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Enzimas
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Preguntas del test (48)
1Son proteínas que se comportan como catalizadores muy potentes y eficaces de las reacciones químicas de los sistemas biológicos, tienen mayor velocidad de reacción 10*6/10*12, mayor especificidad de reacción rara vez tienen productos secundarios, capacidad de regulación, actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente, No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, sino que solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse y son específicas, cada una cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos
- AEnzimas
- BTraductores
2Aumenta la velocidad de una reacción química, pero no se altera de forma permanente por la reacción, realizan esta hazaña debido a que disminuyen la energía de activación que se requiere para una reacción química, ofrecen una vía de reacción alterna que requiere menos energía, es esencial para los sistemas vivos, la mayoría de las reacciones químicas ocurrirían muy lento en condiciones biológicamente significativas,hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
- ACatalizador
- BActivador
3Es la la cantidad mínima de energía que poseen las moleculas, necesario para comenzar una reacción química, es la cantidad de energía necesaria para convertir 1 mol de moleculas de sustrato desde el estado basal al estado de transición, es energía química almacenada en los enlaces de hidrógeno y oxígeno, se representa con G, no todas las colisiones producen reacciones químicas (a veces se necesita aumentar la temperatura o el reactante)
- AEnergía de activacion
- BEstado de transicion
4En una reacción es una configuración particular a lo largo de la coordenada de reacción que se define como el estado que corresponde al máximo de energía a lo largo de la misma. En este punto se asume que las especies reactantes al colisionar conducirán siempre a la formación de productos, se forma el intermediario rico en energía durante la conversión de los reactivos en los productos
- AEnergia de activacion
- BEstado de transicion
5Es una hendidura o grieta en una gran molécula de proteína en la que se pueden unir moléculas de sustrato en una orientación que favorece la catálisis, está formado por las cadenas laterales de residuos específicos, lo que ocasiona que tenga un arreglo tridimensional particular, diferente al resto de la proteína, es afín por la estructura tridimensional del sustrato, le confiere transferencia de información, no es un receptáculo pasivo para la unión del substrato, por el contrario es una maquinaria molecular muy compleja que emplea una amplia diversidad de mecanismos químicos que facilitan la interconversión de los substratos y los productos
- ASitio activo
- BLigando
6Es aquel elemento químico que tiende a ceder electrones de su estructura química al medio, quedando con una carga positiva mayor a la que tenía. Queda oxidado
- AReductor
- BOxidante
7Es el elemento químico que tiende a captar esos electrones, quedando con carga positiva menor a la que tenía. Queda reducido
- AReductor
- BOxidante
8Son los componentes no proteicos que las enzimas necesitan para realizar sus actividades, pueden ser metálicos u orgánicos
- ACoenzimas
- BCofactores
9Son los cofactores orgánicos (grupos funcionales)
- ACoenzimas
- BHoloenzimas
10Nombre que reciben cuando los cofactores se asocian solo temporalmente con las enzimas
- ACosustrato
- BGrupos prosteticos
11Nombre que reciben cuando los cofactores se unen permanentemente con las enzimas, si la coenzima se une fuertemente a la enzima por medio de enlaces covalentes o interacciones no covalentes se le denomina
- ACosustrato
- BGrupos prosteticos
12Nombre de as enzimas que carecen de cofactores
- AApoenzima
- BHoloenzimas
13Nombre de las enzimas que poseen cofactores
- AApoenzimas
- BHoloenzimas
14De las 6 categorías de enzimas, catalizan reacciones redox en las cuales cambia el estado de oxidación de uno o más átomos en una molécula, implica reacciones de transferencia de uno o dos electrones acompañadas del cambio compensatorio en la cantidad de hidrógeno y de oxígeno en la molécula.
- AOxidoreductasas
- BTransferasas
- CHidrolasas
15De las 6 categorías de enzimas, transfieren grupos moleculares de una molécula donadora a una aceptora. Entre tales grupos están el amino, el carboxilo, el carbono, el metilo, el fosforilo y el acilo (RC=O).
- AOxidoreductasas
- BTransferasas
- CHidrolasas
16De las 6 categorías de enzimas, catalizan reacciones en las que se logra la rotura de enlaces como C—O, C—N y O—P por la adición de agua, están las esterasas, las fosfatasas y las proteasas.
- AOxidoreductasas
- BTransferasas
- CHidrolasas
17De las 6 categorías de enzimas, catalizan reacciones en las que ciertos grupos (p. ej., H2O, CO2 y NH3) se eliminan para formar un doble enlace, o se añaden a un doble enlace.
- ALiasas
- BIsomerasas
- CLigasas
18De las 6 categorías de enzimas, es un grupo heterogéneo de enzimas, catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares.
- ALiasas
- BIsomerasas
- CLigasas
19De las 6 categorías de enzimas, catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato.
- ALiasas
- BIsomerasas
- CLigasas
20Categoría donde las enzimas no necesitan la presencia de una coenzima
- AHidrolasas
- BIsomerasas
21Es el número de estas moléculas transformadas a producto por molécula de enzima en cada segundo, las enzimas pueden transformar cada segundo de 100 a 1000 moléculas de sustrato en producto.
- ANúmero de recambio
- BSustitucion
22Organelo que puede liberar la energía de la glucosa en diferentes pasos pequeños, distintos para que parte de la energía pueda ser atrapada en ATP.
- AMitocondria
- BAparato de Golgi
23Son otro tipo de catalizadores no enzimáticos, son moleculas de RNA, catalizan cambios covalentes en la estructura de sustratos (la mayoría de los cuales son también moléculas de RNA)
- ARibozimas
- BEndozimas
24De los 4 mecanismos catalíticos, para que tenga lugar una reacción bioquímica, el sustrato debe acercarse a los grupos funcionales catalíticos en las cadenas laterales en el lugar activo, orientarse en forma precisa, hay un cambio conformacional de la enzima, un estado de tensión y estado de transición, las velocidades intramoleculares son mayores que las intermoleculares
- AEfectos de proximidad y tension
- BEfectos electroestaticos
- CCatálisis ácido básica
- DCatálisis covalente
25De los 4 mecanismos catalíticos, está relacionada con la capacidad de las moléculas de disolvente de los alrededores para reducir las fuerzas de atracción entre los grupos químicos, la distribución de carga en el lugar activo relativamente anhidro, puede influir sobre la reactividad química del sustrato
- AEfectos de proximidad y de tension
- BEfectos electroestaticos
- CCatálisis acidobásica
- DCatálisis covalente
26De los 4 mecanismos catalíticos, los grupos químicos pueden hacerse más reactivos añadiendo o quitando un protón
- AEfectos de proximidad y tension
- BEfectos electroestaticos
- CCatálisis acidobásica
- DCatálisis covalente
27De los 4 mecanismos catalíticos, nn algunas enzimas, un grupo nucleófilo (es una especie que reacciona cediendo un par de electrones libres a otra especie (el electrófilo), combinándose y enlazándose covalentemente con ella) de una cadena lateral forma un enlace covalente inestable con el sustrato
- AEfecto de proximidad y tension
- BEfectos electroestaticos
- CCatálisis acidobásica
- DCatálisis covalente
28Factores que afectan la velocidad de reacción, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica, Q10.
- ATemperatura
- BpH
29Factores que afectan la velocidad de reacción, A bajas y altas concentraciones de protones la actividad enzimática es baja
- ATemperatura
- BpH
30De las reacciones químicas, se define como el cambio de la concentración de un reactivo o producto por unidad de tiempo.
- AVelocidad
- BTiempo
31Es el estudio cuantitativo de la catálisis enzimática, proporciona información sobre las velocidades de reacción, también miden la afinidad de las enzimas por los sustratos y por los inhibidores y permiten entrever los mecanismos de reacción. A su vez, ayuda a comprender las fuerzas que regulan las vías metabólicas
- ACinética enzimática
- BDinámica enzimatica
32De las reacciones químicas, es la suma de los exponentes de los términos de concentración en la expresión de velocidad, se determina de forma empírica, es decir, mediante experimentación, corresponde a la molecularidad de la reacción, o número de moléculas que deben colisionar simultáneamente para generar un producto
- AVelocidad
- BOrden de la reaccion
33De las órdenes de reacción, la velocidad de formación del producto es independiente de la concentración de sustrato: v=k
- AOrden cero
- BPrimer orden
- CSegundo orden
34De las órdenes de reacción, la velocidad de formación de los productos es directamente proporcional a la concentración del sustrato: v = k [A], la velocidad de la reacción es proporcional a la concentración de solamente uno de los reactantes y a su tendencia inherente a reaccionar
- AOrden cero
- BPrimer orden
- CSegundo orden
35De las órdenes de reacción, es aquella en la que la velocidad de formación del producto depende de la concentración de dos sustratos (como en una reacción de condensación): v = k [A1] [A2] y del cuadrado de la concentración de un único sustrato (reacción de dimerización): v = k [A]2
- AOrden cero
- BPrimer orden
- CSegundo orden
36De las órdenes de reacción, ocurre cuando puede ser de primer y segundo orden porque los sustratos se encuentran en exceso
- ABipolar
- BPseudo primer orden
37Se define como el número de moléculas que colisionan en una reacción de un solo paso.
- AOrden
- BMolecularidad
38Es el tiempo necesario para que la concentración de un reactivo descienda a la mitad de su valor original
- AVida media
- BDE50
39En este modelo la enzima se combina reversiblemente con su substrato para formar el complejo enzima-sustrato (ES) que subsecuentemente se rompe para formar el producto, hecho que regenera a la enzima, este modelo cinético adopta la hipótesis del estado estacionario, según la cual la concentración del complejo enzima-sustrato es pequeña y constante a lo largo de la reacción, por tanto, la velocidad de formación del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la de su disociación (v2+ v3):
- AMichaelis-Menten
- BLineweaver-Burk
40Ee el número de procesos de reacción o recambios que cada sitio activo cataliza por unidad de tiempo,
- ANúmero de recambio
- BEspecificidad
41Es la afinidad de la enzima con el sustrato (km), es la capacidad de transformación del sustrato en producto, a mayor km menor especificidad
- AEspecificidad
- BNúmero de recambio
42Se emplea como herramienta gráfica para calcular los parámetros cinéticos de una enzima, también se denomina de “dobles recíprocas” y se utiliza para calcular la Km y la Vmax así como para determinar el mecanismo de acción de los diversos tipos de inhibidores.
- AModelo Michaelis-Menten
- BEcuación de lineweaver-Burk
43Son las moleculas que reducen la actividad de una enzima, incluyen farmacos,antibioticos, conservadores alimenticios y venenos, son moléculas o iones que interactúan con la enzima y disminuyen su actividad catalítica. Tienen gran importancia desde el punto de vista médico, industrial y en la investigación
- AInhibidores
- BPotenciadores
44De los tipos de inhibidores, ocurre cuando el efecto inhibitorio de un compuesto se puede contrarrestar incrementando la concentración del sustrato o retirando el compuesto inhibidor mientras la enzima permanece intacta.
- AReversible
- BIrreversible
45De los tipos de inhibidores, ocurre cuando la unión al inhibidor desactiva de manera permanente la enzima, por lo común a través de una reacción covalente que la modifica químicamente.
- AReversible
- BIrreversible
46De los tipos de inhibidores, el sustrato y el inhibidor son mutuamente excluyentes, por lo que no se forma el complejo ternario IES, generalmente el (I) tiene una estructura similar al sustrato, a veces es estructuralmente diferente, pero se une en otro sitio diferente e introduce un cambio conformacional que modifica la geometría del sitio para el sustrato,
se unen de forma reversible a la enzima libre, y no al complejo ES, para formar un complejo enzimainhibidor- ACompetitivos
- BNo competitivos
- CAcompetitiva
47De los tipos de inhibidores, es si el inhibidor se une a un sitio distinto del sitio activo, la unión del inhibidor ocasiona una modificación en la conformación de la enzima, lo que impide la formación del producto, tienen escasa o nula semejanza estructural con el sustrato, pero pueden influir en la unión del sustrato si sus sitios de unión están en estrecha cercanía con el sitio de unión del sustrato
- ACompetitiva
- BNo competitiva
- CAcompetitiva
48De los tipos de inhibidores, el inhibidor sólo se une al complejo enzima-sustrato, y no a la enzima libre. En consecuencia, el inhibidor es ineficaz a bajas concentraciones de sustrato porque hay muy poco complejo ES
- AAcompetitivo
- BNo competitivo
- CCompetitivo
Información
- Descripción
- Fisiologia Fisiologia Test sobre Enzimas, creado por Mario Solis Bermudez el 17/09/2016.
- Autor
- Mario Solis Bermudez
- Idioma
- Español
- Visitas
- 67
- Historial
- Creado el 17 sep 2016 · actualizado el 21 sep 2016
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