PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

1. CONCEPTO

   • Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada persona.

2. COMPOSICIÓN QUÍMICA

   • -Carbono -Hidrógeno -Oxígeno -Nitrógeno Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.

3. ORIGEN DE LAS PROTEÍNAS

   • Origen Animal
     • La leche y derivados lácteos, las carnes, los pescados y los huevos.
   • Origen Vegetal
     • Leguminosas, las frutas, las hortalizas y las verduras.

4. VALOR NUTRICIONAL

   • Algunos tienen una mejor mezcla de aminoácidos que otros y por eso se dice que son de un valor biológico más alto. Por ejemplo, las proteínas de la albúmina del huevo (‘clara de huevo’) y caseína de la leche, contienen todos los aminoácidos esenciales en buenas proporciones y nutricionalmente son superiores a otras proteÍnas.

5. ESTRUCTURA QUÍMICA DE UN AMINOÁCIDO

   • Su denominación responde a la composición química general que presenta, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono α (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas en un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo variable al que se le denomina radial (-R).

6. AMINOÁCIDOS AA ESENCIALES

   • El ser humano necesita de un total de 20 aminoácidos de los cuales 11 de ellos nuestro propio organismo los sintetiza, estos son llamados aminoácidos no esenciales. Los 9 restantes no pueden ser sintetizados por la especie humana: Se llaman aminoácidos esenciales. Son: Histidina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, lisina.

7. GRUPOS FUNCIONALES, ESTRUCTURA Y ORGANIZACIÓN

   • Los aminoácidos se clasifican según la estructura química del grupo R.
     • Aminoácidos apolares (hidrófobos)
       • Alinina(Ala), valina(Val), Leucina(Leu), Isoleusina(Ile), Prolina (Pro), Felinanalina(Phe), Triptófano(Trp), Metionina(met).
     • Aminoácidos con grupos R polares con carga (+)
       • Histidina(His), Arginina(Arg), lisina(Lys). (grupo amino).
     • Aminoácidos con grupos R polares con carga (-)
       • Glutámico(Glu), Aspártico (Asp). (grupo carboxilo)
     • Aminoácidos con grupos R polares sin carga
       • Gly (Glicina), Serina (Ser), Trp (Treonina), Cisteina (Cys), Tirosina (Tyr), Asparragina (Asn), Glutamina(Gln).

8. DESNATURALIZACIÓN

   • Se dice que una proteína esta desnaturalizada cuandon su estructura tridimencional se ve alterada por algun motivo: calor, agentes químicos, etc. Una proteína desnaturalizada tiene propiedades distintas de las mismas proteínas en estado nativo, esto acurre a causa de la desnaturalización de la ovoalbúmina (proteína que se halla en la clara de huevo).

9. SOLUBILIDAD

   • Para que la proteína sea soluble, por ejemplo,en agua, la proteína debe ser polar, y esta polaridad se la da la suma de sus cargas de sus aminoácidos. También está el PH de la solución. Hay un PH donde cada proteína tiene carga eléctrica cero. Este PH se denomina punto isoeléctrico (PI). Cada proteína tiene su propio PI. Otro factor es la concentración de sales. Por ejemplo, una solución ligeramente salada genera que la proteína incremente su solubilidad (salting in). Pero una solución extremadamente salada bloquea las cargas y la proteína se vuelve apolar, por tanto insoluble, y precipita (salting out).

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