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Enzimas TEMA 7
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Preguntas del test (45)
1Las enzimasson catalizadores biológicos que aceleran lasreacciones celulares en condiciones fisiológicas
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2Las enzimas son catalizadores biológicos que hacen posible reacciones que de otra forma NUNCA tendrían lugar
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3El modo de acción de las enzimas es por medio de la formación de un complejo enzima-sustrato que estabiliza el estado de transición
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4La enzimas aceleran las reacciones porque consiguen aumentar la energía de activación de la reacción catalizada
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5Las enzimas aceleran las reacciones que catalizan mediante la disminución de las constantes de equilibrio de dichas reacciones
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6La actividad catalítica de las enzimas SOLO puede tener lugar en el interior celular
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7Al final de la reacción, la enzima se recupera sin modificaciones, es decir, en su estado inicial
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8La unión enzima-sustrato se realiza únicamente en el centro activo y, por lo general, mediante interacciones no covalentes
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9Los “aas de contacto” del centro activo de una enzima confieren flexibilidad a la enzima y no interactúan con el sustrato
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10Coenzimas y grupos prostéticos se diferencian en que los primeros se unen a la enzima por interacciones débiles y los segundos mediante enlaces covalentes
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11Las coenzimas son moléculas no proteicas que participan en un paso intermedio en la reacción enzimática y se recuperan en su estado inicial al final de la reacción
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12Los grupos prostéticos son moléculas no proteicas necesarios en algunas reacciones enzimáticas y que sufren las transformaciones opuestas al sustrato
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13 La especificidad de las enzimas implicadas en rutas biosintéticas es siempre extremadamente baja
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14A bajas concentraciones de sustrato, la velocidad de reacción de las enzimas michaelianas aumenta proporcionalmente a la concentración de sustrato
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15La actividad enzimática es susceptible de regulación, consiguiendo que solo se produzca la reacción que cataliza cuando es metabólicamente necesaria
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16La regulación del número de moléculas enzimáticas a nivel transcripcional puede originar su inducción o su represión
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17La fosofrilación-desfosforilación de ciertas enzimas constituye una forma de regulación por modulación covalente
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18La síntesis de zimógenos y su posterior activación por eliminación de un fragmento peptídico constituye una forma de regulación enzimática postraduccional
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19La regulación hormonal de la actividad enzimática supone la hidrólisis parcial de una proenzima inactiva
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20La concentración de efectores alostéricos regulan el número de moléculas enzimáticas activas
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21Los diferentes centros activos de una enzima multifuncional responden coordinadamente a la modulación de un efector
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22La actividad enzimática no se altera por cambios en la temperatura y pH en el medio
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23El aumento de pH por encima de la neutralidad siempre conduce a una disminución de la actividad enzimática
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24. El pH óptimo es aquel al que se alcanza la mitad de la velocidad máxima
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25La temperatura óptima de una enzima siempre está por debajo de la temperatura interna del organismo
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26La temperatura y el pH afectan al estado de ionización y a la energía cinética de la enzima, respectivamente, por lo que se traduce en modificaciones de la velocidad de reacción
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27La dirección de una reacción química depende de la concentraciones de los reactantes, de la constante de equilibrio y de la energía libre de la reacción
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28 A altas concentraciones de sustrato, la velocidad de reacción enzimática se mantiene constante al aumentar la concentración de sustrato, debido a un efecto de saturación de la enzima
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29El equilibrio de una reacción catalizada enzimáticamente se alcanza antes cuanto mayor es la concentración de enzima o sustrato
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30La ecuación de M-M explica el comportamiento de las reacciones enzimáticas con cinéticas sigmoidales
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31Cuando la [S] = Km, la ecuación de M-M es: V = ½ Vmáx
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32La inhibición enzimática siempre lleva consigo su desnaturalización irreversible
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33 La inhibición acompetitiva de una enzima solo se produce por moléculas con estructura similar a la del sustrato de la reacción F
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34La Km de una enzima por su sustrato en presencia de un inhibidor competitivo es siempre menor que en ausencia de éste
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35La Vmax de una enzima en ausencia y en presencia de un inhibidor incompetitivo no varía
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36Los principales parámetros cinéticos que definen la actividad enzimática son: Vmax y Km
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37 En una reacción enzimática, La Vmax se alcanza a altas [S]
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38La cinética de las enzimas con cooperatividad aumentan la velocidad de reacción de forma exponencial a la [S]
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39Todas las enzimas con cooperatividad presentan cinéticas sigmoidales
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40Todas las enzimas con cinéticas sigmoidales son también alostéricas
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41Todas las enzimas alostéricas presentan cinéticas cooperativas de tipo heterotrópico
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42La cooperatividad negativa se produce por efectores alostéricos negativos y supone una disminución de la afinidad de la enzima por su sustrato
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43Los efectores alostéricos negativos desplazan la curva sigmoide de la cinética de una enzima alostérica hacia la derecha
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44Los efectores alostéricos actúan modificando la afinidad de la enzima por su sustrato
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45La cooperatividad homotrópica puede darse tanto respecto a la unión del sustrato como de los efectores alostéricos
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Información
- Descripción
- Test sobre Enzimas TEMA 7, creado por Eva Rguez el 19/01/2016.
- Autor
- Eva Rguez
- Idioma
- Español
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