BIOLOGIA CELULAR

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TIPOS DE SEÑALES: AUTOCRINAS, PARACRINAS (corta distancia) Y ENDOCRINAS ( Viaja por el torrente sanguineo, existen varias celulas blanco)

RECEPTORES: Para cada tipo de celula estan determinados geneticamente, son especializados

* MEBRANALES: para sustancias no lipidicas y grandes= hormonas, neurotransmisores, iones

Canales Ionicos: activaciòn al unirse con ligando

Proteinas quinasas: la señal induce un cambio conformacional que producira que la proteina actue como catalizador de la fosforilaciòn de otra proteina de dicha manera activarla

Acoplados a proteinas G:https://www.youtube.com/watch?v=-Wi_B_xBseo, esta proteina posee tres subunidades y un GDP el cual despues de una señal serà transformado en GTP Provocando desintegraciòn de la subunidades para dar lugar a la continuaciòn de la transducciòn de señales.

*CITOPLASMATICOS: Pequeñas (gases) y no polares ( esteroides)

Se encuentran en el interior de la celula, la uniòn al ligando permite un cambio en la estructura para poder ingresar al nucleo y allì inducir o inhibir la transcripciòn de un gen)

TIPOS DE RESPUESTA:

DIRECTA: efectuada en el mismo receptor, sin desencadenar una cascada de señalizaciòn

INDIRECTA: uso de segundos mensajeros, los cuales amplifican a su vez la señal ( cAMP,Calcio, NO, algunos fosfolipido)

ENTALPIA: Energia total presente en un reacciòn, compuesta por energia utilizable (libre) y energia no utilizable (entropia-desorden el el sistema)

ENERGIA LIBRE: Energia que realiza trabajo ( cambio)

ENERGIA:

un cambio de energia libre: energia libre de los productos - energia libre de los reactivos: Glibre= Gproductos- Greactivos

LEYES DE LA TERMODINAMICA:

1. La energia no se crea ni se destruye, se transforma

2. Al aumentar las transformaciones de energia, aumenta tambien la entropia ( Desorden)

En el metabolismo existen dos tipos de reacciones:

-ANABOLISMO: POSITIVO, ENDERGONICA, DEMANDA DE ENERGIA PARA ALMACENARLA EN ENLACES DE MACROMOLECULAS

*Implica la formaciòn de grandes moleculas a partir de moleculas pequeñas,

*Para formar los enlances de dichas macromoleculas se necesita energIa

* el cambio en la energia libre de estas reacciones es positivo, ya que los productos tendran mayor energia que los reactivos ya que hay una demanda de energia para que se lleve a cabo la reacciòn

* Es una reacciòn endergonica

-CATABOLISMO: DEGRADACIÒN, EXERGONICA, NEGATIVO, LIBERACIÒN DE ENERGIA

* Degradaciòn de moleculas grandes a mas sencilla

* Liberaciòn de energia, la cual estaba contenida en los enlaces

*cambio de energia libre negativo, ya que los productos pese a la energia liberada tendran menor energia que los rectivos

* Reacciòn exergonica

ATP: Adenosintrifosfato, nucleotido formado por: RIBOSA, base nitrogenada (adenina) y tres grupos fostatos

*HIDROLISIS : ATP+ agua= ADP + HPO4 (Pi)+ energia libre

* Para la eliminar la fuerza de repulsiòn entre los diferentes fosfatos y formar el enlace convalente se requiere de gran cantidad de energia.

ENZIMAS: catalizadores biologicos, generalente son proteinas ( terminacioòn -asa) aunque tambien pueden ser ribozimas (moleculad de

RNA)

la energia de activaciòn es considerada como la energia necesaria para dar inicio a la reacciòn a travès de la inestabilidad de las formas moleculares, para procesos biiologicos la energia de activacion se reduce en cuento se aproximan mucho los reactivos, por lo cual muchas de las enzimas se encargan de llevar a cabo tal funciòn. Tambien brindan un ambiente propocio para que se lleve a cabo la reacciòn. A su vez catalizan una sola reacciòn a la vez

* Las enzimas son especificas y no reaccionan(ningùna laterioracioòn en el cambio de energia libre de la reacciòn). Su especificidad esta basada en la estructura tridimensional de su sitio activo que permite la interaccion solo con ciertos sustratos.

* MECANISMOS

- Orientaciòn del sustrato para que los atomos puedan enlazarse

- Presiòn traducida en acercamiento

- Agregaciòn de grupos quimicos de manera transitoria al sustrato ocasionando rompinimiento de los viejos enlaces para crear nuevos.

ESTRUCTURA:

El sitio activo de una proteina contiene de 6-12 aminoacidos.

La uniòn del sitio activo con el sustrato esta mediado por puentes de hidrogeno, interaciones hidrofobicas y atracciòn y repulsiòn.

las enzimas pueden cambiar su estructura tridimensional al unirse al sustrato (AJUSTE INDUCIDO), lo cual es permitido por el resto de composiciòn de la enzima que le da su gran tamaño dando lugar a: alineacion del sustrato, exposiciòn del sitio catalitico.

ACOMPAÑANTES DE LAS ENZIMAS:

* Grupos prosteicos: atomos o grupos moleculares, no aminoacidos, unidos de forma permanente (ej. grupo Hemo)

*COFACTORES: Iones inorganicos

*COENZIMAS: Moleculas que se unen de manera transitoria al sitio activo de la proteina y se encarga de anadir o eliminar grupos quimicos al sustrato.

la actividad enzimatica puede verse afectada por la temperatura, el ph, la concentraciòn de sustrato o enzima. un cambio en el ph del medio puede producir cambios en los grupos amino y carboxilo de los aminoacidos induciendo un cambio de estructura en la proteina.

REGULACION ENZIMATICA: Permite mantener la homeostasis, y ahorar

innibidores:

reversibles: uniones no covalentes

-competitivos: union al sitio activo

-no competitivos: inducen una trasformaciòn conformacional

alostericos positivos y alostericos negativos

irreversibles: uniones convalenttes: Gases nerviosos

La regulaciòn enzimatica en las vias metabolicas a travès de la inhibiciòn por retroalimentaciòn.

LINK: http://ocw.unican.es/ciencias-de-la-salud/bioquimica-estructural-y-metabolica/materiales-de-clase/Te...

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