Proteiner

Question	Answer
Vad har proteiner för funktion i kroppen?	Uppbyggnad, biologiskt aktiva substanser (enzymer, hormoner) mm
Vad byggs proteiner upp av?	Aminosyror (aa)
Hur många aminosyror har vi?	20 st, varav 8 är essentiella dva att kroppen inte kan producera dem själv (kost)
Vilken är den generella strukturen för protein?	H H2N--C--COOH R
Vilka grupper delas aminosyror in i och varför?	Opolära aa Polära aa Dessa indelningar beror på deras polaritet
Vad utmärker en opolär aminosyra?	Har en opolär sidokedja vilket gör den hydrofob (oftast inuti protein)
Vad utmärker polära aminosyror?	Finns 3 olika typer: sura, neutrala, basiska Alla är hydrofila men har olika affinitet för vatten (oftast utanpå protein)
Vilka aminosyror har ett kiralt center och vad leder det till?	Alla aa har kiralt center förutom glycin -> 2 optiska former AA i naturen har L-form
Vad innehåller aa? Vad medför det?	En karboxylgrupp som är svagt sur & en aminogrupp som är svagt basisk AA -> amfolyter Karboxylgruppen kan även donera sitt H+ till sin egna aminogrupp
Vad händer när karboxygruppen donerar sitt H+ till sin egna aminogrupp?	Det bildas en amfojon (zwitterjon), en jon som har en positiv laddning på en atom & en negativ laddning på en annan atom
Varför varierar amfojonens utseende?	Beror på pH & på dess isoelektriska punkt
Vad är en isoelektrisk punkt?	Det pH då amfojonen har 0 som nettoladdning
Generell formel för amfojon i sur miljö?	H H3N+--C--COOH R Pga överskott av H+ får både aminogruppen & karboxylgruppen ett H+
Generell formel för amfojon i neutral miljö?	H H3N+--C--COO- R Aminogruppen får ett H+ medans karboxylgruppen blir av med sitt
Generell formel för amfojon i basisk miljö?	H H2N--C--COO- R Pga få H+ kommer aminogruppen inte få extra H+ medans karboxylgruppen blir av med sitt
Vad är det som styr om vilken typ av miljö (sur, neutral, basisk) det är vid en amfojon?	Isoelektriska punkten pH < ip = surt pH = ip = neutralt pH > ip = basiskt
Vad är en peptid?	En sekvens av aa, upp till 50 st, där aa är sammanbundna med en peptidbindning
Hur bildas en peptidbindning?	Aminogruppen i en aa reagerar med karboxylgruppen i en annan aa
Hur ser en peptidbindning ut?	Image: Bildning Av Peptidbindning (binary/octet-stream)
Vad är en N-terminal?	Delen av peptiden som bär aminogruppen
Vad är en C-terminal?	Delen av peptiden som bär karboxylgruppen
I vilken ordning skrivs terminalerna N & C?	N åt vänster C åt höger
Hur många aa har en dipeptid/oligopeptid/polypeptid?	D = 2 O = 2-20 P = 20-50
Vad är ett protein?	En polypeptidkedja med mer än 50 aa Många proteiner består av fler än 1 polypeptidkedja
Vad är en prostetsik grupp?	En icke-aminosyradel hos protein som oftast är en metalljon
Hur många strukturnivåer kan proteiner ha?	Upp till 4 1)Primärstruktur 2)Sekundärstruktur 3)Tetriärstruktur 4)Kvartärstruktur
Vad är primärstrukturen?	Ordningen av aa i kedjan Hos ett specifikt protein är sekvensen av aa alltid densamma Primärstrukturen kan ej förstöras
Vad är sekundärstruktur?	Ett arrangemang i rymdstrukturen av atomerna i proteinets ryggrad 3 olika varianter: alpha-helix, beta-flak & trippelhelix Dessa bildas pga att det skapas H-bindningar mellan katbonylkolets syre i karboxylgruppen & vätet i aminogruppen i två olika aa
Vad är en alpha-helix?	H-bindningar mellan var 4:e aa -> spiralform med alla sidokedjor på utsidan
Vad är ett beta-flak?	H-bindningar mellan två olika peptidkedjor (inter) eller inom samma kedja (intra) Sidokedjorna finns under eller över flakets plan
Vad är en trippelhelix?	3 spiralformade polypeptidkedjor som snurrar runt varandra (repstruktur) Denna struktur finns endast hos fibrösa protein, repstrukturen kallas för fibrill
Vilken/vilka sekundärstrukturer är vanligast i protein?	De flesta protein har oftast både alpha-helixar & beta-flak i en polypeptidkedja. Mellan dessa finns sedan sk random/planlös struktur
Vad är tetriärstruktur?	Den övergripande tredimensionella strukturen hos proteinet Ett resultat av olika attraktionskrafter mellan sidokedjorna i aa Finns 4 olika typer: disulfidbryggor, elektrostatiska, vätebindningar & hydrofoba interaktioner
Vad är disulfidbryggor för bindningar?	Kovalenta bindningar, starkast (-s-s-)
Vad är elektrostatiska bindningar?	Laddad R-grupp -> jonbindning
Hur starka är vätebindningarna i tetriärstrukturer?	Svaga, bryts lätt av pH & temp förändringar
Vart finns hydrofoba interaktioner i tetriärstrukturer?	Mellan opolära R-kedjor
Vad är kvartärstruktur?	Finns bara hos proteiner med 2 eller fler polypeptidkedjor som är oberoende av varandra Hydrofoba interaktioner håller samman strukturen -> lätt att förstöra Kallas för oligomera proteiner
Vad är denaturering?	Partiell eller total oorganisation av ett proteins 3D struktur
Vad händer under denaturering?	Proteinet tappar alla strukturer förutom primärstrukturen & får istället random/planlös struktur
Vilka konsekvenser får denaturering?	Pga av att strukturen är viktig för den biologiska aktiviteten förstörs även den -> proteinet blir obrukbart
Efter denaturering, går det att få tillbaka strukturen av proteinet?	Nej, det är irreversibelt i de flesta fall, små proteiner går dock att återställa
Vad orsakar denaturering?	Värme Extrema pH-värden Opolära lösningsmedel Detergenter

Next up

Description

Resource summary

Similar

	Created by Lisa Loman over 6 years ago