Fichas
Vorlesung 01 - Aminosäuren
Fichas del conjunto (48)
- 1DNSDesoxyribonukleinsäure (DNS)
ist ein Polymer aus Nukleotiden = Information - 2ProteineProteine sind Polymere aus Aminosäuren= Strukturbildung, Interaktion, Katalyse chemischer Rkt.
- 3ZellenZellen = Stoffwechsel, Vermehrung, Organellen dynamische Prozesse
- 4MembranenDoppelschichten aus Lipiden, enthalten Kohlenhydrate und Proteine = Kompartimentierung, Austausch von Stoffen und Informationen
- 5Physikalische Eigenschaften von Wasser: Struktur von Wasser
- 6—• Wasserstoffbrücken‐Bindung entsteht durch Donatoren und Akzeptoren, D‐H∙∙∙A
• Donatoren sind schwach saure Gruppen wie z.B. O‐H, N‐H (seltener S‐H)
• Akzeptoren sind schwach basische
Gruppen wie z.B. O, N (seltener S)
• Van‐der‐Waals‐Abstand zweier Wassermoleküle wäre
2.6 Å (0.26 nm, 260 pm), H‐Brücken erlauben Annährung auf 1.8 Å
(0.18 nm, 180 pm)!
• Energiegehalt je nach System 5‐20 kJ mol‐1
- 7Wechselwirkungen zwischen Biomolekülen
- 8Hydrophil HydrophobHydrophil: „Wasser liebend“ Hydrophob: „Wasser ablehnend“
- 9Wasser als Lösungsmittel- Über Wasserstoffbrücken
- Solvatisierung von Ionen über Ausrichtung der Dipole
- Als Käfigstruktur zum Hydratisieren einer apolaren Substanz - 10apolarnicht polar, Eigenschaft von Molekülen oder Molekülgruppen, deren Dipolmoment (Dipol) gleich oder fast Null ist. Biologisch wichtige apolare Verbindungen sind die Neutralfette (Acylglycerine) und viele Lipide; apolare Seitengruppen sind z. B. Bestandteile der apolaren Aminosäuren Leucin, Valin, Phenylalanin.
- 11Der hydrophobe Effekt= In Wasser aggregieren apolare Substanzen, die Verringerung der
hydrophoben Oberflächen minimiert den
Entropieverlust des Systems
• Proteine und Membranen bilden ihre
Form aufgrund des hydrophoben Effekts aus
• Bestreben des Wassers, Kontakt mit
hydrophoben Molekülen so gering wie möglich zu halten
• Käfigstrukturen von Wasser um
hydrophobe Substanzen sind hoch geordnet und damit entropisch ungünstig - 12Zusammensetzung und Struktur der Proteine (Übersicht)
- 13Aminosäuren (Übersicht)
- 14Aminosäuren ‐ Nomenklatur
- 15Aminosäuren –zwitterionische Eigenschaften• Aminosäuren liegen bei physiologischem pH‐Wert als Zwitterionen (dipolare Ionen) vor
• Dissoziationsgrad wird durch die zwei pKS‐Werte (‐COOH und ‐NH2) definiert
• Für Aminosäuren mit geladenen Seitenketten (Glu, Asp, Arg, Lys, His) wird ein dritter pKS‐Wert angegeben - 16Hydrophobe, aliphatische R‐Gruppen- Glycin (Gly, G)
- Alanin (Ala, A)
- Valin (Val, V)
- Leucin (Leu, L)
- Isoleucin (Ile, I) - 17Hydrophobe R‐Gruppen- Phenylalanin (Phe, F) (aromatisch)
- Tryptophan (Trp, W) (aromatisch)
- Methionin (Met, M) (schwefelhaltig)
- Prolin (Pro, P) (sekundäres Amin, Ringstruktur!) - 18Polare, ungeladene R‐Gruppen- Serin (Ser, S)
- Threonin (Thr, T)
- Cystein (Cys, C) (schwefelhaltig)
- Asparagin (Asn, N)
- Glutamin (Gln, Q)
- Tyrosin (Tyr, Y) (aromatisch) - 19Negativ geladene R‐Gruppen (Carboxylate)- Asparaginsäure (Asp, D)
- Glutaminsäure (Glu, E) - 20Positiv geladene R‐Gruppen- Lysin (Lys, K)
- Arginin (Arg, R)
- Histidin (His, H) - 21Glycin (Gly, G)
- 22Alanin (Ala, A)
- 23Valin (Val, V)
- 24Leucin (Leu, L)
- 25Isoleucin (Ile, I)
- 26Phenylalanin (Phe, F)
- 27Tryptophan (Trp, W)
- 28Methionin (Met, M)
- 29Prolin (Pro, P)
- 30Serin (Ser, S)
- 31Threonin (Thr, T)
- 32Cystein (Cys, C)
- 33Asparagin (Asn, N)
- 34Glutamin (Gln, Q)
- 35Tyrosin (Tyr, Y)
- 36Asparaginsäure (Asp, D)
- 37Glutaminsäure (Glu, E)
- 38Lysin (Lys, K)
- 39Arginin (Arg, R)
- 40Histidin (His, H)
- 41Posttranslationale Modifizierungen: Cystin
- 42Posttranslationale Modifizierungen BSP 1
- 43Posttranslationale Modifizierungen BSP 2
- 44Posttranslationale Modifizierungen - Modifizierungen
- 45Aminosäuren in Proteinen sind durch die Peptidbindungmiteinander verknüpft
- 46Aminosäuren –KombinatorikKombinatorische Möglichkeiten zur
Assemblierung linearer Polymere mit dem Repertoire von 20 natürlichen
Aminosäuren:
- Ein Peptid aus 2 Aminosäuren: 400 Varianten
- Ein Peptid aus 3 Aminosäuren: 8000 Varianten
- Ein Protein aus 100 Aminosäuren: 20^100 - 47Wichtige Stichpunkte- Bei der Interaktion von Biomolekülen
treten vor allem schwache Wechselwirkungen auf.
- Die Eigenschaften von Wasser
determinieren das Lösungsverhalten von polaren, apolaren und amphiphilen Substanzen.
- Aminosäuren sind zwitterionisch bei neutralem pH. - 48Die D- und die L-Form der AminosäurenDabei unterscheidet man eine D-Form (von dextro, rechts), in der die Amino-Gruppe des Cα -Atoms in der Fischer-Projektion nach rechts, und eine L-Form (von levo, links), in der sie nach links steht.
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- Biochemie Fichas sobre Vorlesung 01 - Aminosäuren, creado por Mai H el 09/08/2016.
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