Propiedades químicas de aminoácidos y proteínas

Propiedades químicas de aminoácidos y proteinas

El primer grupo de compuestos orgánicos de importancia biológica

imprescindibles en los procesos de los

los seres vivos.

Reconocen y neutralizan sustancias extrañas al organismo

Intervienen en la generación y transmisión de los impulsos nerviosos.

Transportan pequeñas moléculas e iones al interior de las células.

proteínas es formar, unir y proteger la estructura de los organismos vivos.

La hidrólisis ácida, básica o enzimática de las proteínas producen veinte a-L aminoácidos.

compuestos orgánicos contiene un grupo

amino, -NH2 (unido al carbono alfa) y un grupo carboxílico, -COOH

contienen una reacción ácido- base y se encuentran principalmente en la forma de un ion

Proteínas: Son polímeros naturales (polipéptidos) de alto peso molecular conformados por a-L aminoácidos

tienen tres niveles de organización denominados: estructuras primarias,

secundarias y terciarias.

Reacciones características de aminoácidos y proteínas.

Reacción de Ninhidrina: La ninhidrina, (hidrato de tricetohidrindeno) un agente oxidante,

reacciona con los α-aminoácidos a un pH entre 4 y 8 para dar un compuesto de color azul-púrpura.

Los aminoácidos: prolina e hidroxiprolina, también reaccionan con la ninhidrina, pero en este caso

se obtiene un color amarillo.

Reacción Xantoprotéica: El ácido nítrico concentrado reacciona con algunas proteínas que

contengan en su estructura aminoácidos con anillos aromáticos

Da un color amarillo que se oscurece hasta anaranjado cuando se añade un álcali. Es positiva para las proteínas que contienen fenilalanina, tirosina o triptófano.

Reacción de Hopkins-Cole: Está formado por una mezcla de ácido

sulfúrico concentrado con ácido glioxílico; este, reacciona con proteínas que contengan triptófano

dando un complejo color violeta.

Reacción de aminoácidos azufrados: Los aminoácidos que contengan azufre, como es el caso

de la cisteina y la metionina, reaccionan con acetato de plomo

en un medio básico formando un

precipitado negruzco de sulfuro de plomo.

Reacción de Ehrlich: La presencia de anillos aromáticos fenólicos o nitrogenados en la cadena lateral

de los aminoácidos se puede identificar mediante su reacción con ácido sulfanílico y nitrito de sodio

formación de colorantes azoicos fuertemente coloreadas permitiendo así detectar la presencia de tirosina

e histidina libres o formando péptidos y proteínas.

Prueba de Biuret: Las sustancias que contengan dentro de la molécula varios grupos amida muy

cercanos dan una coloración violeta-púrpura, cuando se les adiciona una pequeña

cantidad de sulfato de cobre (II) en medio alcalino.

Las proteínas, proteosas y peptonas, dan positiva esta prueba. A medida que progresa la hidrólisis

de una proteína, el color producido en la prueba de Biuret se decolora gradualmente a rosa

g. Punto Isoeléctrico: Las proteínas y los aminoácidos son compuestos anfóteros, pueden

reaccionar en medio ácido o básico.

las cargas negativas o positivas netas causan la migración de las

proteínas en un campo eléctrico. Existe un pH en cual la carga neta es igual a cero y la proteína no

se desplaza en el campo eléctrico

Desnaturalización de las proteínas: Este es un proceso por el cual el ordenamiento espacial de

ella cambia, de la estructura ordenada de la molécula nativa a una configuración tridimensional más

desordenada.

Se rompen los enlaces de hidrógeno y los hidrofóbicos, hay un

incremento en la entropía o grado de desorden de la molécula con pérdida de la actividad biológica. Además, la proteína se vuelve menos soluble.

Precipitación: la purificación de proteínas se busca separarlas de otras

moléculas de la solución por procesos de precipitación catiónica y aniónica.

A un pH de 7 y por encima de él, las proteínas están normalmente cargadas negativamente, así que

la adición de cationes metálicos neutralizan la carga y la proteína se precipita.