Cinética Enzimática

CINÉTICA ENZIMÁTICA

Enzima y sustratos libres forman rápidamente un complejo enzima-sustrato y en un segundo paso más lento se rompe liberando productos y enzima.

E+S ---- ES----P

Utilidad: para análisis diferentes en formas de inhibición enzimática

Explicación general: cinética de enzimas no alostéricas

Autores: Leonor Michaels y Maud Menten

Antecedentes: Victor Henri y Hill Archibald.

Ec. Lineaweaver-Burk: forma lineal. Proceso matemático

Ecuación en relación a: -velocidad de reacción catalizadora por enzima. -sustrato(su concentración) a través de Vmax y Km.

Importancia fisiológica de valores Vmáx y Km(ej. exocinasa/glucocinasa).

su importancia radica para saber las velocidades que se llevan en las reacciones catabólicas/metabólicas de nuestro organismo.

ES IMPORTANTE POR LA VELOCIDAD QUE SE DESPRENDE

-Cantidad de Enzima presente (E)

-poder catalítico de enzima (K2)

-Afinidad enzima por sustrato (Km)

-Cantidad sustrato presente (S)

Facilidad de E de acoplarse

La unión del sustrato induce la estabilización del estado de transición

Que induce Disminución de la energía de activación.

Que induce mayores tasas de S-P. PEEERO sin cambio en el equilibrio de la reacción :)

Como los cambios en la S afectan la V0, por ejemplo para Michaelis-Menten: una representación de S frente a v0 es hiperbólica

Que predice que: Cuando S es mucho mayor que Km, la velocidad de la reacción es independiente de S.

SE DENOMINA ORDEN CERO

Cuando S es inferior a Km, la velocidad de la reacción es proporcional a S. se denomina PRIMER ORDEN