     2. BUnen específicamente residuos de fosfoserina.
     3. CTodas son incorrectas.
     4. DLos extremos amino y carboxilo terminales están alejados en la estructura globular.
     5. ELa hemoglobina es un ejemplo de proteína con dominios SH2.
120. 120132. Los isoenzimas de lactato deshidrogenasa...

     1. ATodas son correctas.
     2. BNo difieren a nivel de estructura cuaternaria.
     3. CSon formas físicamente distintas de la misma actividad catalítica.
     4. DEl isoenzima HHHH es el predominante en el hígado.
     5. ESon moléculas oligoméricas formadas por 4 protómeros idénticos.
121. 121133. Los isoenzimas de lactato deshidrogenasa...

     1. ARepresentan formas químicamente idénticas de una misma actividad catalítica.
     2. BSon tetrámeros con dos clases de subunidades.
     3. CEl isoenzima M4 es inhibido alostéricamente por niveles elevados de piruvato.
     4. DPoseen la misma carga neta a un determinado ph.
     5. ELas diferentes subunidades se asocian para formar cuatro tipos de tetrámeros.
122. 122 Los péptidos resultantes al tratar la dinorfina (Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu- Arg-Arg-Leu-Arg-Pro-Lys-Leu-Lys) con tripsina son...

     1. AT, GGF, LRR, LRPKL, K.
     2. BY, GGF, LRR, LRPKL, K.
     3. CNinguno de los anteriores.
     4. DTGGFLR, R, LR, PK, LK.
     5. EYGGFLR, R, LR, PK, LK.
123. 123Los péptidos resultantes al tratar la dinorfina (Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu- Arg-Arg-Leu-Arg-Pro-Lys-Leu-Lys) con bromuro de cianógeno son...

     1. AT, GGF, LRR, LRPKL, K.
     2. BTGGFLR, R, LR, PK, LK.
     3. CNinguno de los indicados.
     4. DY, GGF, LRR, LRPKL, K.
     5. EYGGFLR, R, LR, PK, LK.
124. 124137. Los puentes desmosina se encuentran en:

     1. ALas alfa-queratinas.
     2. BLa elastina.
     3. CLas beta-queratinas.
     4. DEl colágeno.
     5. ELos dedos de Zn.
125. 125 Los residuos de S-carboximetilcisteína se generan al tratar proteínas con grupos-SH libres con...

     1. ABeta-mercaptoetanol.
     2. BYodoacetato.
     3. CReactivo de Edman.
     4. DÁcido perfórmico.
     5. EBromuro de cianógeno.
126. 126Para definir si una proteína está purificada usaremos como mejor criterio:

     1. AQue no sea retenida en una cromatografía de afinidad.
     2. BQue se pueda precipitar con sulfato amónico.
     3. CLa aparición de una sola banda en una electroforesis 2D.
     4. DQue se obtenga un solo pico en una filtración en gel.
     5. ELa identificación de una banda en un Western blot.
127. 127Para la desnaturalización reversible de una proteína que no tiene enlaces disulfuro se utiliza...

     1. AFenilisotiocianato.
     2. BCloruro de dansilo.
     3. CUrea.
     4. DBetamercaptoetanol.
     5. EHCl 6N.
128. 128Para realizar la determinación del aminoácido C-terminal de un péptido, usaremos:

     1. AFenilisotiocianato, para obtener el correspondiente péptido acortado en un eslabón
     2. BNinhidrina.
     3. CCloruro de dansilo.
     4. DHidracina para obtener el correspondiente AA C-terminal.
     5. ETripsina.
129. 129 Para realizar la elución de una columna de filtración en gel usaremos un tampón:

     1. ACon un gradiente de fuerza iónica decreciente.
     2. BAlcalino.
     3. CCon un gradiente de fuerza iónica creciente.
     4. DLa separación en una cromatografía de exclusión no depende críticamente de la naturaleza del tampón.
     5. EÁcido.
130. 130Para realizar una cromatografía en columna de octil-sepharosa, se puede eluir la columna con un tampón:

     1. ACon un gradiente salino de concentración creciente.
     2. BCon un gradiente salino de concentración decreciente.
     3. CCon un gradiente de PH, empezando a ph básico y bajando.
     4. DCon sulfato amónico saturado.
     5. ECon un gradiente de PH, empezando a ph ácido y subiendo.
131. 131Para separar las cadenas polipeptídicas de una proteína oligomérica que están unidas por puentes disulfuro, se utiliza...

     1. AHCl 6N, 100oC.
     2. BUna base fuerte.
     3. CHCOOH.
     4. DBetamercaptoetanol y un agente alquilante.
     5. EYodoacetato.
132. 132¿Qué tipo de estructura secundaria es más probable que adopte una cadena polipeptídica rica en la secuencia de aminoácidos GSGAGA?

     1. AHélice a izquierdas.
     2. BHorquilla beta.
     3. CHoja plegada beta.
     4. DHélice alfa.
     5. ENinguna de las anteriores.
133. 133160. Respecto a la centrifugación isopícnica es correcto que...

     1. ALas partículas se separan en función de su tamaño.
     2. BEs necesario preparar un gradiente previo de sacarosa.
     3. CTambién recibe el nombre de centrifugación zonal.
     4. DLas partículas se separan en función de su forma.
     5. ESe genera un gradiente de densidad al centrifugar.
134. 134 Respecto a la electroforesis de proteínas en condiciones nativas es correcto que...

     1. APermite separar proteínas que difieran en 0’01 unidades de PI.
     2. BNo es necesario el empleo de anfolitos.
     3. CLas proteínas migran en función de la masa molecular.
     4. DEs necesario aplicar la muestra antes de establecer un gradiente de PH.
     5. EEl gel permite el establecimiento de corrientes de convección.
135. 135162. Respecto a la electroforesis en geles de poliacrilamida en SDS...

     1. ALas proteínas se separan según su contenido relativo en aminoácidos ácidos y básicos.
     2. BEs necesario hacer previamente un gradiente de ph.
     3. CLas proteínas se separan según su relación carga/masa.
     4. DLas proteínas se separan según sus puntos isoeléctricos.
     5. ELas proteínas se separan según sus tamaños moleculares.
136. 136Respecto a la escala de hidrofobicidad de Kyte y Doolittle, el orden de hidrofobicidad correcto es...

     1. AMet>Val>Gly>Arg.
     2. BGly>Phe>Pro>Tyr.
     3. CIle>Val>Ala>Lys.
     4. DTyr>Phe>Trp>Thr.
     5. EAla>Thr>Gly>Arg.
137. 137Respecto a la hidrólisis ácida de proteínas, en la determinación del contenido de Ser, Thr y Tyr, es correcto que...

     1. ASe determinan por hidrólisis básica.
     2. BSe destruyen totalmente por la hidrólisis ácida.
     3. CHay que hidrolizar muestras de la proteína durante distintos tiempos y extrapolar los resultados a tiempo cero de hidrólisis.
     4. DSe determinan por su absorción en ultravioleta.
     5. ETodas son incorrectas.
138. 138165. Respecto a la inhibición no competitiva...

     1. ADisminuye el número de recambio.
     2. BVaría la KM y la Vmáx.
     3. CLa KM se altera en el factor (1+ KI/(I)).
     4. DAumenta la KM.
     5. ESe puede superar aumentando la concentración de sustrato.
139. 139166. Respecto a la mioglobina...

     1. ASu función principal es el transporte de oxígeno.
     2. BEs una proteína oligomérica.
     3. CSe localiza en el sistema vascular.
     4. DPresenta el fenómeno de cooperatividad en su unión con el oxígeno.
     5. EFacilita la transferencia de oxígeno en el músculo.
140. 140Respecto a la proteína quinasa A (PKA), es correcto que:

     1. AEs una proteína quinasa multifuncional.
     2. BLa secuencia pseudosustrato es RRGSI o RRGTI.
     3. C4 moléculas de AMPc se unen a la subunidad catalítica y la activan.
     4. DEstá formada por una subunidad catalítica y otra reguladora.
     5. ECada subunidad catalítica contiene la secuencia pseudosustrato RRGAI.
141. 141168. Respecto a la -queratinas...

     1. APueden contener hasta un 22% de cisteína.
     2. BTodas son incorrectas.
     3. CLas cadenas polipeptídicas son antiparalelas.
     4. DNo se estiran cuando se calientas.
142. 142169. Respecto a las caspasas...

     1. ASe sintetizan como proenzimas inactivos que se activan por modificación covalente reversible de residuos de Ser específicos.
     2. BConstituyen una familia de serín-proteasas.
     3. CTodas son correctas.
     4. DSu activación representa un punto de control principal en la apoptosis.
     5. ETodas son incorrectas.
143. 143170. Respecto a las formas de la acetaldehído deshidrogenasa...

     1. AConvierten acetaldehído en alcohol.
     2. BLa isoforma citosólica posee una KM alta.
     3. CEn personas muy susceptibles al alcohol el enzima citosólico es menos activo.
     4. DTodas son incorrectas.
     5. ELa forma mitocondrial posee una KM alta.
144. 144Respecto a las frecuencias relativas con las que se presentan los distintos residuos de aminoácidos en las estructuras secundarias de las proteínas, un aminoácido que aparece frecuentemente en las láminas beta es...

     1. AIle.
     2. BGlu
     3. CAla
     4. DPro
     5. ECls
145. 145Respecto a las frecuencias relativas con las que se presentan los distintos residuos de aminoácidos en las estructuras secundarias de las proteínas, un aminoácido que aparece frecuentemente en los giros beta es...

     1. ACys
     2. BIle
     3. CPro
     4. DVal
     5. EGlu
146. 146173. Respecto a las funciones de los dominios SH2...

     1. ANo afectan a la localización subcelular de las proteínas que los contienen.
     2. BInducen cambios conformacionales y alteran la actividad enzimática de las proteínas que lo contienen.
     3. CAcercan un par de módulos básicos a secuencias de ADN adyacentes.
     4. DSu función es unirse a secuencias del ADN y modulan la transcripción.
     5. EUnen fosfolípidos de inositol e inositol fosfatos.
147. 147174. Respecto a las isoformas de PKB...

     1. ATodas son incorrectas.
     2. BTransfieren el alfa-fosforilo del ATP a residuos de Ser/Thr.
     3. CEstán formadas por dos subunidades reguladoras y dos subunidades catalíticas.
     4. DConstituyen junto a PKA y PKC una familia de proteínas bifuncionales.
     5. EEl extremo aminoterminal contiene un dominio PH y una región rica en Gly.
148. 148175. Respecto a las moléculas de colágeno...

     1. ALas extensiones peptídicas en triple hélice se eliminan en el interior de los fibroblastos.
     2. BUna tercera parte de los residuos son Gly y una cuarta parte Pro.
     3. CLa secuencia más común es Pro-Gly-Hyp.
     4. DLos entrecruzamientos disulfuro aumentan su resistencia mecánica.
     5. ELa Hyp se incorpora como tal en las cadenas polipeptídicas.
149. 149176. Respecto a las posibles funciones de los dominios SH2 se encuentran...

     1. ALa alteración de la localización subcelular de una proteína.
     2. BLa inducción de cambios conformacionales de las proteínas con que interactúan.
     3. CTodas las respuestas son correctas.
     4. DLa unión a un resto de fosfo-tirosina.
     5. ELa alteración de la actividad catalítica de proteínas.
150. 150177. Respecto a las proteínas con cremallera de leucina...

     1. AUnen residuos de fosfotirosina.
     2. BContienen 2 His y 2 Leu en localizaciones idénticas.
     3. CSon típicamente proteínas fibrosas.
     4. DExisten segmentos en los que la Leu aparece cada 7 residuos.
     5. EEstán formados por una horquilla B-antiparalela y una hélice alfa.
151. 151178. Respecto a las representaciones hidropáticas...

     1. AUn pico con un valor igual o mayor a 20 Kcal/mol indica que ese segmento polipeptídico podría ser una hélice alfa que atraviesa la membrana.
     2. BIdentifica de forma correcta la hélice alfa transmembranal de una proteína.
     3. CTodas son correctas.
     4. DLa existencia de un pico no demuestra que un segmento sea una hélice transmembranal.
     5. ERepresenta la energía libre de la transferencia de una hélice de 20 residuos, de la membrana al agua.
152. 152179. Respecto a los agentes desnaturalizantes...

     1. ALa urea y el cloruro de guanidino destruyen la conformación nativa de las proteínas.
     2. BEl tratamiento con urea rompe los puentes disulfuro.
     3. CSi la proteína nativa se oxida con ácido perfórmico luego puede renaturalizarse.
     4. DTodas son correctas.
153. 153180. Respecto a los enzimas es correcto que...

     1. AAumentan la energía de activación.
     2. BTodas son correctas.
     3. CLa vo de una reacción enzimática es siempre proporcional a la concentración de enzima.
     4. DAfectan a la constante de equilibrio.
     5. EAfectan a la ΔG0.
154. 154181. Respecto a los enzimas es correcto que...

     1. ASon complementarios a sus sustratos pero no a los estados de transición de las reacciones que catalizan.
     2. BDisminuyen el tiempo necesario para alcanzar el equilibrio.
     3. CDisminuyen la variación de energía libre de una reacción.
     4. DSe unen con gran afinidad a sus sustratos, pero no a sus productos.
     5. EAlteran los equilibrios de reacción.
155. 155182. Respecto al coeficiente de sedimentación, es correcto que...

     1. ADepende de la velocidad de centrifugación.
     2. BSe define como el campo centrífugo dividido por la velocidad.
     3. CTodas son incorrectas.
     4. DEs directamente proporcional al coeficiente de fricción.
     5. EDepende de las propiedades de las partículas y de la disolución.
156. 156 Respecto al efecto de sales neutras sobre la solubilidad de las proteínas globulares...

     1. AEl sulfato amónico es el preferido para precipitar las proteínas a fuerza iónica elevada.
     2. BLas proteínas precipitadas por salado no retienen su conformación nativa.
     3. CA baja concentración, las sales disminuyen la solubilidad de las proteínas globulares.
     4. DTodas son correctas.
     5. EAl aumentar la fuerza iónica, aumenta la solubilidad de las proteínas.
157. 157184. Sabiendo que los pKa de E son 2’19, 4’25 y 9’67, su PI es:

     1. A3’22
     2. B5,67
     3. C8,98
     4. D6,78
     5. E5,20
158. 158185. Sabiendo que los pKa de K son 2’18, 8’95 y 10’53, su PI es:

     1. A9,74
     2. B13,3
     3. C7,89
     4. D8,76
     5. E9,30
159. 159Señalar el orden correcto de hidrofobicidad de los siguientes aminoácidos...

     1. APhe>Cys>Thr>Asn.
     2. BAla>Val>Ser>Thr.
     3. CTrp>Val>Leu>Ile.
     4. DTyr>Met>Ser>Cys.
     5. EThr>Val>Pro>Gln.
160. 160Se realiza una representación de Lineweaver-Burk de la cinética de una enzima de la que el ADP es un inhibidor, midiendo en la gráfica 1/v es cero y (1/(S))·10-3 es igual a 3’3 litros mol-1 en presencia o ausencia de ADP. La información que se puede inferir es:

     1. AKM es 2·10-4M; el ADP es un inhibidor competitivo.
     2. BKM es 4·10-4M; el ADP es un inhibidor competitivo.
     3. CKM es 3·10-4M; el ADP es un inhibidor competitivo.
     4. DKM es 3·10-4M; el ADP no es un inhibidor competitivo.
     5. EKM es 2·10-4M; el ADP no es un inhibidor competitivo.
161. 161Se trata de una proteína con yodoacetato, y se obtienen dos residuos de S-carboximetilcisteína. La misma proteína tratada primero con mercaptoetanol y luego con yodoacetato, produce ocho residuos de S- carboximetilcisteína. Por lo tanto la proteína contiene...

     1. ATres puentes disulfuro.
     2. BDos puentes disulfuro y no tiene metionina.
     3. CNinguna de las anteriores es cierta.
     4. DDos puentes disulfuro.
     5. ECuatro puentes disulfuro.
162. 162Si ΔG0 = +6 kcal mol-1 (R=1,987 cal gradoK-1mol-1), la Keq para una reacción biosintética a 25 oC R (reactivo) = P (producto), a 25 oC,es:

     1. A1·10-5.
     2. B2·10-5.
     3. C3·10-5.
     4. D5·10-5.
     5. E4·10-5.
163. 163 Si los estudios cinéticos realizados a un enzima en presencia de un inhibidor generan rectas que convergen en un mismo punto sobre el eje de abscisas (eje X) al realizar la representación de Lineweaver-Burk, podemos asegurar que:

     1. ALa Vmáx permanece constante.
     2. BLa KM disminuye.
     3. CNo se forma el complejo EI.
     4. DEs un inhibidor competitivo.
     5. ETodas son incorrectas.
164. 164Si una proteína tiene un PI de 4’5, para que sea retenida en una columna de DEAE-celulosa usaremos un tampón:

     1. AQue incluya cloruro de guanidino.
     2. BDe pH 6.
     3. CMuy ácido (<2’0).
     4. DMuy alcalino (>8’5).
     5. EDe ph 4’5.
     6. FDe alta fuerza iónica.
165. 165194. Un ejemplo de efector es:

     1. ALa enzima adenilato ciclasa.
     2. BB y C son correctas.
     3. CUna proteína transmembrana que reconoce y une una hormona específica.
     4. DUna proteína G, con elevada afinidad por nucleótidos de guanina.
     5. EUn segundo mensajero.
166. 166195. Un ejemplo de proteína monomérica es...

     1. ACitocromo c
     2. BInmunoglobulina G.
     3. CHemoglobina.
     4. DGlutamanto deshidrogenasa.
     5. ELactato deshidrogenasa.
167. 167Una disolución que contiene 56 mg de una proteína en 30 ml de agua destilada ejerce una presión osmótica de 0’01 atm a 25oC, por lo que el peso molecular de la proteína desconocida es:

     1. A460.000 g/mol.
     2. B460 g/mol.
     3. C4.600 g/mol.
     4. D4x106 g/mol.
168. 168Una muestra de proteínas produce una única banda cuando se somete a 1-D PAGE con SDS, mientras que en una electroforesis 2D aparecen 3 bandas. Ello significa que:

     1. ASe trata de tres proteínas con la misma Mr y distinto PI.
     2. BSe trata de tres formas alostéricas de la misma enzima.
     3. CLa muestra presenta una proteína purificada con tres isoformas.
     4. DSe trata de tres proteínas con el mismo PI y distinta Mr.
     5. ETenemos una única proteína, y sus productos de degradación (proteolisis).
169. 169Una proteína A, con un peso molecular de 80 kd y compuesta por 4 subunidades idénticas. Las interacciones entre las subunidades son no covalentes. Es correcto que...

     1. ALa separación de las subunidades no puede llevarse a cabo con urea o con cloruro de guanidino.
     2. BPor electroforesis en SDS se puede determinar la masa molecular en condiciones nativas.
     3. CNinguna opción es correcta.
     4. DLa separación de las subunidades necesita obligatoriamente del tratamiento con ditiotreitol o betamercaptoetanol.
     5. ELa separación de las subunidades puede llevarse a cabo variando la concentración de sales.
170. 170Una proteína B, con un peso molecular de 80 kd y compuesta por 4 subunidades idénticas. Las subunidades están unidas covalentemente. Es correcto que...

     1. ATodas son incorrectas.
     2. BLa separación de las subunidades necesita obligatoriamente del tratamiento con ditiotreitol o betamercaptoetanol.
     3. CLa separación de las subunidades puede llevarse a cabo con urea.
     4. DLa separación de las subunidades puede llevarse a cabo variando la concentración de sales.
     5. ELa separación de las subunidades puede llevarse a cabo con cloruro de guanidino.
171. 171Una proteína en condiciones de tampón, ph y temperatura óptimos, presenta un peso molecular de 140.000 g/mol. Por electroforesis en gel con SDS en ausencia de betamercaptoetanol (BME) se obtiene una sola banda de 70 kDa y en presencia de BME se obtienen dos bandas de 30 y 40 kDa, por lo que se puede afirmar que...

     1. ALa molécula nativa contiene dos subunidades que están unidas mediante puentes disulfuro.
     2. BLas unidades de 30 y 40 kd están unidas por interacciones no covalentes.
     3. CHay dos subunidades idénticas unidas de manera no covalente.
     4. DLa molécula nativa contiene 4 subunidades iguales dos a dos.
172. 172203. Una proteína oligomérica es...

     1. ASeroalbúmunina.
     2. BCitocromo c.
     3. CMioglobina.
     4. DRibonucleasa A.
     5. EInmunoglobulina G.
173. 173204. Una proteína tiene un PI 8, por tanto a pH 7, esta proteína:

     1. AQuedará retenida en una resina de DEAE celulosa.
     2. BHay que variar el PI de la columna para separarla por un intercambiador catiónico.
     3. CQuedará retenida por una resina de CM-celulosa.
     4. DQuedará retenido en un intercambiador neutro.
     5. EHay que variar el PI de la proteína para separarla en una columna de DEAE.

Beschreibung

Grado Superior Bioquímica Quiz am Funciones de proteínas, erstellt von Teresa González am 30/08/2021.

Autor

Teresa González

Sprache

Español

Aufrufe

2

Verlauf

Erstellt am 30 Aug 2021 · aktualisiert am 31 Aug 2021

Schlagwörter

bioquímicagrado superior

Bewertung

Noch keine Bewertungen

Bewerte dieses Quiz

Bewerte dieses Quiz

Mehr zu Aminoácidos: estructura, propiedades y clasificación