Fichas
Enzimas e Atividade Enzimática
Fichas del conjunto (14)
- 1O que são enzimas?Enzimas são catalisadores de reações químicas, que reduzem a energia de ativação da reação e aumentam sua velocidade.
- 2Qual a natureza das enzimas?É, em sua maioria, proteica, mas também existem as ribozimas, que são moléculas de RNA.
- 3Cite os fatores que influenciam na velocidade das reações?- catalisadores (redução da energia de ativação);
- aumento da [ ] de reagentes;
elevação da temperatura. - 4Explique a relação entre a enzima e seu substrato.As enzimas possuem grande especificidade, o substrato se prende a elas no sítio ativo, que "reconhece" esse substrato por meio de suas cadeias de AA.
Quando enzima e substrato se juntam, forma-se o complexo enzima-substrato (ES), que é um estado transitório. - 5O que são holoenzimas?Holoenzimas são enzimas que dependem de outras moléculas para funcionarem, sendo ativadas por componentes não proteicos.
- 6O que são coenzima e cofator?São os componentes que ativam as holoenzimas, se eles são metais, os chamamos de cofator. Se eles são de natureza orgânica (não metálica), os chamamos de coenzima
- 7Quais fatores influenciam no funcionamento das enzimas? Explique.- [ substrato ] - a velocidade da reação aumenta com a [ ], até atingir um platô onde a velocidade é máxima;
- temperatura - a velocidade da reação aumenta com a temperatura, existe uma temp. ideal para as reações enzimáticas do corpo humano (35º a 40º), porém, quando a temp. for muito alta, haverá desnaturação das enzimas;
- pH - o pH é especifico de cada enzima, pois muitas delas precisam que certos grupos químicos estejam ionizados para haver a ligação com o substrato, além disso, pH's extremos também causam a desnaturação enzimática. - 8Quais são os dois tipos de inibidores enzimáticos? Diferencie um do outro.Inibidores irreversíveis - se ligam covalentemente à enzima, provocando uma inativação enzimática praticamente definitiva;
Inibidores reversíveis - são aqueles que se ligam temporariamente as enzimas, fazendo ligações não covalentes, quando se dissociam das enzimas, atividade enzimática volta a acontecer normalmente. - 9Quais são os dois tipos de inibidores reversíveis?- competitivos - se liga ao mesmo sítio ativo da enzima que o substrato, competindo com ele, esses inibidores reversíveis não modificarão a Vmáx da reação, porém aumentam o Km, pois substrato é necessário para que haja ligação;
- não competitivos - se ligam a sítios diferentes do sítio ativo do substrato, modificando sua estrutura, nesse caso, a velocidade é reduzida e o Km não sofre alteração. - 10Dê um exemplo de um inibidor reversível competitivo e outro não competitivo.- competitivo - AZT (inibe a DNA polimerase - RNA dependente [enzima da transcriptase reversa], que é necessária para a replicação do HIV;
- não competitiva - metais pesados. - 11O que é Km?Km é uma constante característica de cada enzima, ela é numericamente igual a metade da Vmáx;
- Km pequeno corresponde a um alta afinidade;
- Km alto corresponde a uma baixa afinidade. - 12O que são enzimas alostéricas?Enzimas alostéricas são aquelas que têm sua atividade enzimática regulada por outras moléculas, os efetores ou moduladores, que se ligam a sítios reguladores (diferentes do sítio ativo). Esses efetores podem ser negativos ou positivos.
Essas efetores podem modificar tanto o Km, quanto a Vmáx. - 13Dê exemplo de um fármaco que atua em uma reação enzimática.Fármaco inibidor da ECA (enz. coversora de angiotensina), que é responsável por converter angi. 1 em angio. 2, que é um vasoconstritor. Portanto, esse fármaco promoverá a redução da pressão sanguínea, já que a açãi vasoconstritora da angio, 2 causará aumento da pressão sanguínea.
- 14Dê um exemplo de diagnóstico clínico com enzimas.É possível fazer um diagnóstico clínico de infarto do miocárdio, que é acusado pelo pico de determinadas enzimas relacionadas ao músculo do cardíaco.
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- Fichas sobre Enzimas e Atividade Enzimática, creado por Lais Vieira el 08/06/2021.
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- Lais Vieira
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