PROTEASES

PROTEASES

1. São moléculas que promovem a clivagem através da hidrólise de ligações peptídicas presentes em proteínas e polipeptídeos, transformando-os em resíduos de aminoácidos ou polipeptídeos menores.

   • As proteases são produzidas por todos os seres vivos: Animais, vegetais e microorganismos.
     • As proteases vegetais são as mais empregadas na indústria de alimentos, são elas:
       • -Papaína: É uma cisteína-proteases extraída do látex do mamão.
         • -Bromelina: É uma cisteína-protease extraída do abacaxi.
           • -Ficina: É uma cisteína-protease extraída do látex de diversas epécies do gênero Ficus.
     • As proteases animais são as mais utilizadas pela área de saúde e são dividias em:
       • -Renina: É uma das proteases de interessa para a indústria de alimentos. É uma protease aspártica extraída do abomaso do bezerro e possui propriedades coagulantes.
         • -Pepsina: Protease aspártica produzida pela mucosa do estômago na forma inativa de pepsinogênio.
           • -Tripsina: É uma serina-protease secretada pelo pâncreas e é uma enzima digestiva importante.
             • -Quimiotripsina: É uma serina-protease que é sintetixada como zimogênio pelo pâncreas.
               • -Catepsinas e Calpaínas: São cisteínas-proteases intracelulares relacionadas à resolução do rigor mortis.
     • As proteases microbianas são diversas e têm facilidade em produção em grande escala. São divididas em:
       • -Origem bacteriana: A maior parte são produzidas por bactérias dos gêneros Bacillus e Geobacillus. São bastante utilizadas nas indústrias de detergentes por causa da sua baixa especificidade de substrato.
         • -Origem fúngica: Uma única espécie de fungo pode produzir proteases alcalinas, neutras e ácidas, como o Aspergillus oryzae.
     • Sua aplicação na indústria é diversa.
       • -Clarificação de cerveja: As proteases hidrolisam os peptídeos e impedem a sua insolubilidade, evitando a turvação da bebida. Nesse processo são mais utilizadas a papaína, pois tem um bom preço no mercado e seu uso é permitido em alimentos. Além disso, tem propriedades que garatem um bom tempo de vida de prateleira do produtoe que não geram espuma na cerveja.
         • -Amaciamento da carne: As proteases hidrolisam as proteínas da carne e as torna mais macias. As de origem vegetal são as mais utilizadas para esse processo, como a papaína e bromelina. Existem algumas metodologias para a aplicação uniforme dessas enzimas nas peças de carne. Alguma delas são: Método clássico, imersão, injeção e injeção no animal vivo.
           • -Coagulação do leite: Algumas proteases tem a capacidade de formar coágulos no leite e a hidrólise total das caseínas para a produção de queijos e derivados. A enzima mais utilizada para esse processo é a renina/quimiosina que têm uma ótima capacidade de coagulaçaõ do leite, promovendo textura excelente, com alto rendimento e sem geração de amargor.
             • -Maturação acelerada de queijos: A proteólise é um importante processo para a maturação dos queijos,, pois peptídeos e aminoácidos livres, gerados pela ação de proteases, são precursores de sabor e fontes de hidrogênio.
               • -Panificação: As proteases fornecem produtos mais macios, de menor densidade e de aparência agradável, na panificação. As proteases de Aspergillus oryzae e A. niger são utilizadas para esse fim, por serem consideradas seguras para o consumo e pela sua baixa especificidade. Em alguns produtos evitam a deformação no forno e também podem eliminar o sabor provocado pelo metabissulfito.
   • São divididas em dois grandes grupos: Exopeptidases e Endopeptidases.
     • As exopeptidases atuam nas extremidades da cadeia polipeptídica e se dividem em: -Aminopeptidases; -Carboxipeptidases; -Serina-proteases; -Cisteína-proteases; -Proteases aspárticas ou ácidas; -Metalo-proteases.
       • -Aminopeptidases: Liberam aminoácidos livres, dipeptídios ou tripeptídios e atuam na extremidade N-terminal da cadeia polipeptídica.
         • -Carboxipeptidases; Proteases que agem na extremidade C-terminal da cadeia polipeptídica e liberam aminoácidos livres ou dipeptídios.
           • -Serina-proteases: Têm aminoácido serina no seu sítio ativo e o principal grupo desse tipo é formado pelas serina-proteases alcalinas, como tripsina, quimiotripsina e subtilisina.
             • -Cisteína-proetases ou proteases sulfidrílicas: Apresentam cisteína conjugada com histidina no seu sítio ativo. As proteínas vegetais, como papaína, bromelina e ficina são as principais cisteína-proteases.
               • -Proteases aspárticas ou ácidas: Contém ácido aspártico em seu sítio ativo. Entre as principais proteases ácidas estão a pepsina e a resina e algumas proteases microbianas.
                 • -Melato-proteases: Dependem de íons metálicos divalentes para sua atividade, e podem ser neutras ou alcalinas.