Cinética enzimática e enzimas digestivas

Grupo de substâncias orgânicas, normalmente são de natureza proteica.

A principal função é catalise enzimática

Reação enzimática

E + S [ES] E + P

Enzima(E)

substrato (S)

complexo enzima-substrato (ES)

produto (P).

A equação de Michaelis-Menten descreve como a velocidade da reação varia com a concentração do substrato:

V0= velocidade inicial da reação

Vmáx= velocidade máxima

Km= constante de Michaelis-Menten= (K-1 + K2)/K1

[S]= concentração do substrato

Ligações substrato/enzimas

Chave-Fechadura: A enzima encaixa-se perfeitamente ao seu substrato no sitio ativo, de forma que nenhuma outra molécula possa iniciar reação com esta enzima.

Encaixe Induzido: Ocorrem alterações na estrutura da enzima para otimizar a energia de ligação que esta sendo formada.

Ação enzimática

Entende-se por especificidade a propriedade das enzimas que catalisarem exclusivamente um grupo restrito de reações ou, em alguns casos, uma única reação.

Cinco enzimas que participam da digestão

Pepsina

Tripsina

Quimotripsina

Amilopsina

Lípase

* atividade máxima em pH ácido;

* Substrato proteína

* Temperatura entre 40 e 45

* Atividade máxima em pH alcalino;

* Substrato proteínas

* Temperatura entre 40 e 45

* Atividade máxima em pH alcalino;

* Substrato proteínas e peptonas

* Temperatura entre 40 e 45

* Atividade máxima em pH alcalino;

* Substrato polissacarídeos

* Temperatura entre 40 e 45

* Atividade máxima em pH alcalino;

* Substrato lipídeos

* Temperatura entre 40 e 45

Cinco enzimas metabólicas

Aminopeptidase

Dipeptidase

Maltase

Sacarase

Lactase

* Atividade máxima em pH alcalino;

* Substrato oligopeptídeos

*Temperatura entre 40 e 45

*Atividade máxima em pH alcalino;

*Substrato dipeptídeos

* Temperatura entre 40 e 45

* Atividade máxima em pH alcalino ;

* Substrato sacarose

* Temperatura entre 40 e 45

* Atividade máxima em pH alcalino;

* Substrato lactose

* Temperatura entre 40 e 45

Ação dos inibidores ezimáticos

a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica. Pode ser de dois tipos:

inibição reversível

as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, podem ser rompidas, e é subdividida em 2 classes:

Inibição competitiva

os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima

Inibição não competitiva

Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.

inibição irreversível

a atividade enzimática é inativada definitivamente. A substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes, ou seja mais estáveis.

O que altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente..

Quatro principais propriedades

1 - Aceleram as reações

2 - Não são consumidos na reação

3 - Atuam em pequenas concentrações

4 - Não alteram o equilíbrio das reações

Vo= Vmax'[S]

_______________

km+[S]

* Atividade máxima em pH alcalino;

* Substrato maltose

* Temperatura entre 40 e 45

Exemplos de medicamentos:

Vários antibióticos combatem infecções por bactérias através da inibição irreversível de enzimas desses microrganismos.

Exemplos como a penicilina e amoxicilina, atuam inibindo enzimas envolvidas na síntese da parede celular bacteriana.

ENZIMAS