ENZIMAS

ENZIMAS

1. PROPRIEDADES

   • SÃO POLÍMEROS BIOLÓGICOS E CATALISAM REAÇÕES QUÍMICAS QUE POSSIBILITAM A VIDA HUMANA. SÃO ESSENCIAIS PARA A HOMEOSTASE
   • A MAIOR PARTE É PROTEÍNAS E AGEM COMO CATALISADORES (A CATÁLISE OCORRE NO SÍTIO ATIVO)
   • DIMINUEM A ENERGIA DE ATIVAÇÃO (ESTADO DE TRANSIÇÃO A UM NIVEL MAIS BAIXO DE ENERGIA)
   • SÃO ALTAMENTE ESPECÍFICAS
   • NÃO SÃO CONSUMIDAS (O QUE NÃO SIGNIFICA QUE SÃO ETERNAS). TÊM UM TEPO DE VIDA ÚTIL QUE VARIA.
   • ATIVIDADE MODULÁVEL (AJUSTE INDUZIDO): ALTERAÇÃO CONFORMACIONAL DA ESTRUTURA DA ENZIMA (NÃO CHAVE-FECHADURA)

2. COFATOR

   • ALGUMAS ENZIMAS DEPENDEM DE UM COMPONENTE QUÍMICO ADICIONAL, DENOMINADO COFATOR, QUE PODE SER UM OU MAIS ÍONS INORGÂNICOS
     • SE LIGAM DE FORMA TRANSITÓRIA E DISSOCIÁVEL

3. COENZIMA

   • COMPONENTE QUÍMICO ADICIONAL. AGEM COMO CARREADORES TRANSITÓRIOS DE GRUPOS FUNCIONAIS ESPECÍFICOS
   • COENZIMA + ENZIMA: HOLOENZIMA

4. CLASSIFICAÇÃO QUANTO AO TIPO DE REAÇÃO CATALISADA

   • OXIRREDUTASES
   • LIGASES
   • ISOMERASES
   • HIDROLASES
   • TRANSFERASES
   • LIASES

5. IMPORTÂNCIA PARA O DIAGNÓSTICO

   • HÁ DIFERENTES ENZIMAS, EM DIFERENTES TECIDOS. CASO HAJA DANO TECIDUAL, A ENZIMA ELEVA E PODE INDICAR O PROBLEMA NO TECIDO PRESENTE, LEVANDO A UM DIAGNÓSTICO COMPLEMENTAR
     • SE HOUVER AUMENTO DA ATIVIDADE DE ENZIMAS INTRACELULARES NO PLASMA, SIGNIFICA QUE HÁ ESTRAVASAMENTO POR LESÃO TECIDUAL OU POR ALTERAÇÃO DA PERMEABILIDADE DA MEMB., O QUE INDICA UM ESTADO PATOLÓGICO
   • CLASSIFICAÇÃO EZS SANGUE
     • PLASMA
     • SECRETADAS
     • CELULARES

6. FATORES QUE ALTERAM A VELOCIDADE ENZIMÁTICA

   • CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO (ATÉ A SATURAÇÃO DAS ENZIMAS)
   • KM: INDICA A CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO NECESSÁRIA PARA ATINGIR A VEL. MÁXIMA. QUANTO MENOR SEU VALOR, MAIOR É A AFINIDADE ENTRE EZ. E SUBS.
   • TEMPERATURA: COM A BRUSCA ALTERAÇÃO FICAM INATIVAS OU DESNATURAM
   • pH: COM ALTERAÇÃO PODEM DESNATURAR

7. INIBIDORES

   • COMPETITIVO CLÁSSICO
     • ANÁLOGO, APRESENTA UMA SEMELHANÇA COM O SUBSTRATO E SE LIGA NO SEU SÍTIO ATIVO. PODEM SER RETIRADOS DO SÍTIO ATIVO COM AUMENTO DA CONC. DO SUBSTRATO
     • EX: LOVASTATINA (IMPEDE COLESTEROL)
   • NÃO-COMPETITIVO
     • COMPORTAM-SE COMO SE ESTIVESSEM REMOVENDO A ENZIMA DA SOLUÇÃO, DIMINUINDO A VEL. MÁX.
     • KM NÃO MUDA POIS AS ENZIMAS QUE NÃO SE LIGAM AO INIBIDOR CONTINUAM FUNCIONANDO
     • EX: METAIS PESADOS
   • IRREVERSÍVEL
     • LIGA-SE À ENZIMA POR LIGAÇÃO COVALENTE DE FORMA ESTÁVEL
     • EX: AAS

8. MECANISMOS DE REGULAÇÃO DA ATIVIDADE

   • CLIVAGEM PROTEOLÍTICA
     • ZIMOGÊNIO: SEQ. DE AAS NA FORMA DE UM PRECURSOR INATIVO. CLIVANDO ESSA SEQ., ELA SE TORNA ATIVA
     • DEIXA A EZ. PRÉ-PRONTA E, NO INSTANTE DA NECESSIDADE PARA A REAÇÃO, ELA É ATIVADA REMOVENDO PEQUENAS QTDS DE AAS.
   • REGULAÇÃO ALOSTÉRICA
     • ENZIMAS SÃO REGULADAS PELA CONEXÃO DE SUBUNIDADES REGULADORAS QUE AS DEIXAM INATIVAS. A PARTIR DO INSTANTE EM QUE SÃO NECESSÁRIAS, ALGO SE UNE ÀS SUBUNIDADES E AS RETIRAM DA ENZIMA. É UMA CONDIÇÃO REVERSÍVEL
   • MODIFICAÇÃO COVALENTE
     • FOSFORILAÇÃO ATIVA A ENZIMA E A DESFOSFORILAÇÃO INATIVA A ENZIMA.

9. ISOENZIMA

   • CATALISA UMA REAÇÃO EM DIFERENTES TECIDOS E É ENCONTRADA COMO DIFERENTES VARIANTES