ENZIMAS

ENZIMAS

1. Biomoléculas especializadas en catálisis de reacciones dentro de la célula.

   • FACTORES QUE INTERVIENEN EN LA REACCIÓN
     • Centro activo
       • Sitio conformado por restos de proteínas, donde interactúan con:
         • Ligando, o sustrato
           • Todos los reactivos, antes de la reacción química
             • Unido al centro activo por grupo determinante de posición
         • Aminoácidos catalíticos
           • Constituyen el centro catalítico, con CADENAS R características a su función
             • Catálisis covalente
               • Unión complejo E-S a travéz de enlaces covalentes
             • Catálisis ácido-base
               • Incrementación de velocidad por influencia de pH, proporciona dadores o receptores de electrones
         • Aminoácidos de unión
           • Ayudan a la unión del sustrato al sitio activo, gracias a los enlaces débiles con sus cadenas R
         • Resto de la cadena
           • Mantienen la conformación tridimensional de la enzima
     • CARACTERÍSTICAS DEL MEDIO
       • pH
         • Debe mantenerse un equilibrio, para posibilitar la correcta función. Los niveles varían de acuerdo a la zona del cuerpo
       • Temperatura
         • Incrementa la velocidad a través de su aumento. El excesivo aumento produce una desnaturalización.
   • Disminuyen el tiempo de reacción y aprovechan la energía de la interacción entre las moléculas del sustrato
     • Energía de fijación
       • Energía necesaria para la activación, compuesta a su vez por la energía de las INTERACCIONES DÉBILES entre el complejo E-S
         • Principal fuente de energía para disminuir la necesidad energética de ACTIVACIÓN
   • Aumenta la velocidad de reacción de 10^7 a 10^14
     • La ACTIVIDAD MOLECULAR oscila entre unos miles, hasta varios millones de moléculas de sustrato por minuto
       • La cinética depende de:
         • La concentración de sustrato
           • Menor, mayor afinidad. Es proporcional
           • Mayor, menor afinidad. No proporcional, puede derivar a la incapacidad de la enzima por saturación.
             • Velocidad Máxima
               • El aumento de la velocidad de reacción, independiente de concentración
     • El CICLO CATALÍTICO puede repetirse varias veces

2. MECANISMOS DE CATÁLISIS

3. ESPECIFICIDAD

   • Participan la reacción de sólo un tipo de moléculas
     • Se necesita complementariedad estructural

4. INHIBICIONES

   • Reversibilidad
     • Reversible
       • Irreversible
   • Competencia
     • Inhibición competitiva
       • Inhibición incompetitiva
         • Inhibición no competitiva

5. ENZIMAS REGULDORAS

   • Enzimas alostéricas
     • Enzimas moduladas covalentente

6. COFACTORES ENZIMÁTICOS

   • Sustancias NO PROTEICAS que son necesarias para ciertas enzimas para realizar catálisis
     • Una enzima sin cofactor se denomina APOENZIMA
     • La unión enzima-cofactor se denomina HOLOENZIMA
     • Cofactorres
       • Sustancia orgánica
         • Transportadores intermediarios
         • Grupo prostético
         • Puede actuar como parte del sustrato
     • Iones metálicos
       • Cationes mono o divalentes, principalmente
         • Centro catalítico
         • Grupo puente
         • Agente estabilizador
     • VITAMINAS
       • A veces forma parte de la estructura de la coenzima
         • Necesarias para el buen funcionamiento de algunos organismos, se obtienen vía EXÓGENA
           • Hidrosolubles
           • Liposolubles
           • La necesidad varía dependiendo del organismo